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万見
- EMDB-13962: Cryo-EM structure of the human mtLSU assembly intermediate upon M... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-13962
タイトルCryo-EM structure of the human mtLSU assembly intermediate upon MRM2 depletion - class 2
マップデータ
試料
  • 複合体: Human mitochondrial ribosome large subunit
キーワードMitochondria / Ribosome / Assembly / Methyltransferase / MRM2 / RNA modification
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of mitochondrial translation / mitochondrial large ribosomal subunit assembly / Complex I biogenesis / protein lipoylation / negative regulation of ribosome biogenesis / Mitochondrial Fatty Acid Beta-Oxidation / Protein lipoylation / rRNA import into mitochondrion / mitochondrial [2Fe-2S] assembly complex / Respiratory electron transport ...negative regulation of mitochondrial translation / mitochondrial large ribosomal subunit assembly / Complex I biogenesis / protein lipoylation / negative regulation of ribosome biogenesis / Mitochondrial Fatty Acid Beta-Oxidation / Protein lipoylation / rRNA import into mitochondrion / mitochondrial [2Fe-2S] assembly complex / Respiratory electron transport / mitochondrial translational termination / mitochondrial translational elongation / translation release factor activity, codon nonspecific / positive regulation of mitochondrial translation / microprocessor complex / Mitochondrial translation elongation / Mitochondrial translation termination / Mitochondrial translation initiation / iron-sulfur cluster assembly complex / mitochondrial large ribosomal subunit / mitochondrial fission / mitochondrial large ribosomal subunit binding / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ / peptidyl-tRNA hydrolase / mitochondrial ribosome / mitochondrial small ribosomal subunit / mitochondrial translation / aminoacyl-tRNA hydrolase activity / [2Fe-2S] cluster assembly / iron-sulfur cluster assembly / ribosomal large subunit binding / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / respiratory chain complex I / : / mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / mitochondrial respiratory chain complex I assembly / acyl binding / acyl carrier activity / RNA processing / Mitochondrial protein degradation / aerobic respiration / rescue of stalled ribosome / ribosomal large subunit biogenesis / cellular response to leukemia inhibitory factor / fatty acid binding / mitochondrial membrane / fibrillar center / fatty acid biosynthetic process / double-stranded RNA binding / small ribosomal subunit rRNA binding / 5S rRNA binding / endonuclease activity / mitochondrial inner membrane / negative regulation of translation / nuclear body / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / mitochondrial matrix / ribonucleoprotein complex / translation / protein domain specific binding / mRNA binding / nucleotide binding / calcium ion binding / apoptotic process / mitochondrion / RNA binding / extracellular space / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
MIEF1-MP, LYR domain / Protein Iojap/ribosomal silencing factor RsfS / Ribosomal silencing factor during starvation / Ribosomal protein S30, mitochondrial / 39S ribosomal protein L42, mitochondrial / Mitochondrial 28S ribosomal protein S32 / Ribosomal protein 63, mitochondrial / Growth arrest/ DNA-damage-inducible protein-interacting protein 1 / Ribosomal protein L51, mitochondrial / Growth arrest and DNA-damage-inducible proteins-interacting protein 1 ...MIEF1-MP, LYR domain / Protein Iojap/ribosomal silencing factor RsfS / Ribosomal silencing factor during starvation / Ribosomal protein S30, mitochondrial / 39S ribosomal protein L42, mitochondrial / Mitochondrial 28S ribosomal protein S32 / Ribosomal protein 63, mitochondrial / Growth arrest/ DNA-damage-inducible protein-interacting protein 1 / Ribosomal protein L51, mitochondrial / Growth arrest and DNA-damage-inducible proteins-interacting protein 1 / Mitochondrial ribosomal subunit / Mitochondrial ribosome protein 63 / Ribosomal protein L37/S30 / Growth arrest and DNA damage-inducible proteins-interacting protein 1 domain superfamily / : / : / Mitochondrial 28S ribosomal protein S30 (PDCD9) / 39S ribosomal protein L52, mitochondrial / Mitoribosomal protein mL52 / : / Ribosomal protein L35, mitochondrial / MRPL44, double-stranded RNA binding domain / MRPL44 dsRNA-binding domain / Large ribosomal subunit protein mL44, endonuclease domain / : / Large ribosomal subunit protein bL9m C-terminal domain / Tim44-like domain / Tim44-like domain / Tim44 / : / : / Ribosomal protein L49/IMG2 / Mitochondrial large subunit ribosomal protein (Img2) / Ribosomal protein L50, mitochondria / Ribosomal protein L27/L41, mitochondrial / Mitochondrial ribosomal protein L27 / Ribosomal subunit 39S / : / 39S ribosomal protein L43/54S ribosomal protein L51 / Ribosomal protein L47, mitochondrial / MRP-L47 superfamily, mitochondrial / Mitochondrial 39-S ribosomal protein L47 (MRP-L47) / Phosphatidylethanolamine-binding protein / Phosphatidylethanolamine-binding protein / Phosphatidylethanolamine-binding protein, eukaryotic / PEBP-like superfamily / Threonyl/alanyl tRNA synthetase, class II-like, putative editing domain superfamily / TGS-like / TGS domain profile. / TGS / Peptide chain release factor class I / RF-1 domain / Ribonuclease III, endonuclease domain superfamily / Double stranded RNA-binding domain (dsRBD) profile. / Double-stranded RNA-binding domain / Complex 1 LYR protein domain / Complex 1 protein (LYR family) / Beta-grasp domain superfamily / Ribosomal protein/NADH dehydrogenase domain / Mitochondrial ribosomal protein L51 / S25 / CI-B8 domain / Mitochondrial ribosomal protein L51 / S25 / CI-B8 domain / Acyl carrier protein (ACP) / NTF2-like domain superfamily / Phosphopantetheine attachment site / Nucleotidyltransferase superfamily / Phosphopantetheine attachment site. / Phosphopantetheine attachment site / ACP-like superfamily / Ribosomal protein L28/L24 superfamily / Carrier protein (CP) domain profile. / Ribosomal protein L9, N-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L9 / Phosphopantetheine binding ACP domain / Ribosomal protein L9, N-terminal / Ribosomal protein L9, N-terminal domain / Ribosomal protein L9/RNase H1, N-terminal / Ribosomal protein L35 / Ribosomal protein L35 superfamily / Ribosomal protein L35 / Ribosomal L28 family / Ribosomal protein L33 / Ribosomal protein L33 / Ribosomal protein L28/L24 / Ribosomal protein L18 / Ribosomal L18 of archaea, bacteria, mitoch. and chloroplast / Ribosomal protein L33 superfamily / Ribosomal protein L30, bacterial-type / Ribosomal protein L16 / : / L28p-like / Ribosomal protein L20 / Ribosomal protein L20 / Ribosomal protein L20, C-terminal / Ribosomal protein L21 / Ribosomal protein L27 / Ribosomal L27 protein / Ribosomal protein L19 / Ribosomal protein L19 / Ribosomal protein L19 superfamily / Ribosomal proteins 50S L24/mitochondrial 39S L24
類似検索 - ドメイン・相同性
Mitochondrial ribosome and complex I assembly factor AltMIEF1 / Acyl carrier protein, mitochondrial / Large ribosomal subunit protein bL33m / Large ribosomal subunit protein uL3m / Large ribosomal subunit protein bL19m / Large ribosomal subunit protein bL28m / Large ribosomal subunit protein mL49 / Large ribosomal subunit protein mL62 / Large ribosomal subunit protein uL23m / Large ribosomal subunit protein mL51 ...Mitochondrial ribosome and complex I assembly factor AltMIEF1 / Acyl carrier protein, mitochondrial / Large ribosomal subunit protein bL33m / Large ribosomal subunit protein uL3m / Large ribosomal subunit protein bL19m / Large ribosomal subunit protein bL28m / Large ribosomal subunit protein mL49 / Large ribosomal subunit protein mL62 / Large ribosomal subunit protein uL23m / Large ribosomal subunit protein mL51 / Large ribosomal subunit protein uL2m / Large ribosomal subunit protein uL14m / Large ribosomal subunit protein bL21m / Large ribosomal subunit protein mL52 / Large ribosomal subunit protein mL41 / Large ribosomal subunit protein mL50 / Large ribosomal subunit protein mL43 / Large ribosomal subunit protein mL64 / Large ribosomal subunit protein uL30m / Large ribosomal subunit protein uL24m / Large ribosomal subunit protein mL38 / Mitochondrial assembly of ribosomal large subunit protein 1 / Large ribosomal subunit protein bL34m / Large ribosomal subunit protein mL63 / Large ribosomal subunit protein mL45 / Large ribosomal subunit protein bL32m / Large ribosomal subunit protein bL20m / Large ribosomal subunit protein uL13m / Large ribosomal subunit protein bL9m / Large ribosomal subunit protein uL4m / Large ribosomal subunit protein mL37 / Large ribosomal subunit protein uL18m / Large ribosomal subunit protein mL44 / Large ribosomal subunit protein uL29m / Large ribosomal subunit protein mL65 / Large ribosomal subunit protein bL17m / Large ribosomal subunit protein mL66 / Large ribosomal subunit protein uL22m / Large ribosomal subunit protein uL16m / Large ribosomal subunit protein mL39 / Large ribosomal subunit protein bL35m / Large ribosomal subunit protein uL15m / Large ribosomal subunit protein bL27m / Large ribosomal subunit protein mL42
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.15 Å
データ登録者Rebelo-Guiomar P / Pellegrino S / Dent KC / Warren AJ / Minczuk M
資金援助 英国, 1件
OrganizationGrant number国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_UU_00015/4 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: A late-stage assembly checkpoint of the human mitochondrial ribosome large subunit.
著者: Pedro Rebelo-Guiomar / Simone Pellegrino / Kyle C Dent / Aldema Sas-Chen / Leonor Miller-Fleming / Caterina Garone / Lindsey Van Haute / Jack F Rogan / Adam Dinan / Andrew E Firth / Byron ...著者: Pedro Rebelo-Guiomar / Simone Pellegrino / Kyle C Dent / Aldema Sas-Chen / Leonor Miller-Fleming / Caterina Garone / Lindsey Van Haute / Jack F Rogan / Adam Dinan / Andrew E Firth / Byron Andrews / Alexander J Whitworth / Schraga Schwartz / Alan J Warren / Michal Minczuk /
要旨: Many cellular processes, including ribosome biogenesis, are regulated through post-transcriptional RNA modifications. Here, a genome-wide analysis of the human mitochondrial transcriptome shows that ...Many cellular processes, including ribosome biogenesis, are regulated through post-transcriptional RNA modifications. Here, a genome-wide analysis of the human mitochondrial transcriptome shows that 2'-O-methylation is limited to residues of the mitoribosomal large subunit (mtLSU) 16S mt-rRNA, introduced by MRM1, MRM2 and MRM3, with the modifications installed by the latter two proteins being interdependent. MRM2 controls mitochondrial respiration by regulating mitoribosome biogenesis. In its absence, mtLSU particles (visualized by cryo-EM at the resolution of 2.6 Å) present disordered RNA domains, partial occupancy of bL36m and bound MALSU1:L0R8F8:mtACP anti-association module, allowing five mtLSU biogenesis intermediates with different intersubunit interface configurations to be placed along the assembly pathway. However, mitoribosome biogenesis does not depend on the methyltransferase activity of MRM2. Disruption of the MRM2 Drosophila melanogaster orthologue leads to mitochondria-related developmental arrest. This work identifies a key checkpoint during mtLSU assembly, essential to maintain mitochondrial homeostasis.
履歴
登録2021年12月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年3月2日-
マップ公開2022年3月2日-
更新2023年12月13日-
現状2023年12月13日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.01
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.01
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_13962.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_13962.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 360 pix.
= 381.6 Å		1.06 Å/pix.
x 360 pix.
= 381.6 Å		1.06 Å/pix.
x 360 pix.
= 381.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.06 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.01 / ムービー #1: 0.01
最小 - 最大-0.027667018 - 0.056825265
平均 (標準偏差)-0.000046148078 (±0.0036604467)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 381.59998 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.061.061.06
M x/y/z360360360
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z381.600381.600381.600
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ400400400
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS360360360
D min/max/mean-0.0280.057-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Human mitochondrial ribosome large subunit

全体名称: Human mitochondrial ribosome large subunit
要素
  • 複合体: Human mitochondrial ribosome large subunit

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超分子 #1: Human mitochondrial ribosome large subunit

超分子名称: Human mitochondrial ribosome large subunit / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#49
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: INTEGRATING / 平均電子線量: 52.5 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 2709521
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Ab initio
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.15 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / 使用した粒子像数: 85728
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 3次元分類クラス数: 5 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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