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Structure paper

タイトルStructural characterisation of the fungal Pmt4 homodimer.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Vol. 16, Issue 1, Page 11134, Year 2025
掲載日2025年12月14日
著者Melanie A McDowell / Klemens Wild / Francesco Fiorentino / Daniela Bausewein / Anke Metschies / Antonella Chiapparino / Yvonne Hackmann / Florestan L Bilsing / David Brenske / Sofia Mortensen / Di Wu / Carol V Robinson / Sabine Strahl / Irmgard Sinning /
PubMed 要旨Protein O-mannosyltransferases (PMTs) are conserved endoplasmic reticulum membrane-embedded enzymes responsible for the transfer of mannose from dolichol phosphate-mannose (Dol-P-Man) to ...Protein O-mannosyltransferases (PMTs) are conserved endoplasmic reticulum membrane-embedded enzymes responsible for the transfer of mannose from dolichol phosphate-mannose (Dol-P-Man) to serine/threonine-rich protein substrates or unfolded proteins. PMTs from three subfamilies form obligate dimers with different substrate specificities and require the concerted action of their transmembrane domains (TMDs) and a luminal MIR domain for catalysis. Here, we present structures, native mass spectrometry, and structure-based mutagenesis of the fungal Pmt4 homodimer. The core fold of the TMDs and MIR domain is conserved with the Pmt1-Pmt2 heterodimer, indicating a shared catalytic mechanism. Distinct from Pmt4, the MIR domain interacts in cis with the TMDs of the same subunit and has a β-hairpin insertion required for O-mannosylation of substrates. We further identify a cytosolic binding site for substrate Dol-P-Man within the Pmt4 TMDs, which is conserved amongst PMTs and important for in vivo activity. Thus, we provide a framework to understand the substrate specificity and regulation of the Pmt4 homodimer.
リンクNat Commun / PubMed:41392315 / PubMed Central
手法EM (単粒子) / X線回折
解像度1.22 - 3.4 Å
構造データ

52631

9i5k

EMDB-52631, PDB-9i5k:
Structure of the Chaetomium thermophilum Pmt4 homodimer (C2 symmetry)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.2 Å

52632

9i5l

EMDB-52632, PDB-9i5l:
Structure of the Chaetomium thermophilum Pmt4 homodimer (C1 symmetry)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.4 Å

PDB-9fd0:
Structure of the Saccharomyces cerevisiae Pmt4-MIR domain with bound ligands
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 1.35 Å

PDB-9fd1:
Structure of the Chaetomium thermophilum Pmt4-MIR domain with bound ligands
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 1.22 Å

化合物

ChemComp-EPE:
4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / pH緩衝剤*YM

ChemComp-GOL:
GLYCEROL / グリセロ-ル

ChemComp-HOH:
WATER

ChemComp-EDO:
1,2-ETHANEDIOL / エチレングリコ-ル

ChemComp-ACT:
ACETATE ION / 酢酸イオン

ChemComp-NA:
Unknown entry / ナトリウムカチオン

PDB-1i0n:
1.3 A STRUCTURE OF THE A-DECAMER GCGTATACGC WITH A SINGLE 2'-O-METHYL-[TRI(OXYETHYL)] THYMINE IN PLACE OF T6, MEDIUM RB-SALT

PDB-1i0m:
1.05 A STRUCTURE OF THE A-DECAMER GCGTATACGC WITH A SINGLE 2'-O-FLUOROETHYL THYMINE IN PLACE OF T6, HIGH RB-SALT

由来
  • thermochaetoides thermophila (菌類)
  • saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
  • chaetomium (菌類)
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / Protein O-mannosylation / glycosylation / ER luminal domain / b-trefoil / ligand binding / processivity / thermostability / MEMBRANE PROTEIN / homodimer / ER / biogenesis

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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