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タイトルMolecular architecture of OXGR1 reveals an evolutionary conserved mechanisms for metabolite surveillance.
ジャーナル・号・ページEMBO J, Vol. 45, Issue 14, Page 4931-4955, Year 2026
掲載日2026年6月3日
著者Xinyue Zhang / Yujie Lu / Xinheng He / Shimeng Guo / Changyao Li / Yu Wang / Yuan Gao / Juxia Yao / Qingning Yuan / Yinshan Tang / Jing Hu / Wen Hu / Zijuan Luo / Kai Wu / Yue Wang / Wanchao Yin / Xin Xie / H Eric Xu / Heng Liu /
PubMed 要旨The ability of cells to sense and respond to metabolic signals is fundamental to life, yet the molecular mechanisms underlying metabolite surveillance remain incompletely understood. Here, we ...The ability of cells to sense and respond to metabolic signals is fundamental to life, yet the molecular mechanisms underlying metabolite surveillance remain incompletely understood. Here, we elucidate the structural basis of metabolite recognition by OXGR1, a G Protein-Coupled Receptor (GPCR) that senses key intermediates in the tricarboxylic acid (TCA) cycle. Using cryo-electron microscopy, we determined cryo-EM structures of OXGR1 bound to α-ketoglutarate (AKG), itaconate (ITA), and structurally related metabolites succinate (SUC) and maleate (MA). These structures reveal a positively charged binding pocket and an extensive hydrogen-bond network that mediate selective recognition of dicarboxylic acids. In addition, we identify a distinct arrangement of hydrophobic residues that modulates ligand potency and selectivity. Mutational analysis and molecular dynamics simulations further demonstrate that noncanonical micro-switch motifs, including FRY and NLxxY, are essential for ligand recognition and receptor activation. Comparative structural and evolutionary analyses indicate that these mechanisms are conserved across species, underscoring the critical role of OXGR1 in maintaining metabolic homeostasis. Together, our findings define a mechanistic framework for metabolite sensing by OXGR1 and provide a framework for therapeutic modulation of metabolic and inflammatory diseases.
リンクEMBO J / PubMed:42236546 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.64 - 2.97 Å
構造データ

63580

9m1r

EMDB-63580, PDB-9m1r:
Cryo-EM structure of AKG bound OXGR1-Gq complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.66 Å

63581

9m1s

EMDB-63581, PDB-9m1s:
Cryo-EM structure of Itaconic acid bound OXGR1-Gq complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.65 Å

63583

9m1u

EMDB-63583, PDB-9m1u:
Cryo-EM structure of Succinic Acid bound OXGR1-Gq complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.64 Å

64587

9uxn

EMDB-64587, PDB-9uxn:
Local refinement of Succinate bound OXGR1
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.7 Å

64588

9uxo

EMDB-64588, PDB-9uxo:
Local refinement of maleic acid bound OXGR1
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.97 Å

64589

9uxp

EMDB-64589, PDB-9uxp:
Local refinement of ITA bound OXGR1
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.9 Å

64590

9uxq

EMDB-64590, PDB-9uxq:
Local refinement of AKG bound OXGR1
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.89 Å

80947

26xh

EMDB-80947, PDB-26xh:
Cryo-EM structure of Maleic Acid bound OXGR1-Gq complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.82 Å

化合物

ChemComp-MAE:
MALEIC ACID

ChemComp-AKG:
2-OXOGLUTARIC ACID

ChemComp-ITN:
2-methylidenebutanedioic acid

ChemComp-SIN:
SUCCINIC ACID

ChemComp-HOH:
WATER

由来
  • homo sapiens (ヒト)
  • mus musculus (ハツカネズミ)
  • lama glama (ラマ)
キーワードMEMBRANE PROTEIN/IMMUNE SYSTEM / GPR99 / OXGR1 / Maleic Acid / GPCR / MEMBRANE PROTEIN-IMMUNE SYSTEM complex / MEMBRANE PROTEIN / 2-ketoglutarate; AKG; OXGR1; cryo-EM / Itaconic acid; ITA; OXGR1; cryo-EM / Succinic Acid; OXGR1; cryo-EM / SIGNALING PROTEIN / 2-oxoglutarate / AKG / 2-oxoglutarate receptor 1 / cryo-EM / MA / Itaconate acid / ITA

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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