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万見
- EMDB-4105: TRF1 apo -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-4105
タイトルTRF1 apo
マップデータNegative stain EM structure of the full length TRF1 protein
試料
  • 複合体: TRF1 dimer
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 23.0 Å
データ登録者Boskovic J / Martinez-Gago J / Mendez-Pertuz M / Buscato A / Martinez-Torrecuadrada JL / Blasco MA
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2016
タイトル: Molecular Architecture of Full-length TRF1 Favors Its Interaction with DNA.
著者: Jasminka Boskovic / Jaime Martinez-Gago / Marinela Mendez-Pertuz / Alberto Buscato / Jorge Luis Martinez-Torrecuadrada / Maria A Blasco /
要旨: Telomeres are specific DNA-protein structures found at both ends of eukaryotic chromosomes that protect the genome from degradation and from being recognized as double-stranded breaks. In ...Telomeres are specific DNA-protein structures found at both ends of eukaryotic chromosomes that protect the genome from degradation and from being recognized as double-stranded breaks. In vertebrates, telomeres are composed of tandem repeats of the TTAGGG sequence that are bound by a six-subunit complex called shelterin. Molecular mechanisms of telomere functions remain unknown in large part due to lack of structural data on shelterins, shelterin complex, and its interaction with the telomeric DNA repeats. TRF1 is one of the best studied shelterin components; however, the molecular architecture of the full-length protein remains unknown. We have used single-particle electron microscopy to elucidate the structure of TRF1 and its interaction with telomeric DNA sequence. Our results demonstrate that full-length TRF1 presents a molecular architecture that assists its interaction with telometic DNA and at the same time makes TRFH domains accessible to other TRF1 binding partners. Furthermore, our studies suggest hypothetical models on how other proteins as TIN2 and tankyrase contribute to regulate TRF1 function.
履歴
登録2016年8月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2016年9月7日-
マップ公開2016年9月7日-
更新2017年8月2日-
現状2017年8月2日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 4.2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 4.2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_4105.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_4105.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Negative stain EM structure of the full length TRF1 protein
ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.5 Å
密度
表面レベル登録者による: 4.2 / ムービー #1: 4.2
最小 - 最大-4.6359134 - 10.356738
平均 (標準偏差)0.0020276885 (±0.95535845)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-40-40-40
サイズ808080
Spacing808080
セルA=B=C: 200.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.52.52.5
M x/y/z808080
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z200.000200.000200.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-40-40-40
NC/NR/NS808080
D min/max/mean-4.63610.3570.002

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : TRF1 dimer

全体名称: TRF1 dimer
要素
  • 複合体: TRF1 dimer

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超分子 #1: TRF1 dimer

超分子名称: TRF1 dimer / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
組換株: Sf9 / 組換プラスミド: pBacPak8
分子量実験値: 100 KDa

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.08 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMTrisHCl
30.0 mMNaCl塩化ナトリウムsodium chloride塩化ナトリウム
1.0 mMTCEPtris(2-carboxyethyl)phosphine
染色タイプ: NEGATIVE / 材質: Uranyl Acetate
詳細: Nagatively stained images were prepared using standard 1% Uranyl-acetate staining procedure
グリッドモデル: Electron Microscopy SciencesCF400-CU / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI 12
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 倍率（公称値）: 61320
試料ステージ試料ホルダーモデル: SIDE ENTRY, EUCENTRIC
撮影フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F416 (4k x 4k)
デジタル化 - サンプリング間隔: 15.6 µm / 撮影したグリッド数: 1 / 平均露光時間: 1.0 sec. / 平均電子線量: 15.0 e/Å2

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画像解析

粒子像選択選択した数: 32880
詳細: We have used eider semi-automatic particle selection implemented in EMAN2 or manual particle selection implemented in EMAN1
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 3)
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
詳細: We used reference free 2D averages as intup into the program e2initialmodel.py implemented in EMAN2 with C2 symmetry
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: EMAN (ver. 1.9)
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: Xmipp (ver. 2.4)
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 23.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Xmipp (ver. 2.4) / 使用した粒子像数: 10769

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原子モデル構築 1

精密化プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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