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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6sqk | |||||||||
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タイトル | Crystal structure of mouse PRMT6 with modified H7-4 peptide | |||||||||
要素 |
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キーワード | TRANSFERASE / SAM binding domain / arginine methylation | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 histone H2AR3 methyltransferase activity / protein-arginine omega-N monomethyltransferase activity / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / histone H4R3 methyltransferase activity / histone H3R2 methyltransferase activity / RMTs methylate histone arginines / type I protein arginine methyltransferase / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / histone arginine N-methyltransferase activity / protein-arginine N-methyltransferase activity ...histone H2AR3 methyltransferase activity / protein-arginine omega-N monomethyltransferase activity / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / histone H4R3 methyltransferase activity / histone H3R2 methyltransferase activity / RMTs methylate histone arginines / type I protein arginine methyltransferase / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / histone arginine N-methyltransferase activity / protein-arginine N-methyltransferase activity / regulation of mitochondrion organization / histone methyltransferase activity / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of signal transduction by p53 class mediator / protein modification process / cellular senescence / histone binding / methylation / chromatin remodeling / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Mus musculus (ハツカネズミ) Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å | |||||||||
データ登録者 | Bonnefond, L. / Cavarelli, J. | |||||||||
引用 | ジャーナル: To Be Published タイトル: Crystal structure of mouse PRMT6 in complex with inhibitors 著者: Bonnefond, L. / Cavarelli, J. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6sqk.cif.gz | 392.1 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6sqk.ent.gz | 325.7 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6sqk.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 6sqk_validation.pdf.gz | 448.3 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 6sqk_full_validation.pdf.gz | 451.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | 6sqk_validation.xml.gz | 26.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 6sqk_validation.cif.gz | 37.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/sq/6sqk ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/sq/6sqk | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 42077.523 Da / 分子数: 2 / 変異: F315L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Prmt6, Hrmt1l6 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) 参照: UniProt: Q6NZB1, type I protein arginine methyltransferase #2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 895.945 Da / 分子数: 2 / 変異: R4(URG) / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: histone-lysine N-methyltransferase #3: 水 | ChemComp-HOH / | 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.55 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 詳細: PEG 3,350 20%, Mg(CH3COO)2 200 mM, HEPES-NaOH pH 7.0 100 mM |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID30B / 波長: 0.976251 Å |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年9月8日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.976251 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.4→47.61 Å / Num. obs: 140415 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 12.7 % / Biso Wilson estimate: 15.62 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.134 / Rpim(I) all: 0.039 / Rrim(I) all: 0.14 / Net I/σ(I): 9.8 |
反射 シェル | 解像度: 1.4→1.45 Å / 冗長度: 12.7 % / Rmerge(I) obs: 2.523 / Mean I/σ(I) obs: 0.9 / Num. unique obs: 13708 / CC1/2: 0.395 / Rpim(I) all: 0.734 / Rrim(I) all: 2.629 / % possible all: 98.9 |
-位相決定
位相決定 | 手法: 分子置換 |
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-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 4c03 解像度: 1.4→45.629 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35
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原子変位パラメータ | Biso max: 100.21 Å2 / Biso mean: 27.3722 Å2 / Biso min: 11.93 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: final / 解像度: 1.4→45.629 Å
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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