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万見
- EMDB-20201: Symmetric reconstruction of human norovirus GII.2 Snow Mountain V... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-20201
タイトルSymmetric reconstruction of human norovirus GII.2 Snow Mountain Virus Strain VLP in T=1 symmetry
マップデータSymmetric reconstruction of human norovirus GII.2 Snow Mountain Virus strain VLP in T=1 symmetry
試料
  • ウイルス: Snow Mountain virus (ウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Human norovirus GII.2 Snow Mountain Virus strain major capsid (VP1) protein
機能・相同性Calicivirus coat protein C-terminal / Calicivirus coat protein C-terminal / Calicivirus coat protein / Calicivirus coat protein / virion component / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / host cell cytoplasm / Viral protein 1
機能・相同性情報
生物種Snow Mountain virus (ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Jung J / Grant T / Thomas DR / Diehnelt CW / Grigorieff N / Joshua-Tor L
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2019
タイトル: High-resolution cryo-EM structures of outbreak strain human norovirus shells reveal size variations.
著者: James Jung / Timothy Grant / Dennis R Thomas / Chris W Diehnelt / Nikolaus Grigorieff / Leemor Joshua-Tor /
要旨: Noroviruses are a leading cause of foodborne illnesses worldwide. Although GII.4 strains have been responsible for most norovirus outbreaks, the assembled virus shell structures have been available ...Noroviruses are a leading cause of foodborne illnesses worldwide. Although GII.4 strains have been responsible for most norovirus outbreaks, the assembled virus shell structures have been available in detail for only a single strain (GI.1). We present high-resolution (2.6- to 4.1-Å) cryoelectron microscopy (cryo-EM) structures of GII.4, GII.2, GI.7, and GI.1 human norovirus outbreak strain virus-like particles (VLPs). Although norovirus VLPs have been thought to exist in a single-sized assembly, our structures reveal polymorphism between and within genogroups, with small, medium, and large particle sizes observed. Using asymmetric reconstruction, we were able to resolve a Zn metal ion adjacent to the coreceptor binding site, which affected the structural stability of the shell. Our structures serve as valuable templates for facilitating vaccine formulations.
履歴
登録2019年5月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年5月29日-
マップ公開2019年6月26日-
更新2019年12月11日-
現状2019年12月11日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.13
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.13
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_20201.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_20201.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 476.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Symmetric reconstruction of human norovirus GII.2 Snow Mountain Virus strain VLP in T=1 symmetry
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.07 Å/pix.
x 500 pix.
= 535. Å		1.07 Å/pix.
x 500 pix.
= 535. Å		1.07 Å/pix.
x 500 pix.
= 535. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.07 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.13 / ムービー #1: 0.13
最小 - 最大-0.56177723 - 0.95233476
平均 (標準偏差)0.017774094 (±0.035876352)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ500500500
Spacing500500500
セルA=B=C: 535.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.071.071.07
M x/y/z500500500
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z535.000535.000535.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-200-200-200
NX/NY/NZ401401401
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS500500500
D min/max/mean-0.5620.9520.018

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Snow Mountain virus

全体名称: Snow Mountain virus (ウイルス)
要素
  • ウイルス: Snow Mountain virus (ウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Human norovirus GII.2 Snow Mountain Virus strain major capsid (VP1) protein

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超分子 #1: Snow Mountain virus

超分子名称: Snow Mountain virus / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 52276 / 生物種: Snow Mountain virus / Sci species strain: GII.2 / ウイルスタイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: Yes
宿主生物種: Homo sapiens (ヒト)
Host system生物種: Nicotiana (ナス科)
分子量実験値: 3.56 MDa
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: VP1 / 直径: 310.0 Å / T番号(三角分割数): 1

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分子 #1: Human norovirus GII.2 Snow Mountain Virus strain major capsid (VP...

分子名称: Human norovirus GII.2 Snow Mountain Virus strain major capsid (VP1) protein
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Snow Mountain virus (ウイルス)
組換発現生物種: Nicotiana (ナス科)
配列文字列: IIDPWIRANF VQAPNGEFTV SPRNAPGEVL LNLELGPELN PYLAHLARMY NGYAGGMEV QVMLAGNAFT AGKLVFAAVP PHFPVENLSP QQITMFPHVI IDVRTLEPVL LPLPDVRNNF FHYNQKDDPK MRIVAMLYTP LRSNGSGDD VFTVSCRVLT RPSPDFDFTY ...文字列:
IIDPWIRANF VQAPNGEFTV SPRNAPGEVL LNLELGPELN PYLAHLARMY NGYAGGMEV QVMLAGNAFT AGKLVFAAVP PHFPVENLSP QQITMFPHVI IDVRTLEPVL LPLPDVRNNF FHYNQKDDPK MRIVAMLYTP LRSNGSGDD VFTVSCRVLT RPSPDFDFTY LVPPTVESKT KPFTLPILTL GELSNSRFPV SIDQMYTSPN EVISVQCQNG R CTLDGELQ GTTQLQVSGI CAFKGEVTAH LQDNDHLYNI TITNLNGSPF DPSEDIPAPL GVPDFQGRVF GVITQRDKQN AA GQSQPAN RGHDAVVPTY TAQYTPKLGQ VQIGTWQTDD LKVNQPVKFT PVGLNDTEHF NQWVVPRYAG ALNLNTNLAP SVA PVFPGE RLLFFRSYLP LKGGYGNPAI DCLLPQEWVQ HFYQEAAPSM SEVALVRYIN PDTGRALFEA KLHRAGFMTV SSNT SAPVV VPANGYFRFD SWVNQFYSLA PMG

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度4 mg/mL
緩衝液pH: 5.75
グリッド材質: COPPER / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: LACEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 詳細: unspecified
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 295 K / 装置: LEICA EM GP

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 実像数: 2809 / 平均露光時間: 7.0 sec. / 平均電子線量: 69.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 倍率（公称値）: 130000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 76405
CTF補正ソフトウェア - 名称: cisTEM (ver. 1.0.0)
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: ab inito
最終 再構成想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cisTEM (ver. 1.0.0) / 使用した粒子像数: 24768
初期 角度割当タイプ: COMMON LINE / ソフトウェア - 名称: cisTEM (ver. 1.0.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cisTEM (ver. 1.0.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

4rpb


Chain - Chain ID: A / Chain - Residue range: 225-532
精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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