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タイトルCooperative folding of intrinsically disordered domains drives assembly of a strong elongated protein.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Vol. 6, Page 7271, Year 2015
掲載日2015年6月1日
著者Dominika T Gruszka / Fiona Whelan / Oliver E Farrance / Herman K H Fung / Emanuele Paci / Cy M Jeffries / Dmitri I Svergun / Clair Baldock / Christoph G Baumann / David J Brockwell / Jennifer R Potts / Jane Clarke /
PubMed 要旨Bacteria exploit surface proteins to adhere to other bacteria, surfaces and host cells. Such proteins need to project away from the bacterial surface and resist significant mechanical forces. SasG is ...Bacteria exploit surface proteins to adhere to other bacteria, surfaces and host cells. Such proteins need to project away from the bacterial surface and resist significant mechanical forces. SasG is a protein that forms extended fibrils on the surface of Staphylococcus aureus and promotes host adherence and biofilm formation. Here we show that although monomeric and lacking covalent cross-links, SasG maintains a highly extended conformation in solution. This extension is mediated through obligate folding cooperativity of the intrinsically disordered E domains that couple non-adjacent G5 domains thermodynamically, forming interfaces that are more stable than the domains themselves. Thus, counterintuitively, the elongation of the protein appears to be dependent on the inherent instability of its domains. The remarkable mechanical strength of SasG arises from tandemly arrayed 'clamp' motifs within the folded domains. Our findings reveal an elegant minimal solution for the assembly of monomeric mechano-resistant tethers of variable length.
リンクNat Commun / PubMed:26027519 / PubMed Central
手法SAS (X-ray synchrotron) / X線回折
解像度1.6 Å
構造データ

SASDA37:
Surface Protein G (SasG) EG5 repeat protein G51-G52
手法: SAXS/SANS

SASDA47:
Surface Protein G (SasG) EG5 repeat protein G51-G53
手法: SAXS/SANS

SASDA57:
Surface Protein G (SasG) EG5 repeat protein G51-G54
手法: SAXS/SANS

SASDA67:
Surface Protein G (SasG) EG5 repeat protein G51-G55
手法: SAXS/SANS

SASDA77:
Surface Protein G (SasG) EG5 repeat protein G51-G56
手法: SAXS/SANS

SASDA87:
Surface Protein G (SasG) EG5 repeat protein G51-G57
手法: SAXS/SANS

PDB-4wve:
Crystal structure of the Staphylococcus aureus SasG G52-E2-G53 module
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 1.6 Å

化合物

ChemComp-CL:
Unknown entry / クロリド

ChemComp-HOH:
WATER

由来
  • staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / single-layer beta sheet / biofilm formation / surface

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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