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- PDB-5fqo: Crystal structure of M. musculus protein arginine methyltransfera... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5fqo
タイトルCrystal structure of M. musculus protein arginine methyltransferase PRMT6 with SAH and magnesium
要素PROTEIN ARGININE N-METHYLTRANSFERASE 6
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / S-ADENOSYL-L-METHIONINE (S-アデノシルメチオニン)
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H2AR3 methyltransferase activity / peptidyl-arginine methylation, to asymmetrical-dimethyl arginine / protein-arginine omega-N monomethyltransferase activity / histone H4R3 methyltransferase activity / histone H3R2 methyltransferase activity / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / RMTs methylate histone arginines / type I protein arginine methyltransferase / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / histone arginine N-methyltransferase activity ...histone H2AR3 methyltransferase activity / peptidyl-arginine methylation, to asymmetrical-dimethyl arginine / protein-arginine omega-N monomethyltransferase activity / histone H4R3 methyltransferase activity / histone H3R2 methyltransferase activity / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / RMTs methylate histone arginines / type I protein arginine methyltransferase / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / histone arginine N-methyltransferase activity / protein-arginine N-methyltransferase activity / regulation of mitochondrion organization / histone H3 methyltransferase activity / histone methyltransferase activity / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of signal transduction by p53 class mediator / protein modification process / 細胞老化 / histone binding / DNA修復 / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / 核小体 / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / 核質 / 細胞核
類似検索 - 分子機能
Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Methyltransferase domain 25 / Methyltransferase domain / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / Vaccinia Virus protein VP39 / Distorted Sandwich / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / ロスマンフォールド ...Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Methyltransferase domain 25 / Methyltransferase domain / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / Vaccinia Virus protein VP39 / Distorted Sandwich / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-アデノシル-L-ホモシステイン / Protein arginine N-methyltransferase 6
類似検索 - 構成要素
生物種MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.899 Å
データ登録者Bonnefond, L. / Cavarelli, J.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Strcutures of Prmt6 in Complex with Sah in Alternative Conformations
著者: Bonnefond, L. / Cura, V. / Troffer-Charlier, N. / Cavarelli, J.
履歴
登録2015年12月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年1月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN ARGININE N-METHYLTRANSFERASE 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,7653
ポリマ－44,3561
非ポリマー4092
水4,468248
1
A: PROTEIN ARGININE N-METHYLTRANSFERASE 6
ヘテロ分子

A: PROTEIN ARGININE N-METHYLTRANSFERASE 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,5296
ポリマ－88,7122
非ポリマー8174
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_655-x+1,-y,z1
Buried area4690 Å2
ΔGint-59 kcal/mol
Surface area26720 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.620, 78.620, 118.260
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number80
Space group name H-MI41
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2074-

HOH

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN ARGININE N-METHYLTRANSFERASE 6 / HISTONE-ARGININE N-METHYLTRANSFERASE PRMT6


分子量: 44355.965 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / プラスミド: PNEA-VH / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q6NZB1, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの, EC: 2.1.1.125
#2: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン / S-アデノシル-L-ホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 248 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細L315F NATURAL VARIANT

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.29 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8 / 詳細: 100 MM TRIS PH 8.0 200 MM MGCL2 10% PEG 6000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-X / 波長: 1.54178
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 3K / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年3月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→40.5 Å / Num. obs: 27171 / % possible obs: 96.4 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 20.14 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 22.5
反射 シェル解像度: 1.9→1.94 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.17 / Mean I/σ(I) obs: 4.8 / % possible all: 84.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4C08

4c08


解像度: 1.899→33.702 Å / SU ML: 0.18 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 20.14 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1983 1358 5 %
Rwork0.1581 --
obs0.1601 27171 96.02 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 23.59 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.899→33.702 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2549 0 27 248 2824
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0112650
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1313605
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.9621580
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.073400
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007461
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.899-1.96690.23841240.18322397X-RAY DIFFRACTION89
1.9669-2.04560.23131370.16932568X-RAY DIFFRACTION97
2.0456-2.13870.19491380.15832589X-RAY DIFFRACTION96
2.1387-2.25140.21351370.15712568X-RAY DIFFRACTION96
2.2514-2.39250.23071330.16472533X-RAY DIFFRACTION95
2.3925-2.57710.22231380.17882558X-RAY DIFFRACTION96
2.5771-2.83630.19511340.17572641X-RAY DIFFRACTION98
2.8363-3.24650.22691390.17062641X-RAY DIFFRACTION98
3.2465-4.08910.18521410.14462673X-RAY DIFFRACTION99
4.0891-33.70720.15751370.13932645X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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