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- PDB-7ep2: Crystal structure of ZYG11B bound to GGFN degron -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ep2
タイトルCrystal structure of ZYG11B bound to GGFN degron
要素Protein zyg-11 homolog B
キーワードLIGASE (リガーゼ) / E3 ligase (ユビキチンリガーゼ)
機能・相同性
機能・相同性情報


Cul2-RING ubiquitin ligase complex / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Leucine-rich repeat profile. / ロイシンリッチリピート / Leucine-rich repeat domain superfamily / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein zyg-11 homolog B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.38 Å
データ登録者Yan, X. / Li, Y.
資金援助 中国, 3件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31900865 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32071193 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)81874039 中国
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2021
タイトル: Molecular basis for recognition of Gly/N-degrons by CRL2 ZYG11B and CRL2 ZER1 .
著者: Yan, X. / Li, Y. / Wang, G. / Zhou, Z. / Song, G. / Feng, Q. / Zhao, Y. / Mi, W. / Ma, Z. / Dong, C.
履歴
登録2021年4月26日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年7月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年9月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / database_2
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein zyg-11 homolog B
C: Protein zyg-11 homolog B
D: Protein zyg-11 homolog B
B: Protein zyg-11 homolog B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)131,5634
ポリマ－131,5634
非ポリマー00
水1,15364
1
A: Protein zyg-11 homolog B
B: Protein zyg-11 homolog B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,7812
ポリマ－65,7812
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2050 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area24620 Å2
手法PISA
2
C: Protein zyg-11 homolog B
D: Protein zyg-11 homolog B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,7812
ポリマ－65,7812
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1930 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area24490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)91.360, 102.320, 164.560
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質
Protein zyg-11 homolog B


分子量: 32890.637 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ZYG11B, KIAA1730 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9C0D3
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 64 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.92 %
解説: THE ENTRY CONTAINS FRIEDEL PAIRS IN I_PLUS/MINUS COLUMNS.
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2 M Ammonium Sulfate, 0.1 M HEPES pH 7.5, 25% (wt/vol) Polyethylene glycol 3,350

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.978565 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2020年5月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978565 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.38→102.32 Å / Num. obs: 62538 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 13 % / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 15.8
反射 シェル解像度: 2.38→2.44 Å / Rmerge(I) obs: 1.536 / Num. unique obs: 4544

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
XDS0.7.4データ削減
XDS0.7.4データスケーリング
PHENIX1.19.2_4158位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7EP0

7ep0


解像度: 2.38→82.28 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2539 2000 -
Rwork0.1969 --
obs-62440 99.81 %
原子変位パラメータBiso mean: 64.43 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.38→82.28 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9119 0 0 64 9183
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00849325
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.90412655
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04881443
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00521609
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d23.93913377
LS精密化 シェル解像度: 2.38→2.465 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3193 197 -
Rwork0.2897 --
obs-6148 99.92 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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