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万見
- EMDB-64922: Cryo-EM structure of human PLD3 bound to ssDNA (poly(T)) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-64922
タイトルCryo-EM structure of human PLD3 bound to ssDNA (poly(T))
マップデータ
試料
  • 複合体: Homodimer of PLD3 luminal domain
    • 複合体: Homodimer of the luminal domain of PLD3
      • タンパク質・ペプチド: 5'-3' exonuclease PLD3
    • 複合体: ssDNA
      • DNA: DNA (5'-D(*TP*TP*TP*T)-3')
キーワードExonuclease / IMMUNE SYSTEM
機能・相同性
機能・相同性情報


spleen exonuclease / Synthesis of PG / single-stranded DNA 5'-3' DNA exonuclease activity / myotube differentiation / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; リン酸ジエステル加水分解酵素 / D-type glycerophospholipase activity / regulation of cytokine production involved in inflammatory response / Role of phospholipids in phagocytosis / immune system process / endomembrane system ...spleen exonuclease / Synthesis of PG / single-stranded DNA 5'-3' DNA exonuclease activity / myotube differentiation / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; リン酸ジエステル加水分解酵素 / D-type glycerophospholipase activity / regulation of cytokine production involved in inflammatory response / Role of phospholipids in phagocytosis / immune system process / endomembrane system / lysosomal lumen / lipid metabolic process / late endosome membrane / early endosome membrane / inflammatory response / Golgi membrane / lysosomal membrane / endoplasmic reticulum membrane / extracellular exosome
類似検索 - 分子機能
PLD-like domain / PLD-like domain / : / Phospholipase D. Active site motifs. / Phospholipase D/Transphosphatidylase / Phospholipase D phosphodiesterase active site profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
5'-3' exonuclease PLD3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.85 Å
データ登録者Hirano Y / Ezaki W / Ohto U / Shimizu T
資金援助 日本, 3件
OrganizationGrant number国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)22K06110 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)25K09523 日本
Japan Science and TechnologyJPMJCR21E4 日本
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Mechanistic insights into single-stranded DNA degradation by lysosomal exonucleases PLD3 and PLD4 from structural snapshots.
著者: Yoshinori Hirano / Wakiko Ezaki / Ryota Sato / Umeharu Ohto / Kensuke Miyake / Toshiyuki Shimizu /
要旨: Lysosomal exonuclease phospholipase D (PLD) family PLD3 and PLD4 degrade single-stranded RNA or DNA and regulate TLR7 or TLR9 responses. Polymorphisms of these enzymes are associated with human ...Lysosomal exonuclease phospholipase D (PLD) family PLD3 and PLD4 degrade single-stranded RNA or DNA and regulate TLR7 or TLR9 responses. Polymorphisms of these enzymes are associated with human diseases: PLD4 is associated with inflammatory diseases, and PLD3 is associated with neurodegenerative diseases. Here, we determine the structures of substrate-bound PLD3 and PLD4 by cryo-electron microscopy. Our structures reveal that PLD3 rebuilds a substrate-binding pocket, depending on the substrate, mainly via motion of the Phe335-containing loop. Furthermore, we captured the structure in a metastable state that appears during substrate rearrangement following product release. Together, our findings identify the residues that underlie the distinct activities of PLD3 and PLD4. This study provides a mechanistic basis for the exonuclease activity of PLD3 and PLD4 in single-stranded DNA degradation.
履歴
登録2025年6月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年12月24日-
マップ公開2025年12月24日-
更新2026年1月14日-
現状2026年1月14日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_64922.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_64922.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 320 pix.
= 265.6 Å		0.83 Å/pix.
x 320 pix.
= 265.6 Å		0.83 Å/pix.
x 320 pix.
= 265.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.022
最小 - 最大-0.08061424 - 0.17835337
平均 (標準偏差)-0.000005593298 (±0.0038933614)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 265.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_64922_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_64922_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Homodimer of PLD3 luminal domain

全体名称: Homodimer of PLD3 luminal domain
要素
  • 複合体: Homodimer of PLD3 luminal domain
    • 複合体: Homodimer of the luminal domain of PLD3
      • タンパク質・ペプチド: 5'-3' exonuclease PLD3
    • 複合体: ssDNA
      • DNA: DNA (5'-D(*TP*TP*TP*T)-3')

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超分子 #1: Homodimer of PLD3 luminal domain

超分子名称: Homodimer of PLD3 luminal domain / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all

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超分子 #2: Homodimer of the luminal domain of PLD3

超分子名称: Homodimer of the luminal domain of PLD3 / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #3: ssDNA

超分子名称: ssDNA / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物) / Synthetically produced: Yes

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分子 #1: 5'-3' exonuclease PLD3

分子名称: 5'-3' exonuclease PLD3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: C-terminal 6 residues are derived from the expression tag.
コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: spleen exonuclease
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 48.467531 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: EYGDLHLFGP NQRPAPCYDP CEAVLVESIP EGLDFPNAST GNPSTSQAWL GLLAGAHSSL DIASFYWTLT NNDTHTQEPS AQQGEEVLR QLQTLAPKGV NVRIAVSKPS GPQPQADLQA LLQSGAQVRM VDMQKLTHGV LATKFWVVDQ THFYLGSANM D WRSLTQVK ...文字列:
EYGDLHLFGP NQRPAPCYDP CEAVLVESIP EGLDFPNAST GNPSTSQAWL GLLAGAHSSL DIASFYWTLT NNDTHTQEPS AQQGEEVLR QLQTLAPKGV NVRIAVSKPS GPQPQADLQA LLQSGAQVRM VDMQKLTHGV LATKFWVVDQ THFYLGSANM D WRSLTQVK ELGVVMYNCS CLARDLTKIF EAYWFLGQAG SSIPSTWPRF YDTRYNQETP MEICLNGTPA LAYLASAPPP LC PSGRTPD LKALLNVVDN ARSFIYVAVM NYLPTLEFSH PHRFWPAIDD GLRRATYERG VKVRLLISCW GHSEPSMRAF LLS LAALRD NHTHSDIQVK LFVVPADEAQ ARIPYARVNA NKYMVTERAT YIGTSNWSGN YFTETAGTSL LVTQNGRGGL RSQL EAIFL RDWDSPYSHD LDTSADSVGN ACRLLLEVLF Q

UniProtKB: 5'-3' exonuclease PLD3

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分子 #2: DNA (5'-D(*TP*TP*TP*T)-3')

分子名称: DNA (5'-D(*TP*TP*TP*T)-3') / タイプ: dna / ID: 2 / コピー数: 2 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 14.86049 KDa
配列文字列:
(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT) (DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT) (DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT) (DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT) (DT) (DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT) (DT)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 5.5
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 48.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 105000
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.85 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 510357
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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