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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-23539 | |||||||||
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タイトル | Cfr-modified 50S subunit from Escherichia coli | |||||||||
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![]() | Cfr-modified 50S subunit / RIBOSOME | |||||||||
機能・相同性 | ![]() positive regulation of ribosome biogenesis / DnaA-L2 complex / negative regulation of DNA-templated DNA replication initiation / assembly of large subunit precursor of preribosome / cytosolic ribosome assembly / regulation of cell growth / ribosomal large subunit assembly / large ribosomal subunit / ribosome binding / transferase activity ...positive regulation of ribosome biogenesis / DnaA-L2 complex / negative regulation of DNA-templated DNA replication initiation / assembly of large subunit precursor of preribosome / cytosolic ribosome assembly / regulation of cell growth / ribosomal large subunit assembly / large ribosomal subunit / ribosome binding / transferase activity / 5S rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / tRNA binding / cytoplasmic translation / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / ribonucleoprotein complex / translation / RNA binding / zinc ion binding / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.2 Å | |||||||||
![]() | Stojkovic V / Myasnikov AG | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Investigating antibiotic resistance of a ribosomal-RNA methylating enzyme through directed evolution 著者: Tsai K / Stojkovic V / Noda-Garcia L / Myasnikov AG / Young ID / Palla A / Venkataramanan S / Floor S / Fraser JS / Frost A / Tawfik DS / Fujimori DG | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 19.6 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 45 KB 45 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 141.4 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 10.9 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 409.8 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 409.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 7.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 8.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.822 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
+全体 : Escherichia coli 50S subunit
+超分子 #1: Escherichia coli 50S subunit
+分子 #1: 23S rRNA
+分子 #2: 5S rRNA
+分子 #3: 50S ribosomal protein L2
+分子 #4: 50S ribosomal protein L3
+分子 #5: 50S ribosomal protein L4
+分子 #6: 50S ribosomal protein L5
+分子 #7: 50S ribosomal protein L6
+分子 #8: 50S ribosomal protein L9
+分子 #9: 50S ribosomal protein L13
+分子 #10: 50S ribosomal protein L14
+分子 #11: 50S ribosomal protein L15
+分子 #12: 50S ribosomal protein L16
+分子 #13: 50S ribosomal protein L17
+分子 #14: 50S ribosomal protein L18
+分子 #15: 50S ribosomal protein L19
+分子 #16: 50S ribosomal protein L20
+分子 #17: 50S ribosomal protein L21
+分子 #18: 50S ribosomal protein L22
+分子 #19: 50S ribosomal protein L23
+分子 #20: 50S ribosomal protein L24
+分子 #21: 50S ribosomal protein L25
+分子 #22: 50S ribosomal protein L27
+分子 #23: 50S ribosomal protein L28
+分子 #24: 50S ribosomal protein L29
+分子 #25: 50S ribosomal protein L30
+分子 #26: 50S ribosomal protein L32
+分子 #27: 50S ribosomal protein L33
+分子 #28: 50S ribosomal protein L34
+分子 #29: 50S ribosomal protein L35
+分子 #30: 50S ribosomal protein L36
+分子 #31: MAGNESIUM ION
+分子 #32: SODIUM ION
+分子 #33: ZINC ION
+分子 #34: water
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
濃度 | 1 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.5 / 構成要素 - 濃度: 10.0 mM / 構成要素 - 式: TRIS / 構成要素 - 名称: TRIS / 詳細: Buffer A |
グリッド | モデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 支持フィルム - Film thickness: 2 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 40 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 283 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV 詳細: Blot Force 5 Blot Time 10sec Hum 95% Temperature 10C Waiting time 1 min. |
詳細 | 50S ribosomal subunit was purified from E. coli MRE600 using modified version of previously published protocol (Mehta et al. 2012) |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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温度 | 最低: 86.0 K / 最高: 130.0 K |
アライメント法 | Coma free - Residual tilt: 10.0 mrad |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: SUPER-RESOLUTION / デジタル化 - サイズ - 横: 7676 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 7420 pixel / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 0-80 / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2055 / 平均露光時間: 8.0 sec. / 平均電子線量: 80.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 最大 デフォーカス(補正後): 1.5 µm / 最小 デフォーカス(補正後): 0.5 µm / 照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 1.2 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.3 µm / 倍率(公称値): 29000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT |
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得られたモデル | ![]() PDB-7lvk: |