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- PDB-6mje: Structure of Candida glabrata Csm1: S. cerevisiae Dsn1 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6mje
タイトルStructure of Candida glabrata Csm1: S. cerevisiae Dsn1 complex
要素
  • Dsn1p
  • Monopolin complex subunit CSM1
キーワードCELL CYCLE (細胞周期) / monopolin / kinetochore (動原体)
機能・相同性
機能・相同性情報


microtubule site clamp / MIS12/MIND type complex / chromosome, centromeric core domain / monopolin complex / meiotic sister chromatid segregation / spindle attachment to meiosis I kinetochore / protein localization to nucleolar rDNA repeats / meiotic sister chromatid cohesion, centromeric / rDNA chromatin condensation / attachment of spindle microtubules to kinetochore ...microtubule site clamp / MIS12/MIND type complex / chromosome, centromeric core domain / monopolin complex / meiotic sister chromatid segregation / spindle attachment to meiosis I kinetochore / protein localization to nucleolar rDNA repeats / meiotic sister chromatid cohesion, centromeric / rDNA chromatin condensation / attachment of spindle microtubules to kinetochore / attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / mitotic sister chromatid segregation / Neutrophil degranulation / chromosome segregation / 紡錘体 / 動原体 / 紡錘体 / 核膜 / 細胞分裂 / 核小体 / identical protein binding / 細胞核
類似検索 - 分子機能
Aspartate Aminotransferase, domain 1 - #80 / Monopolin complex subunit Csm1/Pcs1, C-terminal / Csm1/Pcs1, C-terminal domain superfamily / Monopolin complex subunit Csm1/Pcs1 / Csm1 N-terminal domain / Chromosome segregation protein Csm1/Pcs1 / Csm1 N-terminal domain / Kinetochore-associated protein Dsn1/Mis13 / Mis12-Mtw1 protein family / Aspartate Aminotransferase, domain 1 ...Aspartate Aminotransferase, domain 1 - #80 / Monopolin complex subunit Csm1/Pcs1, C-terminal / Csm1/Pcs1, C-terminal domain superfamily / Monopolin complex subunit Csm1/Pcs1 / Csm1 N-terminal domain / Chromosome segregation protein Csm1/Pcs1 / Csm1 N-terminal domain / Kinetochore-associated protein Dsn1/Mis13 / Mis12-Mtw1 protein family / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / EF-Hand 1, calcium-binding site / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Monopolin complex subunit CSM1 / Dsn1p / Kinetochore-associated protein DSN1 / Candida glabrata strain CBS138 chromosome E complete sequence
類似検索 - 構成要素
生物種Candida glabrata (菌類)
Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Singh, N. / Corbett, K.D.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM104141 米国
引用ジャーナル: Chromosoma / 年: 2019
タイトル: The molecular basis of monopolin recruitment to the kinetochore.
著者: Plowman, R. / Singh, N. / Tromer, E.C. / Payan, A. / Duro, E. / Spanos, C. / Rappsilber, J. / Snel, B. / Kops, G.J.P.L. / Corbett, K.D. / Marston, A.L.
履歴
登録2018年9月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年11月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月22日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22019年11月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Monopolin complex subunit CSM1
B: Dsn1p
C: Monopolin complex subunit CSM1
D: Dsn1p
E: Monopolin complex subunit CSM1
F: Dsn1p
G: Monopolin complex subunit CSM1
H: Dsn1p


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,3408
ポリマ－81,3408
非ポリマー00
水0
1
A: Monopolin complex subunit CSM1
B: Dsn1p
G: Monopolin complex subunit CSM1
H: Dsn1p


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,6704
ポリマ－40,6704
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8290 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area14890 Å2
手法PISA
2
C: Monopolin complex subunit CSM1
D: Dsn1p
E: Monopolin complex subunit CSM1
F: Dsn1p


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,6704
ポリマ－40,6704
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8330 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area14670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.368, 203.755, 44.259
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.36, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Monopolin complex subunit CSM1 /


分子量: 15571.603 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 69-181 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Candida glabrata (菌類) / 遺伝子: AO440_000897, AO440_004693 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0W0CH22, UniProt: Q6FVN3*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド
Dsn1p


分子量: 4763.462 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 71-110 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: DSN1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A1L4A9Z4, UniProt: P40568*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.99 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2 M magnesium chloride, 0.1 M Tris-HCl, pH 8.5, 25% PEG3350, cryoprotect with additional 20% PEG400

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL14-1 / 波長: 1.127 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2016年4月15日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.127 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. obs: 26122 / % possible obs: 96 % / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.199 / Rpim(I) all: 0.091 / Rrim(I) all: 0.219 / Net I/σ(I): 18.2
反射 シェル解像度: 2.5→2.56 Å / Rmerge(I) obs: 0.793 / Num. unique obs: 1446 / Rpim(I) all: 0.488 / Rrim(I) all: 0.938

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3N4R

3n4r


解像度: 2.5→43.351 Å / SU ML: 0.47 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 43.07
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2972 1277 4.98 %
Rwork0.2397 --
obs0.2426 25661 94.24 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→43.351 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4561 0 0 0 4561
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0074641
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8916234
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.9242800
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.047690
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005791
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4946-2.59450.48821150.3972175X-RAY DIFFRACTION75
2.5945-2.71250.4781290.39022527X-RAY DIFFRACTION89
2.7125-2.85550.41221620.34932648X-RAY DIFFRACTION93
2.8555-3.03440.41371560.34152763X-RAY DIFFRACTION97
3.0344-3.26860.35141380.27392817X-RAY DIFFRACTION97
3.2686-3.59740.3541320.23632849X-RAY DIFFRACTION99
3.5974-4.11760.28191360.23362880X-RAY DIFFRACTION99
4.1176-5.18640.21351740.18382833X-RAY DIFFRACTION100
5.1864-43.35780.2771350.21512892X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 11.1476 Å / Origin y: -24.6765 Å / Origin z: 4.351 Å
111213212223313233
T0.6159 Å20.0032 Å2-0.0029 Å2-0.5882 Å20.0268 Å2--0.5472 Å2
L0.1558 °2-0.3193 °2-0.1494 °2-2.614 °20.9115 °2--0.4058 °2
S-0.0612 Å °0.0025 Å °0.0117 Å °0.0906 Å °0.0401 Å °-0.0421 Å °0.0171 Å °0.0258 Å °0 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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