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- EMDB-60486: Cluster structure of the BAFF-BAFFR-TRAF3 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-60486
タイトルCluster structure of the BAFF-BAFFR-TRAF3 complex
マップデータ
試料
  • 複合体: Cluster structure of the BAFF-BAFFR-TRAF3 complex
    • タンパク質・ペプチド: TNF receptor-associated factor 3
    • タンパク質・ペプチド: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 13C
キーワードReceptor cluster / Signal complex / membrane receptor / IMMUNE SYSTEM
機能・相同性
機能・相同性情報


B cell costimulation / regulation of interferon-beta production / TRAF3 deficiency - HSE / TNF receptor superfamily (TNFSF) members mediating non-canonical NF-kB pathway / Toll signaling pathway / CD40 receptor complex / regulation of defense response to virus / TRIF-dependent toll-like receptor signaling pathway / serine/threonine protein kinase complex / thioesterase binding ...B cell costimulation / regulation of interferon-beta production / TRAF3 deficiency - HSE / TNF receptor superfamily (TNFSF) members mediating non-canonical NF-kB pathway / Toll signaling pathway / CD40 receptor complex / regulation of defense response to virus / TRIF-dependent toll-like receptor signaling pathway / serine/threonine protein kinase complex / thioesterase binding / tumor necrosis factor receptor binding / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / toll-like receptor 4 signaling pathway / toll-like receptor signaling pathway / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / type I interferon-mediated signaling pathway / regulation of proteolysis / positive regulation of type I interferon production / ubiquitin ligase complex / T cell costimulation / positive regulation of B cell proliferation / signaling adaptor activity / positive regulation of T cell proliferation / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / regulation of cytokine production / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / RING-type E3 ubiquitin transferase / cytoplasmic side of plasma membrane / ubiquitin-protein transferase activity / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / ubiquitin protein ligase activity / Ovarian tumor domain proteases / signaling receptor activity / TRAF3-dependent IRF activation pathway / protein phosphatase binding / regulation of apoptotic process / defense response to virus / adaptive immune response / cell surface receptor signaling pathway / endosome membrane / endosome / external side of plasma membrane / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / protein kinase binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / signal transduction / mitochondrion / zinc ion binding / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tumour necrosis factor receptor 13C, TALL-1 binding domain / Tumour necrosis factor receptor 13C / BAFF-R, TALL-1 binding / TNF receptor-associated factor 3 / TRAF3, MATH domain / : / TNF receptor-associated factor 2/3/5, RING domain / Tumor necrosis factor receptor 13C/17 / TRAF-type zinc finger / TNF receptor-associated factor TRAF, metazoa ...Tumour necrosis factor receptor 13C, TALL-1 binding domain / Tumour necrosis factor receptor 13C / BAFF-R, TALL-1 binding / TNF receptor-associated factor 3 / TRAF3, MATH domain / : / TNF receptor-associated factor 2/3/5, RING domain / Tumor necrosis factor receptor 13C/17 / TRAF-type zinc finger / TNF receptor-associated factor TRAF, metazoa / : / TRAF/meprin, MATH domain / Zinc finger, TRAF-type / Zinc finger TRAF-type profile. / MATH/TRAF domain / MATH/TRAF domain profile. / meprin and TRAF homology / TRAF-like / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
TNF receptor-associated factor 3 / Tumor necrosis factor receptor superfamily member 13C
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.83 Å
データ登録者Lim CS / Lee JO
資金援助 韓国, 1件
OrganizationGrant number国
Other government 韓国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Highly ordered clustering of TNFα and BAFF ligand-receptor-intracellular adaptor complexes on a lipid membrane.
著者: Chan Seok Lim / Jisun Lee / Ji Won Kim / Jie-Oh Lee /
要旨: The TNF family plays a critical role in immune regulation. Here, we present high-resolution structures of clusters formed by two TNF receptor family proteins, TNFR1 and BAFFR. Using a lipid monolayer ...The TNF family plays a critical role in immune regulation. Here, we present high-resolution structures of clusters formed by two TNF receptor family proteins, TNFR1 and BAFFR. Using a lipid monolayer method to mimic their membrane-bound state, we observe that the TNFα-TNFR1 complex forms highly ordered clusters of trimers on the lipid membrane. A non-competitive TNFR1 antagonist that inhibits receptor activation disrupted these clusters without blocking ligand binding or receptor trimerization. Furthermore, we find that the BAFF-BAFFR, BAFF-TACI, and BAFF-BCMA receptor-ligand complexes predominantly form pentagonal clusters of trimers on the lipid membrane. Notably, the binding of the intracellular adaptor TRAF3 to the BAFF-BAFFR complex induces a structural transition from a pentagonal to a flat hexagonal cluster. Mutations in BAFF that impair BAFFR activation prevented cluster formation. Our findings demonstrate that ligand binding induces the formation of highly ordered clusters of TNFR1 and BAFFR receptors on the lipid membrane, which is essential for their activation.
履歴
登録2024年6月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年6月11日-
マップ公開2025年6月11日-
更新2025年8月6日-
現状2025年8月6日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_60486.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_60486.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.94 Å/pix.
x 360 pix.
= 338.4 Å		0.94 Å/pix.
x 360 pix.
= 338.4 Å		0.94 Å/pix.
x 360 pix.
= 338.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.94 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.222
最小 - 最大-0.004323417 - 1.8643266
平均 (標準偏差)0.002063532 (±0.030712537)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 338.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_60486_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_60486_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Cluster structure of the BAFF-BAFFR-TRAF3 complex

全体名称: Cluster structure of the BAFF-BAFFR-TRAF3 complex
要素
  • 複合体: Cluster structure of the BAFF-BAFFR-TRAF3 complex
    • タンパク質・ペプチド: TNF receptor-associated factor 3
    • タンパク質・ペプチド: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 13C

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超分子 #1: Cluster structure of the BAFF-BAFFR-TRAF3 complex

超分子名称: Cluster structure of the BAFF-BAFFR-TRAF3 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: TNF receptor-associated factor 3

分子名称: TNF receptor-associated factor 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 21 / 光学異性体: LEVO / EC番号: RING-type E3 ubiquitin transferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 35.444441 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MSNSLEKKVS LLQNESVEKN KSIQSLHNQI CSFEIEIERQ KEMLRNNESK ILHLQRVIDS QAEKLKELDK EIRPFRQNWE EADSMKSSV ESLQNRVTEL ESVDKSAGQV ARNTGLLESQ LSRHDQMLSV HDIRLADMDL RFQVLETASY NGVLIWKIRD Y KRRKQEAV ...文字列:
MSNSLEKKVS LLQNESVEKN KSIQSLHNQI CSFEIEIERQ KEMLRNNESK ILHLQRVIDS QAEKLKELDK EIRPFRQNWE EADSMKSSV ESLQNRVTEL ESVDKSAGQV ARNTGLLESQ LSRHDQMLSV HDIRLADMDL RFQVLETASY NGVLIWKIRD Y KRRKQEAV MGKTLSLYSQ PFYTGYFGYK MCARVYLNGD GMGKGTHLSL FFVIMRGEYD ALLPWPFKQK VTLMLMDQGS SR RHLGDAF KPDPNSSSFK KPTGEMNIAS GCPVFVAQTV LENGTYIKDD TIFIKVIVDT SDLPDPGGSL VPR

UniProtKB: TNF receptor-associated factor 3

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分子 #2: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 13C

分子名称: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 13C
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 21 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 19.902789 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MRRGPRSLRG RDAPAPTPCV PAECFDLLVR HCVACGLLRT PRPKPAGASS PAPRTALQPQ ESVGAGAGEA ALPLPGLLFG APALLGLAL VLALVLVGLV SWRRRQRRLR GASSAEAPDG DKDAPEPLDK VIILSPGISD ATAPAWPPPG EDPGTTPPGH S VPVPATEL ...文字列:
MRRGPRSLRG RDAPAPTPCV PAECFDLLVR HCVACGLLRT PRPKPAGASS PAPRTALQPQ ESVGAGAGEA ALPLPGLLFG APALLGLAL VLALVLVGLV SWRRRQRRLR GASSAEAPDG DKDAPEPLDK VIILSPGISD ATAPAWPPPG EDPGTTPPGH S VPVPATEL GSTELVTTKT AGPEQQSNSL EVLFQ

UniProtKB: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 13C

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.1 mg/mL
緩衝液pH: 7.8
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMC4H11NO3Tris
150.0 mMNaClSodium chloride
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 293 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 130000
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C3 (3回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.83 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 205165
初期 角度割当タイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: OTHER
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

8t5p

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

2gkw

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-8zuk:
Cluster structure of the BAFF-BAFFR-TRAF3 complex

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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