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- EMDB-60484: Binary cluster of TNF-TNFR1 ectodomain complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-60484
タイトルBinary cluster of TNF-TNFR1 ectodomain complex
マップデータ
試料
  • 複合体: Binary cluster of TNF-TNFR1 ectodomain 3:3 complex
    • タンパク質・ペプチド: Tumor necrosis factor
    • タンパク質・ペプチド: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 1A, membrane form
キーワードTNF receptor / Receptor / Receptor cluster / IMMUNE SYSTEM
機能・相同性
機能・相同性情報


: / pulmonary valve development / tumor necrosis factor receptor superfamily complex / response to Gram-negative bacterium / negative regulation of L-glutamate import across plasma membrane / negative regulation of bile acid secretion / positive regulation of neutrophil activation / negative regulation of branching involved in lung morphogenesis / positive regulation of interleukin-33 production / positive regulation of fractalkine production ...: / pulmonary valve development / tumor necrosis factor receptor superfamily complex / response to Gram-negative bacterium / negative regulation of L-glutamate import across plasma membrane / negative regulation of bile acid secretion / positive regulation of neutrophil activation / negative regulation of branching involved in lung morphogenesis / positive regulation of interleukin-33 production / positive regulation of fractalkine production / positive regulation of blood microparticle formation / positive regulation of chronic inflammatory response to antigenic stimulus / aortic valve development / response to 3,3',5-triiodo-L-thyronine / : / negative regulation of extracellular matrix constituent secretion / tumor necrosis factor receptor activity / death receptor agonist activity / positive regulation of protein transport / positive regulation of vitamin D biosynthetic process / positive regulation of translational initiation by iron / positive regulation of apoptotic process involved in morphogenesis / regulation of endothelial cell apoptotic process / regulation of branching involved in salivary gland morphogenesis / chronic inflammatory response to antigenic stimulus / response to macrophage colony-stimulating factor / negative regulation of protein-containing complex disassembly / positive regulation of humoral immune response mediated by circulating immunoglobulin / positive regulation of leukocyte adhesion to arterial endothelial cell / response to gold nanoparticle / negative regulation of myelination / TNFs bind their physiological receptors / positive regulation of JUN kinase activity / negative regulation of vascular wound healing / negative regulation of amyloid-beta clearance / tumor necrosis factor binding / negative regulation of cytokine production involved in immune response / reactive gliosis / positive regulation of hair follicle development / positive regulation of interleukin-18 production / inflammatory response to wounding / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy / response to resveratrol / positive regulation of action potential / epithelial cell proliferation involved in salivary gland morphogenesis / response to quercetin / TNF signaling / toll-like receptor 3 signaling pathway / vascular endothelial growth factor production / negative regulation of D-glucose import across plasma membrane / embryonic digestive tract development / positive regulation of fever generation / positive regulation of synoviocyte proliferation / positive regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / leukocyte tethering or rolling / necroptotic signaling pathway / negative regulation of myoblast differentiation / positive regulation of mononuclear cell migration / positive regulation of hepatocyte proliferation / response to fructose / regulation of establishment of endothelial barrier / response to hydrogen sulfide / endothelial cell apoptotic process / negative regulation of oxidative phosphorylation / positive regulation of protein-containing complex disassembly / regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / positive regulation of protein localization to cell surface / positive regulation of osteoclast differentiation / cellular response to toxic substance / macrophage activation involved in immune response / tumor necrosis factor receptor binding / positive regulation of macrophage derived foam cell differentiation / negative regulation of mitotic cell cycle / negative regulation of systemic arterial blood pressure / positive regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 2 production / positive regulation of cytokine production involved in inflammatory response / positive regulation of podosome assembly / regulation of fat cell differentiation / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / positive regulation of programmed cell death / positive regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / response to L-glutamate / positive regulation of leukocyte adhesion to vascular endothelial cell / TNFR1-induced proapoptotic signaling / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / TNFR1-mediated ceramide production / mRNA stabilization / regulation of reactive oxygen species metabolic process / negative regulation of heart rate / prostaglandin metabolic process / positive regulation of DNA biosynthetic process / positive regulation of amyloid-beta formation / positive regulation of neuroinflammatory response / negative regulation of viral genome replication / positive regulation of immunoglobulin production / positive regulation of lipid metabolic process / negative regulation of bicellular tight junction assembly / negative regulation of fat cell differentiation / response to isolation stress
類似検索 - 分子機能
Tumour necrosis factor receptor 1A / Tumor necrosis factor receptor 1A, N-terminal / Tumor necrosis factor receptor 1A, death domain / : / Tumour necrosis factor alpha / Tumour necrosis factor / Tumour necrosis factor, conserved site / Tumor necrosis factor (TNF) homology domain (THD) signature. / Tumour necrosis factor family. / TNF(Tumour Necrosis Factor) family ...Tumour necrosis factor receptor 1A / Tumor necrosis factor receptor 1A, N-terminal / Tumor necrosis factor receptor 1A, death domain / : / Tumour necrosis factor alpha / Tumour necrosis factor / Tumour necrosis factor, conserved site / Tumor necrosis factor (TNF) homology domain (THD) signature. / Tumour necrosis factor family. / TNF(Tumour Necrosis Factor) family / TNFR/NGFR family cysteine-rich region domain profile. / TNFR/NGFR cysteine-rich region / TNFR/NGFR family cysteine-rich region signature. / Tumor necrosis factor receptor / nerve growth factor receptor repeats. / Tumour necrosis factor domain / Tumor necrosis factor (TNF) homology domain (THD) profile. / TNFR/NGFR cysteine-rich region / Tumour necrosis factor-like domain superfamily / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / Death-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Tumor necrosis factor / Tumor necrosis factor receptor superfamily member 1A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.56 Å
データ登録者Lim CS / Lee JO
資金援助 韓国, 1件
OrganizationGrant number国
Other government 韓国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Highly ordered clustering of TNFα and BAFF ligand-receptor-intracellular adaptor complexes on a lipid membrane.
著者: Chan Seok Lim / Jisun Lee / Ji Won Kim / Jie-Oh Lee /
要旨: The TNF family plays a critical role in immune regulation. Here, we present high-resolution structures of clusters formed by two TNF receptor family proteins, TNFR1 and BAFFR. Using a lipid monolayer ...The TNF family plays a critical role in immune regulation. Here, we present high-resolution structures of clusters formed by two TNF receptor family proteins, TNFR1 and BAFFR. Using a lipid monolayer method to mimic their membrane-bound state, we observe that the TNFα-TNFR1 complex forms highly ordered clusters of trimers on the lipid membrane. A non-competitive TNFR1 antagonist that inhibits receptor activation disrupted these clusters without blocking ligand binding or receptor trimerization. Furthermore, we find that the BAFF-BAFFR, BAFF-TACI, and BAFF-BCMA receptor-ligand complexes predominantly form pentagonal clusters of trimers on the lipid membrane. Notably, the binding of the intracellular adaptor TRAF3 to the BAFF-BAFFR complex induces a structural transition from a pentagonal to a flat hexagonal cluster. Mutations in BAFF that impair BAFFR activation prevented cluster formation. Our findings demonstrate that ligand binding induces the formation of highly ordered clusters of TNFR1 and BAFFR receptors on the lipid membrane, which is essential for their activation.
履歴
登録2024年6月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年6月11日-
マップ公開2025年6月11日-
更新2025年7月9日-
現状2025年7月9日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_60484.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_60484.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.82 Å/pix.
x 360 pix.
= 295.2 Å		0.82 Å/pix.
x 360 pix.
= 295.2 Å		0.82 Å/pix.
x 360 pix.
= 295.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.82 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.112
最小 - 最大-0.001850971 - 2.1539085
平均 (標準偏差)0.0010238572 (±0.023334458)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 295.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_60484_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_60484_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Binary cluster of TNF-TNFR1 ectodomain 3:3 complex

全体名称: Binary cluster of TNF-TNFR1 ectodomain 3:3 complex
要素
  • 複合体: Binary cluster of TNF-TNFR1 ectodomain 3:3 complex
    • タンパク質・ペプチド: Tumor necrosis factor
    • タンパク質・ペプチド: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 1A, membrane form

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超分子 #1: Binary cluster of TNF-TNFR1 ectodomain 3:3 complex

超分子名称: Binary cluster of TNF-TNFR1 ectodomain 3:3 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Tumor necrosis factor

分子名称: Tumor necrosis factor / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: TNF ligand / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 18.855344 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列:
ADPVRSSSRT PSDKPVAHVV ANPQAEGQLQ WLNRRANALL ANGVELRDNQ LVVPSEGLYL IYSQVLFKGQ GCPSTHVLLT HTISRIAVS YQTKVNLLSA IKSPCQRETP EGAEAKPWYE PIYLGGVFQL EKGDRLSAEI NRPDYLDFAE SGQVYFGIIA L EFRSGRLV PR

UniProtKB: Tumor necrosis factor

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分子 #2: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 1A, membrane form

分子名称: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 1A, membrane form
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 22.190912 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: ADPLVPHLGD REKRDSVCPQ GKYIHPQNNS ICCTKCHKGT YLYNDCPGPG QDTDCRECES GSFTASENHL RHCLSCSKCR KEMGQVEIS SCTVDRDTVC GCRKNQYRHY WSENLFQCFN CSLCLNGTVH LSCQEKQNTV CTCHAGFFLR ENECVSCSNC K KSLECTKL ...文字列:
ADPLVPHLGD REKRDSVCPQ GKYIHPQNNS ICCTKCHKGT YLYNDCPGPG QDTDCRECES GSFTASENHL RHCLSCSKCR KEMGQVEIS SCTVDRDTVC GCRKNQYRHY WSENLFQCFN CSLCLNGTVH LSCQEKQNTV CTCHAGFFLR ENECVSCSNC K KSLECTKL CLPQIENVKG TEDSGTTGGG GSHHHHHHHH

UniProtKB: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 1A

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.1 mg/mL
緩衝液pH: 7.8
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMC4H11NO3Tris
150.0 mMNaClSodium chloride
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 293 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.56 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 1800466
初期 角度割当タイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: OTHER
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

7kp7

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

7kpb

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-8zui:
Binary cluster of TNF-TNFR1 ectodomain complex

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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