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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6j53 | |||||||||
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タイトル | Crystal structure of human HINT1 complexing with ATP | |||||||||
要素 | Histidine triad nucleotide-binding protein 1 | |||||||||
キーワード | HYDROLASE (加水分解酵素) / NUCLEOTIDE BINDING (ヌクレオチド) / REGULATION OF TRANSCRIPTION (転写 (生物学)) / SIGNAL TRANSDUCTION (シグナル伝達) | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 purine ribonucleotide catabolic process / adenylylsulfatase activity / 加水分解酵素; リン-窒素結合に作用; - / adenosine 5'-monophosphoramidase activity / deSUMOylase activity / protein desumoylation / sulfur compound metabolic process / histone deacetylase complex / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / positive regulation of calcium-mediated signaling ...purine ribonucleotide catabolic process / adenylylsulfatase activity / 加水分解酵素; リン-窒素結合に作用; - / adenosine 5'-monophosphoramidase activity / deSUMOylase activity / protein desumoylation / sulfur compound metabolic process / histone deacetylase complex / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / positive regulation of calcium-mediated signaling / protein kinase C binding / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / 細胞骨格 / hydrolase activity / nucleotide binding / regulation of DNA-templated transcription / シグナル伝達 / タンパク質分解 / extracellular exosome / 核質 / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.52 Å | |||||||||
データ登録者 | Wang, J. / Fang, P. / Guo, M. | |||||||||
資金援助 | 中国, 2件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019 タイトル: Second messenger Ap4A polymerizes target protein HINT1 to transduce signals in Fc epsilon RI-activated mast cells. 著者: Yu, J. / Liu, Z. / Liang, Y. / Luo, F. / Zhang, J. / Tian, C. / Motzik, A. / Zheng, M. / Kang, J. / Zhong, G. / Liu, C. / Fang, P. / Guo, M. / Razin, E. / Wang, J. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6j53.cif.gz | 118.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6j53.ent.gz | 88.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6j53.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/j5/6j53 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/j5/6j53 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 14024.165 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HINT1, HINT, PKCI1, PRKCNH1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P49773, 加水分解酵素 #2: 化合物 | ChemComp-AMP / | #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.74 % |
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結晶化 | 温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: HEPES pH 7.5, PEG 3350 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.97857 Å |
検出器 | タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年7月6日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.97857 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.52→25 Å / Num. obs: 35501 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 9.54 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.036 / Net I/σ(I): 40.5 |
反射 シェル | 解像度: 1.52→1.55 Å / Rmerge(I) obs: 0.108 / Num. unique obs: 1255 / % possible all: 99.9 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 4EQE 解像度: 1.52→23.843 Å / SU ML: 0.11 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 16.34 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 52.73 Å2 / Biso mean: 14.4777 Å2 / Biso min: 4.44 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: final / 解像度: 1.52→23.843 Å
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LS精密化 シェル | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 10
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精密化 TLS | 手法: refined / Origin x: 13.2023 Å / Origin y: 1.0436 Å / Origin z: 16.2709 Å
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精密化 TLSグループ | Selection details: ALL |