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万見
- EMDB-7563: Structure of the HIV-Nef tetherin cargo bound AP-1:Arf1 stable cl... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-7563
タイトルStructure of the HIV-Nef tetherin cargo bound AP-1:Arf1 stable closed trimer
マップデータHIV-Nef tetherin cargo bound AP-1:Arf1 stable closed trimer
試料
  • 複合体: Structure of the cargo bound AP-1:Arf1:tetherin-Nef stable closed trimer
    • タンパク質・ペプチド: Bone marrow stromal antigen 2, Protein Nef chimera
    • タンパク質・ペプチド: AP-1 complex subunit beta-1
    • タンパク質・ペプチド: ADP-ribosylation factor 1
    • タンパク質・ペプチド: AP-1 complex subunit gamma-1
    • タンパク質・ペプチド: AP-1 complex subunit mu-1
    • タンパク質・ペプチド: AP-1 complex subunit sigma-3
  • リガンド: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードAP / HIV / Nef / trafficking / VIRAL PROTEIN / PROTEIN TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of plasmacytoid dendritic cell cytokine production / negative regulation of intracellular transport of viral material / response to interferon-beta / basolateral protein secretion / synaptic vesicle budding from endosome / Lysosome Vesicle Biogenesis / positive regulation of natural killer cell degranulation / AP-1 adaptor complex / endosome to melanosome transport / mitotic cleavage furrow ingression ...negative regulation of plasmacytoid dendritic cell cytokine production / negative regulation of intracellular transport of viral material / response to interferon-beta / basolateral protein secretion / synaptic vesicle budding from endosome / Lysosome Vesicle Biogenesis / positive regulation of natural killer cell degranulation / AP-1 adaptor complex / endosome to melanosome transport / mitotic cleavage furrow ingression / trans-Golgi Network Vesicle Budding / response to interferon-alpha / protein trimerization / platelet dense granule organization / metalloendopeptidase inhibitor activity / negative regulation of glycoprotein biosynthetic process / symbiont-mediated suppression of host antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / melanosome assembly / Glycosphingolipid transport / regulation of receptor internalization / symbiont-mediated suppression of host antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class II / Golgi to lysosome transport / Intra-Golgi traffic / Golgi to vacuole transport / regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / Synthesis of PIPs at the Golgi membrane / symbiont-mediated suppression of host autophagy / symbiont-mediated suppression of host apoptosis / clathrin-cargo adaptor activity / positive regulation of leukocyte proliferation / melanosome organization / GTP-dependent protein binding / MHC class II antigen presentation / thioesterase binding / Nef Mediated CD4 Down-regulation / positive regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / CD4 receptor binding / dendritic spine organization / determination of left/right symmetry / clathrin-coated vesicle / long-term synaptic depression / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / azurophil granule membrane / negative regulation of viral genome replication / Lysosome Vesicle Biogenesis / clathrin binding / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / cell leading edge / B cell activation / host cell Golgi membrane / MHC class I protein binding / intracellular copper ion homeostasis / response to type II interferon / kinesin binding / synaptic vesicle endocytosis / protein targeting / side of membrane / COPI-mediated anterograde transport / collagen binding / viral life cycle / vesicle-mediated transport / multivesicular body / Neutrophil degranulation / regulation of calcium-mediated signaling / clathrin-coated pit / MHC class II antigen presentation / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / cytoplasmic vesicle membrane / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / negative regulation of cell migration / trans-Golgi network membrane / small monomeric GTPase / sarcomere / regulation of actin cytoskeleton organization / kidney development / trans-Golgi network / intracellular protein transport / negative regulation of cell growth / cellular response to virus / SH3 domain binding / recycling endosome / virion component / response to virus / small GTPase binding / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / Interferon alpha/beta signaling / synaptic vesicle / heart development / ATPase binding / presynapse / G protein activity / defense response to virus / early endosome / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / apical plasma membrane / neuron projection / postsynaptic density / symbiont-mediated suppression of host innate immune response
類似検索 - 分子機能
Bone marrow stromal antigen 2 / Bone marrow stromal antigen 2 / AP-1 complex subunit sigma / Adaptor protein complex AP-1, gamma subunit / Gamma-adaptin ear (GAE) domain / Gamma-adaptin ear (GAE) domain profile. / HIV-1 Nef protein, anchor domain superfamily / HIV negative factor Nef / HIV-1 Nef protein, core domain superfamily / Negative factor, (F-Protein) or Nef ...Bone marrow stromal antigen 2 / Bone marrow stromal antigen 2 / AP-1 complex subunit sigma / Adaptor protein complex AP-1, gamma subunit / Gamma-adaptin ear (GAE) domain / Gamma-adaptin ear (GAE) domain profile. / HIV-1 Nef protein, anchor domain superfamily / HIV negative factor Nef / HIV-1 Nef protein, core domain superfamily / Negative factor, (F-Protein) or Nef / Clathrin adaptor, beta-adaptin, appendage, Ig-like subdomain / Beta2-adaptin appendage, C-terminal sub-domain / AP-1/2/4 complex subunit beta / Adaptor protein complex, sigma subunit / ADP-ribosylation factor 1-5 / : / Beta-adaptin appendage, C-terminal subdomain / Beta2-adaptin appendage, C-terminal sub-domain / Clathrin adaptor complex, small chain / Clathrin adaptor complexes small chain signature. / AP complex subunit beta / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 1. / Coatomer/calthrin adaptor appendage, C-terminal subdomain / Clathrin adaptor, mu subunit / Clathrin adaptor, mu subunit, conserved site / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 2. / : / Clathrin adaptor, alpha/beta/gamma-adaptin, appendage, Ig-like subdomain / Adaptin C-terminal domain / Adaptin C-terminal domain / AP complex, mu/sigma subunit / Adaptor complexes medium subunit family / Clathrin adaptor complex small chain / Clathrin/coatomer adaptor, adaptin-like, N-terminal / AP-2 complex subunit mu, C-terminal superfamily / Adaptin N terminal region / Clathrin adaptor, appendage, Ig-like subdomain superfamily / Small GTPase superfamily, ARF type / Mu homology domain / Mu homology domain (MHD) profile. / Small GTPase Arf domain profile. / Sar1p-like members of the Ras-family of small GTPases / Small GTPase superfamily, ARF/SAR type / ADP-ribosylation factor family / Longin-like domain superfamily / ARF-like small GTPases; ARF, ADP-ribosylation factor / TBP domain superfamily / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / Rab subfamily of small GTPases / Armadillo-like helical / Small GTP-binding protein domain / Armadillo-type fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
AP-1 complex subunit gamma-1 / AP-1 complex subunit mu-1 / ADP-ribosylation factor 1 / AP-1 complex subunit beta-1 / Bone marrow stromal antigen 2 / Protein Nef / AP-1 complex subunit sigma-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス) / Mus musculus (ハツカネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.8 Å
データ登録者Morris KL / Buffalo CZ / Hurley JH
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01 AI 120691 米国
引用ジャーナル: Cell / 年: 2018
タイトル: HIV-1 Nefs Are Cargo-Sensitive AP-1 Trimerization Switches in Tetherin Downregulation.
著者: Kyle L Morris / Cosmo Z Buffalo / Christina M Stürzel / Elena Heusinger / Frank Kirchhoff / Xuefeng Ren / James H Hurley /
要旨: The HIV accessory protein Nef counteracts immune defenses by subverting coated vesicle pathways. The 3.7 Å cryo-EM structure of a closed trimer of the clathrin adaptor AP-1, the small GTPase Arf1, ...The HIV accessory protein Nef counteracts immune defenses by subverting coated vesicle pathways. The 3.7 Å cryo-EM structure of a closed trimer of the clathrin adaptor AP-1, the small GTPase Arf1, HIV-1 Nef, and the cytosolic tail of the restriction factor tetherin suggested a mechanism for inactivating tetherin by Golgi retention. The 4.3 Å structure of a mutant Nef-induced dimer of AP-1 showed how the closed trimer is regulated by the dileucine loop of Nef. HDX-MS and mutational analysis were used to show how cargo dynamics leads to alternative Arf1 trimerization, directing Nef targets to be either retained at the trans-Golgi or sorted to lysosomes. Phosphorylation of the NL4-3 M-Nef was shown to regulate AP-1 trimerization, explaining how O-Nefs lacking this phosphosite counteract tetherin but most M-Nefs do not. These observations show how the higher-order organization of a vesicular coat can be allosterically modulated to direct cargoes to distinct fates.
履歴
登録2018年3月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年4月11日-
マップ公開2018年8月1日-
更新2025年5月14日-
現状2025年5月14日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0149
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0149
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6cri
  • 表面レベル: 0.0149
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_7563.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_7563.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈HIV-Nef tetherin cargo bound AP-1:Arf1 stable closed trimer
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.07 Å/pix.
x 384 pix.
= 409.728 Å		1.07 Å/pix.
x 384 pix.
= 409.728 Å		1.07 Å/pix.
x 384 pix.
= 409.728 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.067 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0149 / ムービー #1: 0.0149
最小 - 最大-0.017942984 - 0.058546383
平均 (標準偏差)0.0003145799 (±0.002489533)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 409.72803 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0671.0671.067
M x/y/z384384384
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z409.728409.728409.728
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS384384384
D min/max/mean-0.0180.0590.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Structure of the cargo bound AP-1:Arf1:tetherin-Nef stable closed...

全体名称: Structure of the cargo bound AP-1:Arf1:tetherin-Nef stable closed trimer
要素
  • 複合体: Structure of the cargo bound AP-1:Arf1:tetherin-Nef stable closed trimer
    • タンパク質・ペプチド: Bone marrow stromal antigen 2, Protein Nef chimera
    • タンパク質・ペプチド: AP-1 complex subunit beta-1
    • タンパク質・ペプチド: ADP-ribosylation factor 1
    • タンパク質・ペプチド: AP-1 complex subunit gamma-1
    • タンパク質・ペプチド: AP-1 complex subunit mu-1
    • タンパク質・ペプチド: AP-1 complex subunit sigma-3
  • リガンド: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: Structure of the cargo bound AP-1:Arf1:tetherin-Nef stable closed...

超分子名称: Structure of the cargo bound AP-1:Arf1:tetherin-Nef stable closed trimer
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#6
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 700 KDa

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分子 #1: Bone marrow stromal antigen 2, Protein Nef chimera

分子名称: Bone marrow stromal antigen 2, Protein Nef chimera / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
分子量理論値: 29.964326 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MSYYHHHHHH DYDIPTTENL YFQGAMGSAS TSYDYCRVPM EDGDKRCKGS DEASEGSGMG GKWSKSSVIG WPAVRERMRR AEPAADGVG AVSRDLEKHG AITSSNTAAN NAACAWLEAQ EEEEVGFPVT PQVPLRPMTY KAAVDLSHFL KEKGGLEGLI H SQRRQDIL ...文字列:
MSYYHHHHHH DYDIPTTENL YFQGAMGSAS TSYDYCRVPM EDGDKRCKGS DEASEGSGMG GKWSKSSVIG WPAVRERMRR AEPAADGVG AVSRDLEKHG AITSSNTAAN NAACAWLEAQ EEEEVGFPVT PQVPLRPMTY KAAVDLSHFL KEKGGLEGLI H SQRRQDIL DLWIYHTQGY FPDWQNYTPG PGVRYPLTFG WCYKLVPVEP DKVEEANKGE NTSLLHPVSL HGMDDPEREV LE WRFDSRL AFHHVARELH PEYFKNC

UniProtKB: Bone marrow stromal antigen 2, Protein Nef

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分子 #2: AP-1 complex subunit beta-1

分子名称: AP-1 complex subunit beta-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 64.458656 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: EIFELKAELN SDKKEKKKEA VKKVIASMTV GKDVSALFPD VVNCMQTDNL ELKKLVYLYL MNYAKSQPDM AIMAVNTFVK DCEDPNPLI RALAVRTMGC IRVDKITEYL CEPLRKCLKD EDPYVRKTAA VCVAKLHDIN AQLVEDQGFL DTLKDLISDS N PMVVANAV ...文字列:
EIFELKAELN SDKKEKKKEA VKKVIASMTV GKDVSALFPD VVNCMQTDNL ELKKLVYLYL MNYAKSQPDM AIMAVNTFVK DCEDPNPLI RALAVRTMGC IRVDKITEYL CEPLRKCLKD EDPYVRKTAA VCVAKLHDIN AQLVEDQGFL DTLKDLISDS N PMVVANAV AALSEIAESH PSSNLLDLNP QSINKLLTAL NECTEWGQIF ILDCLANYMP KDDREAQSIC ERVTPRLSHA NS AVVLSAV KVLMKFMEML SKDLDYYGTL LKKLAPPLVT LLSAEPELQY VALRNINLIV QKRPEILKHE MKVFFVKYND PIY VKLEKL DIMIRLASQA NIAQVLAELR EYATEVDVDF VRKAVRAIGR CAIKVEQSAE RCVSTLLDLI QTKVNYVVQE AIVV IKDIF RKYPNKYESV IATLCENLDS LDEPEARAAM IWIVGEYAER IDNADELLES FLEGFHDKST QVQLQLLTAI VKLFL KKPT ETQELVQQVL SLATQDSDNP DLRDRGYIYW RLLSTDPVAA KEVVLAEKPL ISEETDLIEP TLLDELICYI GTLASV YHK PPSAFVE

UniProtKB: AP-1 complex subunit beta-1

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分子 #3: ADP-ribosylation factor 1

分子名称: ADP-ribosylation factor 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 18.9366 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
EMRILMVGLD AAGKTTILYK LKLGEIVTTI PTIGFNVETV EYKNISFTVW DVGGLDKIRP LWRHYFQNTQ GLIFVVDSND RERVNEARE ELMRMLAEDE LRDAVLLVFA NKQDLPNAMN AAEITDKLGL HSLRHRNWYI QATCATSGDG LYEGLDWLSN Q LRNQK

UniProtKB: ADP-ribosylation factor 1

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分子 #4: AP-1 complex subunit gamma-1

分子名称: AP-1 complex subunit gamma-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 66.401055 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: PIRLRELIRT IRTARTQAEE REMIQKECAA IRSSFREEDN TYRCRNVAKL LYMHMLGYPA HFGQLECLKL IASQKFTDKR IGYLGAMLL LDERQDVHLL MTNCIKNDLN HSTQFVQGLA LCTLGCMGSS EMCRDLAGEV EKLLKTSNSY LRKKAALCAV H VIRKVPEL ...文字列:
PIRLRELIRT IRTARTQAEE REMIQKECAA IRSSFREEDN TYRCRNVAKL LYMHMLGYPA HFGQLECLKL IASQKFTDKR IGYLGAMLL LDERQDVHLL MTNCIKNDLN HSTQFVQGLA LCTLGCMGSS EMCRDLAGEV EKLLKTSNSY LRKKAALCAV H VIRKVPEL MEMFLPATKN LLNEKNHGVL HTSVVLLTEM CERSPDMLAH FRKLVPQLVR ILKNLIMSGY SPEHDVSGIS DP FLQVRIL RLLRILGRND DDSSEAMNDI LAQVATNTET SKNVGNAILY ETVLTIMDIK SESGLRVLAI NILGRFLLNN DKN IRYVAL TSLLKTVQTD HNAVQRHRST IVDCLKDLDV SIKRRAMELS FALVNGNNIR GMMKELLYFL DSCEPEFKAD CASG IFLAA EKYAPSKRWH IDTIMRVLTT AGSYVRDDAV PNLIQLITNS VEMHAYTVQR LYKAILGDYS QQPLVQVAAW CIGEY GDLL VSGQCEEEEP IQVTEDEVLD ILESVLISNM STSVTRGYAL TAIMKLSTRF TCTVNRIKKV VSIYGSSIDV ELQQRA VEY NALFKKYDHM RSALLERMPV ME

UniProtKB: AP-1 complex subunit gamma-1

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分子 #5: AP-1 complex subunit mu-1

分子名称: AP-1 complex subunit mu-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 48.475535 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: SASAVYVLDL KGKVLICRNY RGDVDMSEVE HFMPILMEKE EEGMLSPILA HGGVRFMWIK HNNLYLVATS KKNACVSLVF SFLYKVVQV FSEYFKELEE ESIRDNFVII YELLDELMDF GYPQTTDSKI LQEYITQEGH KLETGAPRPP ATVTNAVSWR S EGIKYRKN ...文字列:
SASAVYVLDL KGKVLICRNY RGDVDMSEVE HFMPILMEKE EEGMLSPILA HGGVRFMWIK HNNLYLVATS KKNACVSLVF SFLYKVVQV FSEYFKELEE ESIRDNFVII YELLDELMDF GYPQTTDSKI LQEYITQEGH KLETGAPRPP ATVTNAVSWR S EGIKYRKN EVFLDVIEAV NLLVSANGNV LRSEIVGSIK MRVFLSGMPE LRLGLNDKVL FDNTGRGKSK SVELEDVKFH QC VRLSRFE NDRTISFIPP DGEFELMSYR LNTHVKPLIW IESVIEKHSH SRIEYMVKAK SQFKRRSTAN NVEIHIPVPN DAD SPKFKT TVGSVKWVPE NSEIVWSVKS FPGGKEYLMR AHFGLPSVEA EDKEGKPPIS VKFEIPYFTT SGIQVRYLKI IEKS GYQAL PWVRYITQNG DYQLRTQ

UniProtKB: AP-1 complex subunit mu-1

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分子 #6: AP-1 complex subunit sigma-3

分子名称: AP-1 complex subunit sigma-3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 16.99885 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MIHFILLFSR QGKLRLQKWY ITLPDKERKK ITREIVQIIL SRGHRTSSFV DWKELKLVYK RYASLYFCCA IENQDNELLT LEIVHRYVE LLDKYFGNVC ELDIIFNFEK AYFILDEFII GGEIQETSKK IAVKAIEDSD MLQ

UniProtKB: AP-1 complex subunit sigma-3

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分子 #7: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 6 / 式: GTP
分子量理論値: 523.18 Da
Chemical component information

ChemComp-GTP:
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #8: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 6 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.07 mg/mL
緩衝液pH: 8
詳細: 20 mM Tris at pH 8.0, 200 mM NaCl, 5 mM MgCl2, and 0.5 mM TCEP
グリッド前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING / 詳細: unspecified
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 296 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 62.4 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: CRYOSPARC
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 11108
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 温度因子: 425 / 当てはまり具合の基準: Correlation coefficient
得られたモデル

PDB-6cri:
Structure of the cargo bound AP-1:Arf1:tetherin-Nef stable closed trimer

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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