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万見
- EMDB-8623: Volta phase plate cryo-electron microscopy structure of a calcito... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-8623
タイトルVolta phase plate cryo-electron microscopy structure of a calcitonin receptor-heterotrimeric Gs protein complex
マップデータ
試料
  • 複合体: Complex of a full-length, active-state calcitonin receptor with peptide ligand, heterotrimeric Gs protein and nano body 35.
    • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short
    • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
    • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
    • タンパク質・ペプチド: NANOBODY 35
    • タンパク質・ペプチド: Calcitonin receptor
キーワードClass B G protein-coupled receptor Agonist-Receptor-G protein ternary complex Calcitonin receptor Active-state G protein-coupled receptor / SIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


calcitonin binding / calcitonin family receptor activity / amylin receptor complex 1 / amylin receptor complex 2 / calcitonin family receptor signaling pathway / amylin receptor complex 3 / amylin receptor activity / calcitonin receptor activity / calcitonin gene-related peptide receptor signaling pathway / calcitonin gene-related peptide receptor activity ...calcitonin binding / calcitonin family receptor activity / amylin receptor complex 1 / amylin receptor complex 2 / calcitonin family receptor signaling pathway / amylin receptor complex 3 / amylin receptor activity / calcitonin receptor activity / calcitonin gene-related peptide receptor signaling pathway / calcitonin gene-related peptide receptor activity / amylin receptor 3 signaling pathway / amylin receptor 2 signaling pathway / amylin receptor 1 signaling pathway / amylin receptor signaling pathway / Calcitonin-like ligand receptors / negative regulation of ossification / response to amyloid-beta / adenylate cyclase-activating G protein-coupled bile acid receptor signaling pathway / adenylate cyclase-activating serotonin receptor signaling pathway / positive regulation of cAMP/PKA signal transduction / regulation of skeletal muscle contraction / PKA activation in glucagon signalling / hair follicle placode formation / developmental growth / intracellular transport / D1 dopamine receptor binding / vascular endothelial cell response to laminar fluid shear stress / renal water homeostasis / activation of adenylate cyclase activity / Hedgehog 'off' state / cellular response to acidic pH / adenylate cyclase-activating adrenergic receptor signaling pathway / regulation of mRNA stability / cellular response to glucagon stimulus / positive regulation of calcium-mediated signaling / osteoclast differentiation / intracellular glucose homeostasis / ossification / response to glucocorticoid / acrosomal vesicle / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / adenylate cyclase activator activity / trans-Golgi network membrane / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / response to prostaglandin E / bone development / platelet aggregation / cognition / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / Olfactory Signaling Pathway / Activation of the phototransduction cascade / G protein-coupled acetylcholine receptor signaling pathway / positive regulation of insulin secretion / G beta:gamma signalling through PLC beta / Presynaptic function of Kainate receptors / Thromboxane signalling through TP receptor / Activation of G protein gated Potassium channels / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / G-protein activation / Glucagon signaling in metabolic regulation / G beta:gamma signalling through CDC42 / Prostacyclin signalling through prostacyclin receptor / G beta:gamma signalling through BTK / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) / sensory perception of smell / photoreceptor disc membrane / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / Sensory perception of sweet, bitter, and umami (glutamate) taste / Glucagon-type ligand receptors / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / G alpha (z) signalling events / cellular response to catecholamine stimulus / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / ADORA2B mediated anti-inflammatory cytokines production / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / adenylate cyclase-activating dopamine receptor signaling pathway / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / GPER1 signaling / cellular response to prostaglandin E stimulus / heterotrimeric G-protein complex / G-protein beta-subunit binding / G alpha (12/13) signalling events / positive regulation of cold-induced thermogenesis / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / amyloid-beta binding / extracellular vesicle / sensory perception of taste / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / signaling receptor complex adaptor activity / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / retina development in camera-type eye / GTPase binding / G protein activity / fibroblast proliferation / Ca2+ pathway / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / G alpha (i) signalling events
類似検索 - 分子機能
GPCR, family 2, calcitonin receptor / GPCR, family 2, calcitonin receptor family / G-protein coupled receptors family 2 signature 1. / : / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / G-protein coupled receptors family 2 profile 1. / Domain present in hormone receptors / Hormone receptor domain / GPCR family 2, extracellular hormone receptor domain superfamily / G-protein coupled receptors family 2 signature 2. ...GPCR, family 2, calcitonin receptor / GPCR, family 2, calcitonin receptor family / G-protein coupled receptors family 2 signature 1. / : / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / G-protein coupled receptors family 2 profile 1. / Domain present in hormone receptors / Hormone receptor domain / GPCR family 2, extracellular hormone receptor domain superfamily / G-protein coupled receptors family 2 signature 2. / GPCR, family 2, secretin-like, conserved site / GPCR, family 2, secretin-like / 7 transmembrane receptor (Secretin family) / GPCR, family 2-like / G-protein coupled receptors family 2 profile 2. / G-protein alpha subunit, group S / G protein alpha subunit, helical insertion / G protein alpha subunit / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. / G-protein, gamma subunit / G-protein gamma subunit domain profile. / G-protein gamma-like domain / G-protein gamma-like domain superfamily / GGL domain / G protein gamma subunit-like motifs / GGL domain / G protein beta WD-40 repeat protein / Guanine nucleotide-binding protein, beta subunit / G-protein, beta subunit / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Calcitonin receptor / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2 / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 / Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Lama Glama (ラマ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.1 Å
データ登録者Liang YL / Khoshouei M
引用ジャーナル: Nature / 年: 2017
タイトル: Phase-plate cryo-EM structure of a class B GPCR-G-protein complex.
著者: Yi-Lynn Liang / Maryam Khoshouei / Mazdak Radjainia / Yan Zhang / Alisa Glukhova / Jeffrey Tarrasch / David M Thal / Sebastian G B Furness / George Christopoulos / Thomas Coudrat / Radostin ...著者: Yi-Lynn Liang / Maryam Khoshouei / Mazdak Radjainia / Yan Zhang / Alisa Glukhova / Jeffrey Tarrasch / David M Thal / Sebastian G B Furness / George Christopoulos / Thomas Coudrat / Radostin Danev / Wolfgang Baumeister / Laurence J Miller / Arthur Christopoulos / Brian K Kobilka / Denise Wootten / Georgios Skiniotis / Patrick M Sexton /
要旨: Class B G-protein-coupled receptors are major targets for the treatment of chronic diseases, such as osteoporosis, diabetes and obesity. Here we report the structure of a full-length class B ...Class B G-protein-coupled receptors are major targets for the treatment of chronic diseases, such as osteoporosis, diabetes and obesity. Here we report the structure of a full-length class B receptor, the calcitonin receptor, in complex with peptide ligand and heterotrimeric Gαβγ protein determined by Volta phase-plate single-particle cryo-electron microscopy. The peptide agonist engages the receptor by binding to an extended hydrophobic pocket facilitated by the large outward movement of the extracellular ends of transmembrane helices 6 and 7. This conformation is accompanied by a 60° kink in helix 6 and a large outward movement of the intracellular end of this helix, opening the bundle to accommodate interactions with the α5-helix of Gα. Also observed is an extended intracellular helix 8 that contributes to both receptor stability and functional G-protein coupling via an interaction with the Gβ subunit. This structure provides a new framework for understanding G-protein-coupled receptor function.
履歴
登録2017年2月24日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年3月29日-
マップ公開2017年5月3日-
更新2024年10月16日-
現状2024年10月16日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5uz7
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_8623.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_8623.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 200 pix.
= 212. Å		1.06 Å/pix.
x 200 pix.
= 212. Å		1.06 Å/pix.
x 200 pix.
= 212. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.06 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.05 / ムービー #1: 0.04
最小 - 最大-0.14220421 - 0.2546117
平均 (標準偏差)0.00021038976 (±0.008024996)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 211.99998 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.061.061.06
M x/y/z200200200
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z212.000212.000212.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS200200200
D min/max/mean-0.1420.2550.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Complex of a full-length, active-state calcitonin receptor with p...

全体名称: Complex of a full-length, active-state calcitonin receptor with peptide ligand, heterotrimeric Gs protein and nano body 35.
要素
  • 複合体: Complex of a full-length, active-state calcitonin receptor with peptide ligand, heterotrimeric Gs protein and nano body 35.
    • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short
    • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
    • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
    • タンパク質・ペプチド: NANOBODY 35
    • タンパク質・ペプチド: Calcitonin receptor

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超分子 #1: Complex of a full-length, active-state calcitonin receptor with p...

超分子名称: Complex of a full-length, active-state calcitonin receptor with peptide ligand, heterotrimeric Gs protein and nano body 35.
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 150 KDa

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分子 #1: Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short

分子名称: Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 44.32616 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MGCLGNSKTE DQRNEEKAQR EANKKIEKQL QKDKQVYRAT HRLLLLGAGE SGKSTIVKQM RILHVNGFNG DSEKATKVQD IKNNLKEAI ETIVAAMSNL VPPVELANPE NQFRVDYILS VMNVPDFDFP PEFYEHAKAL WEDEGVRACY ERSNEYQLID C AQYFLDKI ...文字列:
MGCLGNSKTE DQRNEEKAQR EANKKIEKQL QKDKQVYRAT HRLLLLGAGE SGKSTIVKQM RILHVNGFNG DSEKATKVQD IKNNLKEAI ETIVAAMSNL VPPVELANPE NQFRVDYILS VMNVPDFDFP PEFYEHAKAL WEDEGVRACY ERSNEYQLID C AQYFLDKI DVIKQADYVP SDQDLLRCRV LTSGIFETKF QVDKVNFHMF DVGGQRDERR KWIQCFNDVT AIIFVVASSS YN MVIREDN QTNRLQEALN LFKSIWNNRW LRTISVILFL NKQDLLAEKV LAGKSKIEDY FPEFARYTTP EDATPEPGED PRV TRAKYF IRDEFLRIST ASGDGRHYCY PHFTCAVDTE NIRRVFNDCR DIIQRMHLRQ YELL

UniProtKB: Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short

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分子 #2: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1

分子名称: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 38.744371 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MHHHHHHGSL LQSELDQLRQ EAEQLKNQIR DARKACADAT LSQITNNIDP VGRIQMRTRR TLRGHLAKIY AMHWGTDSRL LVSASQDGK LIIWDSYTTN KVHAIPLRSS WVMTCAYAPS GNYVACGGLD NICSIYNLKT REGNVRVSRE LAGHTGYLSC C RFLDDNQI ...文字列:
MHHHHHHGSL LQSELDQLRQ EAEQLKNQIR DARKACADAT LSQITNNIDP VGRIQMRTRR TLRGHLAKIY AMHWGTDSRL LVSASQDGK LIIWDSYTTN KVHAIPLRSS WVMTCAYAPS GNYVACGGLD NICSIYNLKT REGNVRVSRE LAGHTGYLSC C RFLDDNQI VTSSGDTTCA LWDIETGQQT TTFTGHTGDV MSLSLAPDTR LFVSGACDAS AKLWDVREGM CRQTFTGHES DI NAICFFP NGNAFATGSD DATCRLFDLR ADQELMTYSH DNIICGITSV SFSKSGRLLL AGYDDFNCNV WDALKADRAG VLA GHDNRV SCLGVTDDGM AVATGSWDSF LKIWN

UniProtKB: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1

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分子 #3: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2

分子名称: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 7.56375 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列:
MASNNTASIA QARKLVEQLK MEANIDRIKV SKAAADLMAY CEAHAKEDPL LTPVPASENP FREKKFFC

UniProtKB: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2

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分子 #4: NANOBODY 35

分子名称: NANOBODY 35 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Lama Glama (ラマ)
分子量理論値: 15.140742 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
QVQLQESGGG LVQPGGSLRL SCAASGFTFS NYKMNWVRQA PGKGLEWVSD ISQSGASISY TGSVKGRFTI SRDNAKNTLY LQMNSLKPE DTAVYYCARC PAPFTRDCFD VTSTTYAYRG QGTQVTVSSH HHHHHEPEA

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分子 #5: Calcitonin receptor

分子名称: Calcitonin receptor / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 58.469594 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MKTIIALSYI FCLVFADYKD DDDLEVLFQG PAAFSNQTYP TIEPKPFLYV VGRKKMMDAQ YKCYDRMQQL PAYQGEGPYC NRTWDGWLC WDDTPAGVLS YQFCPDYFPD FDPSEKVTKY CDEKGVWFKH PENNRTWSNY TMCNAFTPEK LKNAYVLYYL A IVGHSLSI ...文字列:
MKTIIALSYI FCLVFADYKD DDDLEVLFQG PAAFSNQTYP TIEPKPFLYV VGRKKMMDAQ YKCYDRMQQL PAYQGEGPYC NRTWDGWLC WDDTPAGVLS YQFCPDYFPD FDPSEKVTKY CDEKGVWFKH PENNRTWSNY TMCNAFTPEK LKNAYVLYYL A IVGHSLSI FTLVISLGIF VFFRSLGCQR VTLHKNMFLT YILNSMIIII HLVEVVPNGE LVRRDPVSCK ILHFFHQYMM AC NYFWMLC EGIYLHTLIV VAVFTEKQRL RWYYLLGWGF PLVPTTIHAI TRAVYFNDNC WLSVETHLLY IIHGPVMAAL VVN FFFLLN IVRVLVTKMR ETHEAESHMY LKAVKATMIL VPLLGIQFVV FPWRPSNKML GKIYDYVMHS LIHFQGFFVA TIYC FCNNE VQTTVKRQWA QFKIQWNQRW GRRPSNRSAR AAAAAAEAGD IPIYICHQEL RNEPANNQGE ESAEIIPLNI IEQES SAPA GLEVLFQGPH HHHHHHH

UniProtKB: Calcitonin receptor

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.3 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 106838
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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