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基本情報
| 登録情報 | ![]() | |||||||||
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| タイトル | CryoEM structure of AL55 amyloid fibrils extracted from the kidney of an AL amyloidosis patient. | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | Light chains / Amyloid fibrils / AL amyloidosis. / PROTEIN FIBRIL | |||||||||
| 生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
| 手法 | らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.0 Å | |||||||||
データ登録者 | Puri S / Schulte T / Chaves-Sanjuan A / Ricagno S | |||||||||
| 資金援助 | イタリア, 1件
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引用 | ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2023タイトル: The Cryo-EM STRUCTURE of Renal Amyloid Fibril Suggests Structurally Homogeneous Multiorgan Aggregation in AL Amyloidosis. 著者: Sarita Puri / Tim Schulte / Antonio Chaves-Sanjuan / Giulia Mazzini / Serena Caminito / Carlo Pappone / Luigi Anastasia / Paolo Milani / Giampaolo Merlini / Martino Bolognesi / Mario Nuvolone ...著者: Sarita Puri / Tim Schulte / Antonio Chaves-Sanjuan / Giulia Mazzini / Serena Caminito / Carlo Pappone / Luigi Anastasia / Paolo Milani / Giampaolo Merlini / Martino Bolognesi / Mario Nuvolone / Giovanni Palladini / Stefano Ricagno / ![]() 要旨: Immunoglobulin light chain amyloidosis (AL) is caused by the aberrant production of amyloidogenic light chains (LC) that accumulate as amyloid deposits in vital organs. Distinct LC sequences in each ...Immunoglobulin light chain amyloidosis (AL) is caused by the aberrant production of amyloidogenic light chains (LC) that accumulate as amyloid deposits in vital organs. Distinct LC sequences in each patient yield distinct amyloid structures. However different tissue microenvironments may also cause identical protein precursors to adopt distinct amyloid structures. To address the impact of the tissue environment on the structural polymorphism of amyloids, we extracted fibrils from the kidney of an AL patient (AL55) whose cardiac amyloid structure was previously determined by our group. Here we show that the 4.0 Å resolution cryo-EM structure of the renal fibril is virtually identical to that reported for the cardiac fibril. These results provide the first structural evidence that LC amyloids independently deposited in different organs of the same AL patient share a common fold. | |||||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
| マップデータ | emd_16780.map.gz | 2.8 MB | EMDBマップデータ形式 | |
|---|---|---|---|---|
| ヘッダ (付随情報) | emd-16780-v30.xml emd-16780.xml | 15.5 KB 15.5 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
| FSC (解像度算出) | emd_16780_fsc.xml | 9.1 KB | 表示 | FSCデータファイル |
| 画像 | emd_16780.png | 41.8 KB | ||
| Filedesc metadata | emd-16780.cif.gz | 5.4 KB | ||
| その他 | emd_16780_half_map_1.map.gz emd_16780_half_map_2.map.gz | 49.3 MB 49.3 MB | ||
| アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-16780 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-16780 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
| EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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マップ
| ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_16780.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| 投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.11686 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 密度 |
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| 対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #2
| ファイル | emd_16780_half_map_1.map | ||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 投影像・断面図 |
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| 密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
| ファイル | emd_16780_half_map_2.map | ||||||||||||
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| 投影像・断面図 |
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| 密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : Renal AL55 amyloid fibrils
| 全体 | 名称: Renal AL55 amyloid fibrils |
|---|---|
| 要素 |
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-超分子 #1: Renal AL55 amyloid fibrils
| 超分子 | 名称: Renal AL55 amyloid fibrils / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all 詳細: Light chain amyloid fibrils named AL55 extracted from the kidney of an AL amyloidosis patient |
|---|---|
| 由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) / 器官: Kidney |
-分子 #1: Immunoglobulin lambda light chain
| 分子 | 名称: Immunoglobulin lambda light chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 5 / 光学異性体: LEVO |
|---|---|
| 由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) / 器官: Kidney |
| 分子量 | 理論値: 23.326557 KDa |
| 配列 | 文字列: NFMLTQPHSV SESPGKTLTI SCTGSSASIA SHYVQWYQQR PGGAPTTLIY ENDQRPSEVP DRFSGSIDSS SNSASLTISG LKTEDEADY YCQSYDGNNH WVFGGGTKLT VLSQPKAAPS VTLFPPSSEE LQANKATLVC LISDFYPGAV TVAWKADSSP V KAGVETTT ...文字列: NFMLTQPHSV SESPGKTLTI SCTGSSASIA SHYVQWYQQR PGGAPTTLIY ENDQRPSEVP DRFSGSIDSS SNSASLTISG LKTEDEADY YCQSYDGNNH WVFGGGTKLT VLSQPKAAPS VTLFPPSSEE LQANKATLVC LISDFYPGAV TVAWKADSSP V KAGVETTT PSKQSNNKYA ASSYLSLTPE QWKSHKSYSC QVTHEGSTVE KTVAPTECS |
-実験情報
-構造解析
| 手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
|---|---|
解析 | らせん対称体再構成法 |
| 試料の集合状態 | filament |
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試料調製
| 緩衝液 | pH: 7 |
|---|---|
| 凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K |
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電子顕微鏡法
| 顕微鏡 | FEI TALOS ARCTICA |
|---|---|
| 撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 実像数: 1819 / 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
| 電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
| 電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.8 µm |
| 試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
| 実験機器 | ![]() モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company |
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キーワード
Homo sapiens (ヒト)
データ登録者
イタリア, 1件
引用

Z (Sec.)
Y (Row.)
X (Col.)




































解析
FIELD EMISSION GUN


