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万見
- PDB-6sqh: Crystal structure of mouse PRMT6 with partial C-terminal TEV clea... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6sqh
タイトルCrystal structure of mouse PRMT6 with partial C-terminal TEV cleavage site
要素Protein arginine N-methyltransferase 6
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / SAM binding domain / arginine methylation (メチル化)
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H2AR3 methyltransferase activity / protein-arginine omega-N monomethyltransferase activity / histone H4R3 methyltransferase activity / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / histone H3R2 methyltransferase activity / RMTs methylate histone arginines / type I protein arginine methyltransferase / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / histone arginine N-methyltransferase activity / protein-arginine N-methyltransferase activity ...histone H2AR3 methyltransferase activity / protein-arginine omega-N monomethyltransferase activity / histone H4R3 methyltransferase activity / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / histone H3R2 methyltransferase activity / RMTs methylate histone arginines / type I protein arginine methyltransferase / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / histone arginine N-methyltransferase activity / protein-arginine N-methyltransferase activity / regulation of mitochondrion organization / histone methyltransferase activity / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of signal transduction by p53 class mediator / protein modification process / 細胞老化 / histone binding / メチル化 / DNA修復 / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / 核小体 / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / 核質 / 細胞核
類似検索 - 分子機能
Methyltransferase domain 25 / Methyltransferase domain / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein arginine N-methyltransferase 6
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.39 Å
データ登録者Bonnefond, L. / Cavarelli, J.
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of mouse PRMT6 in complex with inhibitors
著者: Bonnefond, L. / Cavarelli, J.
履歴
登録2019年9月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年9月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein arginine N-methyltransferase 6
B: Protein arginine N-methyltransferase 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,6432
ポリマ－85,6432
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3890 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area27310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.143, 118.106, 71.760
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 103.240, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Protein arginine N-methyltransferase 6


分子量: 42821.301 Da / 分子数: 2 / 断片: mouse PRMT6 / 変異: F315L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Prmt6, Hrmt1l6 / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: Q6NZB1, type I protein arginine methyltransferase

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.86 % / Mosaicity: 0.28 °
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5 / 詳細: PEG Smear Broad 22%, MES pH 6.5 100 mM

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-X / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年10月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.39→45.1 Å / Num. obs: 26129 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 31.5 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.102 / Rpim(I) all: 0.056 / Rrim(I) all: 0.117 / Net I/σ(I): 13.1
反射 シェル解像度: 2.39→2.48 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.691 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique obs: 2472 / CC1/2: 0.782 / Rpim(I) all: 0.396 / Rrim(I) all: 0.8 / % possible all: 89.2

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.16_3546精密化
XDSデータ削減
Aimless0.5.32データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4c03

4c03


解像度: 2.39→36.851 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2683 1300 4.98 %
Rwork0.2088 --
obs0.2116 26098 98.78 %
原子変位パラメータBiso max: 85.8 Å2 / Biso mean: 31.1453 Å2 / Biso min: 8.08 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.39→36.851 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5059 0 23 0 5082
Biso mean--37.62 --
残基数----643
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.50940.0688-0.24940.4943-0.28730.67980.05710.04140.0949-0.0593-0.0350.0864-0.12370.0539-0.0950.09710.00920.01050.0668-0.00920.07317.764310.077513.2246
20.26390.0325-0.07110.70910.16380.7221-0.0542-0.0563-0.0164-0.0869-0.00960.12610.10320.0477-0.00460.17330.0112-0.0080.1961-0.00380.171214.916914.1071-22.7152
30.0324-0.031-0.07170.04590.07870.1736-0.0719-0.02120.0104-0.0035-0.0001-0.017-0.0349-0.0251-0.00090.23180.11030.10970.47070.0140.410930.179222.4139-7.7479
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 52 through 376)A52 - 376
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid 53 through 376)B53 - 376
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'A' and resid 384 through 385)A384 - 385

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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