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タイトルThe structures of protein kinase A in complex with CFTR: Mechanisms of phosphorylation and noncatalytic activation.
ジャーナル・号・ページProc Natl Acad Sci U S A, Vol. 121, Issue 46, Page e2409049121, Year 2024
掲載日2024年11月12日
著者Karol Fiedorczuk / Iordan Iordanov / Csaba Mihályi / Andras Szollosi / László Csanády / Jue Chen /
PubMed 要旨Protein kinase A (PKA) is a key regulator of cellular functions by selectively phosphorylating numerous substrates, including ion channels, enzymes, and transcription factors. It has long served as a ...Protein kinase A (PKA) is a key regulator of cellular functions by selectively phosphorylating numerous substrates, including ion channels, enzymes, and transcription factors. It has long served as a model system for understanding the eukaryotic kinases. Using cryoelectron microscopy, we present complex structures of the PKA catalytic subunit (PKA-C) bound to a full-length protein substrate, the cystic fibrosis transmembrane conductance regulator (CFTR)-an ion channel vital to human health. CFTR gating requires phosphorylation of its regulatory (R) domain. Unphosphorylated CFTR engages PKA-C at two locations, establishing two "catalytic stations" near to, but not directly involving, the R domain. This configuration, coupled with the conformational flexibility of the R domain, permits transient interactions of the eleven spatially separated phosphorylation sites. Furthermore, we determined two structures of the open-pore CFTR stabilized by PKA-C, providing a molecular basis to understand how PKA-C stimulates CFTR currents even in the absence of phosphorylation.
リンクProc Natl Acad Sci U S A / PubMed:39495916 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.8 - 9.0 Å
構造データ

47235

9dw4

EMDB-47235, PDB-9dw4:
Dephosphorylated CFTR in 1:1 complex with PKA-C (site II)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 9.0 Å

47236

9dw5

EMDB-47236, PDB-9dw5:
Dephosphorylated CFTR in 1:1 complex with PKA-C (site I)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.8 Å

47237

9dw7

EMDB-47237, PDB-9dw7:
Dephosphorylated CFTR in 1:2 complex with PKA-C
手法: EM (単粒子) / 解像度: 6.0 Å

47238

9dw8

EMDB-47238, PDB-9dw8:
Dephosphorylated (E1371Q)CFTR in complex with PKA-C
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.5 Å

47239

9dw9

EMDB-47239, PDB-9dw9:
Phosphorylated (E1371Q)CFTR in complex with PKA-C
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.8 Å

化合物

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

ChemComp-ANP:
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP / AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

ChemComp-B44:
N-(2-phenylethyl)adenosine 5'-(tetrahydrogen triphosphate) / N-フェネチルアデノシン5′-三りん酸

ChemComp-CLR:
CHOLESTEROL / コレステロ-ル

ChemComp-D10:
DECANE / デカン

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

ChemComp-CL:
Unknown entry / クロリド

ChemComp-UND:
UNDECANE / ウンデカン

ChemComp-HOH:
WATER

由来
  • bos taurus (ウシ)
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードHYDROLASE / CFTR / PKA / complex

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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