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タイトルThe first transmembrane region of complement component-9 acts as a brake on its self-assembly.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Vol. 9, Issue 1, Page 3266, Year 2018
掲載日2018年8月15日
著者Bradley A Spicer / Ruby H P Law / Tom T Caradoc-Davies / Sue M Ekkel / Charles Bayly-Jones / Siew-Siew Pang / Paul J Conroy / Georg Ramm / Mazdak Radjainia / Hariprasad Venugopal / James C Whisstock / Michelle A Dunstone /
PubMed 要旨Complement component 9 (C9) functions as the pore-forming component of the Membrane Attack Complex (MAC). During MAC assembly, multiple copies of C9 are sequentially recruited to membrane associated ...Complement component 9 (C9) functions as the pore-forming component of the Membrane Attack Complex (MAC). During MAC assembly, multiple copies of C9 are sequentially recruited to membrane associated C5b8 to form a pore. Here we determined the 2.2 Å crystal structure of monomeric murine C9 and the 3.9 Å resolution cryo EM structure of C9 in a polymeric assembly. Comparison with other MAC proteins reveals that the first transmembrane region (TMH1) in monomeric C9 is uniquely positioned and functions to inhibit its self-assembly in the absence of C5b8. We further show that following C9 recruitment to C5b8, a conformational change in TMH1 permits unidirectional and sequential binding of additional C9 monomers to the growing MAC. This mechanism of pore formation contrasts with related proteins, such as perforin and the cholesterol dependent cytolysins, where it is believed that pre-pore assembly occurs prior to the simultaneous release of the transmembrane regions.
リンクNat Commun / PubMed:30111885 / PubMed Central
手法EM (単粒子) / X線回折
解像度2.2 - 3.9 Å
構造データ

7773

6dlw

EMDB-7773: The X-ray crystal structure of Complement component-9 reveals that the first trans-membrane region acts as a brake on self-assembly
PDB-6dlw: Complement component polyC9
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.9 Å

PDB-6cxo:
Complement component-9
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.2 Å

化合物

ChemComp-ZN:
Unknown entry

ChemComp-CA:
Unknown entry / カルシウムジカチオン

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

ChemComp-BMA:
beta-D-mannopyranose / β-D-マンノピラノ-ス

ChemComp-HOH:
WATER

由来
  • homo sapiens (ヒト)
  • mus musculus (ハツカネズミ)
キーワードIMMUNE SYSTEM / Immunity / Complex / Complement / MACPF / pore / EM / membrane / transmembrane

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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