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- EMDB-0356: Cryo-EM structure of the 2:1 hPtch1-Shhp complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-0356
タイトルCryo-EM structure of the 2:1 hPtch1-Shhp complex
マップデータem-volume_P1
試料
  • 細胞器官・細胞要素: Patch1
    • タンパク質・ペプチド: Protein patched homolog 1
  • タンパク質・ペプチド: Sonic hedgehog protein
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
  • リガンド: CHOLESTEROL
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: CALCIUM ION
  • リガンド: PALMITIC ACID
キーワードReceptor / RND family / PROTEIN BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of nodal signaling pathway / trunk neural crest cell migration / neural plate axis specification / response to chlorate / cell differentiation involved in kidney development / positive regulation of skeletal muscle cell proliferation / right lung development / left lung development / primary prostatic bud elongation / : ...regulation of nodal signaling pathway / trunk neural crest cell migration / neural plate axis specification / response to chlorate / cell differentiation involved in kidney development / positive regulation of skeletal muscle cell proliferation / right lung development / left lung development / primary prostatic bud elongation / : / mesenchymal smoothened signaling pathway involved in prostate gland development / positive regulation of sclerotome development / tracheoesophageal septum formation / negative regulation of ureter smooth muscle cell differentiation / positive regulation of ureter smooth muscle cell differentiation / negative regulation of kidney smooth muscle cell differentiation / positive regulation of kidney smooth muscle cell differentiation / morphogen activity / regulation of odontogenesis / positive regulation of mesenchymal cell proliferation involved in ureter development / hedgehog receptor activity / Formation of lateral plate mesoderm / regulation of glial cell proliferation / hindgut morphogenesis / polarity specification of anterior/posterior axis / cell proliferation involved in metanephros development / negative regulation of alpha-beta T cell differentiation / regulation of prostatic bud formation / neural tube patterning / formation of anatomical boundary / smoothened binding / positive regulation of striated muscle cell differentiation / ventral midline development / metanephric mesenchymal cell proliferation involved in metanephros development / trachea morphogenesis / hedgehog family protein binding / cholesterol-protein transferase activity / HHAT G278V doesn't palmitoylate Hh-Np / telencephalon regionalization / bud outgrowth involved in lung branching / epithelial-mesenchymal cell signaling / Ligand-receptor interactions / hindlimb morphogenesis / laminin-1 binding / lung epithelium development / salivary gland cavitation / epidermal cell fate specification / negative regulation of mesenchymal cell apoptotic process / spinal cord dorsal/ventral patterning / determination of left/right asymmetry in lateral mesoderm / negative regulation of cholesterol efflux / establishment of epithelial cell polarity / skeletal muscle cell proliferation / spinal cord motor neuron differentiation / negative regulation of T cell differentiation in thymus / positive regulation of T cell differentiation in thymus / cell development / prostate gland development / intermediate filament organization / skeletal muscle fiber differentiation / embryonic skeletal system development / stem cell development / mesenchymal cell apoptotic process / positive regulation of cerebellar granule cell precursor proliferation / limb bud formation / animal organ formation / Developmental Lineage of Multipotent Pancreatic Progenitor Cells / patched binding / negative regulation of cell division / positive regulation of skeletal muscle tissue development / embryonic digestive tract morphogenesis / somite development / hindbrain development / ectoderm development / cerebellar granule cell precursor proliferation / embryonic foregut morphogenesis / limb morphogenesis / epithelial cell proliferation involved in salivary gland morphogenesis / mesenchymal cell proliferation involved in lung development / neuron fate commitment / negative regulation of dopaminergic neuron differentiation / Activation of SMO / self proteolysis / positive regulation of immature T cell proliferation in thymus / regulation of stem cell proliferation / lung lobe morphogenesis / positive regulation of astrocyte differentiation / smooth muscle tissue development / artery development / CD4-positive or CD8-positive, alpha-beta T cell lineage commitment / pharyngeal system development / lymphoid progenitor cell differentiation / mammary gland duct morphogenesis / epithelial cell proliferation involved in prostate gland development / cellular response to cholesterol / mammary gland epithelial cell differentiation / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in prostate gland development / negative thymic T cell selection / male genitalia development / pattern specification process
類似検索 - 分子機能
Transmembrane receptor, patched / Hedgehog, N-terminal signalling domain / Hedgehog protein / Hedgehog protein, Hint domain / : / Hint module / Hedgehog amino-terminal signalling domain / Hedgehog signalling/DD-peptidase zinc-binding domain superfamily / : / Sterol-sensing domain of SREBP cleavage-activation ...Transmembrane receptor, patched / Hedgehog, N-terminal signalling domain / Hedgehog protein / Hedgehog protein, Hint domain / : / Hint module / Hedgehog amino-terminal signalling domain / Hedgehog signalling/DD-peptidase zinc-binding domain superfamily / : / Sterol-sensing domain of SREBP cleavage-activation / Sterol-sensing domain (SSD) profile. / Sterol-sensing domain / Hint domain C-terminal / Hint (Hedgehog/Intein) domain C-terminal region / Intein N-terminal splicing region / Intein N-terminal splicing motif profile. / Hint domain N-terminal / Hint (Hedgehog/Intein) domain N-terminal region / Hint domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein patched homolog 1 / Sonic hedgehog protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Yan N / Gong X
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Science Foundation (NSF, United States)DMR-1420541 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Inhibition of tetrameric Patched1 by Sonic Hedgehog through an asymmetric paradigm.
著者: Hongwu Qian / Pingping Cao / Miaohui Hu / Shuai Gao / Nieng Yan / Xin Gong /
要旨: The Hedgehog (Hh) pathway controls embryonic development and postnatal tissue maintenance and regeneration. Inhibition of Hh receptor Patched (Ptch) by the Hh ligands relieves suppression of ...The Hedgehog (Hh) pathway controls embryonic development and postnatal tissue maintenance and regeneration. Inhibition of Hh receptor Patched (Ptch) by the Hh ligands relieves suppression of signaling cascades. Here, we report the cryo-EM structure of tetrameric Ptch1 in complex with the palmitoylated N-terminal signaling domain of human Sonic hedgehog (ShhN) at a 4:2 stoichiometric ratio. The structure shows that four Ptch1 protomers are organized as a loose dimer of dimers. Each dimer binds to one ShhN through two distinct inhibitory interfaces, one mainly through the N-terminal peptide and the palmitoyl moiety of ShhN and the other through the Ca-mediated interface on ShhN. Map comparison reveals that the cholesteryl moiety of native ShhN occupies a recently identified extracellular steroid binding pocket in Ptch1. Our structure elucidates the tetrameric assembly of Ptch1 and suggests an asymmetric mode of action of the Hh ligands for inhibiting the potential cholesterol transport activity of Ptch1.
履歴
登録2018年11月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年12月19日-
マップ公開2019年5月29日-
更新2025年5月14日-
現状2025年5月14日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.045
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.045
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6n7h
  • 表面レベル: 0.045
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_0356.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_0356.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 83.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈em-volume_P1
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.11 Å/pix.
x 280 pix.
= 311.92 Å		1.11 Å/pix.
x 280 pix.
= 311.92 Å		1.11 Å/pix.
x 280 pix.
= 311.92 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.114 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.045 / ムービー #1: 0.045
最小 - 最大-0.13649292 - 0.26462802
平均 (標準偏差)0.00023341792 (±0.0075137015)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ280280280
Spacing280280280
セルA=B=C: 311.91998 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.1141.1141.114
M x/y/z280280280
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z311.920311.920311.920
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS280280280
D min/max/mean-0.1360.2650.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Patch1

全体名称: Patch1
要素
  • 細胞器官・細胞要素: Patch1
    • タンパク質・ペプチド: Protein patched homolog 1
  • タンパク質・ペプチド: Sonic hedgehog protein
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
  • リガンド: CHOLESTEROL
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: CALCIUM ION
  • リガンド: PALMITIC ACID

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超分子 #1: Patch1

超分子名称: Patch1 / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Protein patched homolog 1

分子名称: Protein patched homolog 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 150.189578 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MADYKDDDDK SGPDEVDASG RMASAGNAAE PQDRGGGGSG CIGAPGRPAG GGRRRRTGGL RRAAAPDRDY LHRPSYCDAA FALEQISKG KATGRKAPLW LRAKFQRLLF KLGCYIQKNC GKFLVVGLLI FGAFAVGLKA ANLETNVEEL WVEVGGRVSR E LNYTRQKI ...文字列:
MADYKDDDDK SGPDEVDASG RMASAGNAAE PQDRGGGGSG CIGAPGRPAG GGRRRRTGGL RRAAAPDRDY LHRPSYCDAA FALEQISKG KATGRKAPLW LRAKFQRLLF KLGCYIQKNC GKFLVVGLLI FGAFAVGLKA ANLETNVEEL WVEVGGRVSR E LNYTRQKI GEEAMFNPQL MIQTPKEEGA NVLTTEALLQ HLDSALQASR VHVYMYNRQW KLEHLCYKSG ELITETGYMD QI IEYLYPC LIITPLDCFW EGAKLQSGTA YLLGKPPLRW TNFDPLEFLE ELKKINYQVD SWEEMLNKAE VGHGYMDRPC LNP ADPDCP ATAPNKNSTK PLDMALVLNG GCHGLSRKYM HWQEELIVGG TVKNSTGKLV SAHALQTMFQ LMTPKQMYEH FKGY EYVSH INWNEDKAAA ILEAWQRTYV EVVHQSVAQN STQKVLSFTT TTLDDILKSF SDVSVIRVAS GYLLMLAYAC LTMLR WDCS KSQGAVGLAG VLLVALSVAA GLGLCSLIGI SFNAATTQVL PFLALGVGVD DVFLLAHAFS ETGQNKRIPF EDRTGE CLK RTGASVALTS ISNVTAFFMA ALIPIPALRA FSLQAAVVVV FNFAMVLLIF PAILSMDLYR REDRRLDIFC CFTSPCV SR VIQVEPQAYT DTHDNTRYSP PPPYSSHSFA HETQITMQST VQLRTEYDPH THVYYTTAEP RSEISVQPVT VTQDTLSC Q SPESTSSTRD LLSQFSDSSL HCLEPPCTKW TLSSFAEKHY APFLLKPKAK VVVIFLFLGL LGVSLYGTTR VRDGLDLTD IVPRETREYD FIAAQFKYFS FYNMYIVTQK ADYPNIQHLL YDLHRSFSNV KYVMLEENKQ LPKMWLHYFR DWLQGLQDAF DSDWETGKI MPNNYKNGSD DGVLAYKLLV QTGSRDKPID ISQLTKQRLV DADGIINPSA FYIYLTAWVS NDPVAYAASQ A NIRPHRPE WVHDKADYMP ETRLRIPAAE PIEYAQFPFY LNGLRDTSDF VEAIEKVRTI CSNYTSLGLS SYPNGYPFLF WE QYIGLRH WLLLFISVVL ACTFLVCAVF LLNPWTAGII VMVLALMTVE LFGMMGLIGI KLSAVPVVIL IASVGIGVEF TVH VALAFL TAIGDKNRRA VLALEHMFAP VLDGAVSTLL GVLMLAGSEF DFIVRYFFAV LAILTILGVL NGLVLLPVLL SFFG PYPEV SPANGLNRLP TPSPEPPPSV VRFAMPPGHT HSGSDSSDSE YSSQTTVSGL SEELRHYEAQ QGAGGPAHQV IVEAT ENPV FAHSTVVHPE SRHHPPSNPR QQPHLDSGSL PPGRQGQQPR RDLEGSDEVD AVEGSHHHHH HHHHH

UniProtKB: Protein patched homolog 1

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分子 #2: Sonic hedgehog protein

分子名称: Sonic hedgehog protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 19.594039 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
CGPGRGFGKR RHPKKLTPLA YKQFIPNVAE KTLGASGRYE GKISRNSERF KELTPNYNPD IIFKDEENTG ADRLMTQRCK DKLNALAIS VMNQWPGVKL RVTEGWDEDG HHSEESLHYE GRAVDITTSD RDRSKYGMLA RLAVEAGFDW VYYESKAHIH C SVKAENSV AAKSGG

UniProtKB: Sonic hedgehog protein

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分子 #4: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

分子名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 10 / 式: NAG
分子量理論値: 221.208 Da
Chemical component information

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

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分子 #5: CHOLESTEROL

分子名称: CHOLESTEROL / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 5 / 式: CLR
分子量理論値: 386.654 Da
Chemical component information

ChemComp-CLR:
CHOLESTEROL

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分子 #6: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 1 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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分子 #7: CALCIUM ION

分子名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 2 / 式: CA
分子量理論値: 40.078 Da

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分子 #8: PALMITIC ACID

分子名称: PALMITIC ACID / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 1 / 式: PLM
分子量理論値: 256.424 Da
Chemical component information

ChemComp-PLM:
PALMITIC ACID

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度15 mg/mL
緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: Gctf / タイプ: NONE
初期モデルモデルのタイプ: RANDOM CONICAL TILT
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 171590
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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