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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-6942 | |||||||||
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タイトル | Saccharomyces Cerevisiae Origin Recognition Complex Bound to a 36-bp Origin DNA containing ACS and B1 element | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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生物種 | Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å | |||||||||
データ登録者 | Li N / Lam WH / Zhai Y / Cheng J / Cheng E / Zhao Y / Gao N / Tye BK | |||||||||
引用 | ジャーナル: Nature / 年: 2018 タイトル: Structure of the origin recognition complex bound to DNA replication origin. 著者: Ningning Li / Wai Hei Lam / Yuanliang Zhai / Jiaxuan Cheng / Erchao Cheng / Yongqian Zhao / Ning Gao / Bik-Kwoon Tye / 要旨: The six-subunit origin recognition complex (ORC) binds to DNA to mark the site for the initiation of replication in eukaryotes. Here we report a 3 Å cryo-electron microscopy structure of the ...The six-subunit origin recognition complex (ORC) binds to DNA to mark the site for the initiation of replication in eukaryotes. Here we report a 3 Å cryo-electron microscopy structure of the Saccharomyces cerevisiae ORC bound to a 72-base-pair origin DNA sequence that contains the ARS consensus sequence (ACS) and the B1 element. The ORC encircles DNA through extensive interactions with both phosphate backbone and bases, and bends DNA at the ACS and B1 sites. Specific recognition of thymine residues in the ACS is carried out by a conserved basic amino acid motif of Orc1 in the minor groove, and by a species-specific helical insertion motif of Orc4 in the major groove. Moreover, similar insertions into major and minor grooves are also embedded in the B1 site by basic patch motifs from Orc2 and Orc5, respectively, to contact bases and to bend DNA. This work pinpoints a conserved role of ORC in modulating DNA structure to facilitate origin selection and helicase loading in eukaryotes. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_6942.map.gz | 5.6 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-6942-v30.xml emd-6942.xml | 10.3 KB 10.3 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_6942.png | 195.8 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-6942 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-6942 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_6942_validation.pdf.gz | 79.4 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_6942_full_validation.pdf.gz | 78.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_6942_validation.xml.gz | 494 B | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-6942 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-6942 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_6942.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 52.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.052 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Origin Recognition Complex Bound to a 36-bp Essential Elements of...
全体 | 名称: Origin Recognition Complex Bound to a 36-bp Essential Elements of ARS DNA |
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要素 |
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-超分子 #1: Origin Recognition Complex Bound to a 36-bp Essential Elements of...
超分子 | 名称: Origin Recognition Complex Bound to a 36-bp Essential Elements of ARS DNA タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#8 詳細: Origin Recognition Complex (Orc1-6, chain A-F) Bound to a 36-bp Essential Elements of ARS DNA (a 36-bp dsDNA chain G-H) |
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由来(天然) | 生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) |
組換発現 | 生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.6 |
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グリッド | モデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD |
凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k) 検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 52.3 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 102000 |
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初期 角度割当 | タイプ: PROJECTION MATCHING |
最終 角度割当 | タイプ: PROJECTION MATCHING |