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- PDB-4irn: Crystal Structure of the Prolyl Acyl Carrier Protein Oxidase AnaB -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4irn
タイトルCrystal Structure of the Prolyl Acyl Carrier Protein Oxidase AnaB
要素Prolyl-ACP dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / Acyl CoA Dehydrogenase fold / Acyl-ACP Oxidase
機能・相同性
機能・相同性情報


酸化還元酵素; CH-CH結合に対し酸化酵素として働く; その他の電子受容体を用いる / oxidoreductase activity, acting on the CH-CH group of donors / flavin adenine dinucleotide binding
類似検索 - 分子機能
Butyryl-Coa Dehydrogenase, subunit A; domain 1 / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal domain / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A, domain 2 / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 2 / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase C-terminal / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal / Acyl-CoA dehydrogenase, C-terminal domain / Acyl-CoA dehydrogenase, N-terminal domain / Acyl-CoA oxidase/dehydrogenase, middle domain / Acyl-CoA dehydrogenase, middle domain ...Butyryl-Coa Dehydrogenase, subunit A; domain 1 / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal domain / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A, domain 2 / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 2 / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase C-terminal / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal / Acyl-CoA dehydrogenase, C-terminal domain / Acyl-CoA dehydrogenase, N-terminal domain / Acyl-CoA oxidase/dehydrogenase, middle domain / Acyl-CoA dehydrogenase, middle domain / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal domain superfamily / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A, domain 3 / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal and middle domain superfamily / Acyl-CoA dehydrogenase-like, C-terminal / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 3 / Up-down Bundle / Βバレル / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
フラビンアデニンジヌクレオチド / AnaB
類似検索 - 構成要素
生物種Oscillatoria sp. (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Moncoq, K. / Mann, S. / Regad, L. / Mejean, A. / Ploux, O.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2013
タイトル: Structure of the prolyl-acyl carrier protein oxidase involved in the biosynthesis of the cyanotoxin anatoxin-a.
著者: Moncoq, K. / Regad, L. / Mann, S. / Mejean, A. / Ploux, O.
履歴
登録2013年1月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年11月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年1月8日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Prolyl-ACP dehydrogenase
B: Prolyl-ACP dehydrogenase
C: Prolyl-ACP dehydrogenase
D: Prolyl-ACP dehydrogenase
E: Prolyl-ACP dehydrogenase
F: Prolyl-ACP dehydrogenase
G: Prolyl-ACP dehydrogenase
H: Prolyl-ACP dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)379,12616
ポリマ－372,8428
非ポリマー6,2848
水8,197455
1
A: Prolyl-ACP dehydrogenase
B: Prolyl-ACP dehydrogenase
C: Prolyl-ACP dehydrogenase
D: Prolyl-ACP dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)189,5638
ポリマ－186,4214
非ポリマー3,1424
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area20070 Å2
ΔGint-139 kcal/mol
Surface area50560 Å2
手法PISA
2
E: Prolyl-ACP dehydrogenase
F: Prolyl-ACP dehydrogenase
G: Prolyl-ACP dehydrogenase
H: Prolyl-ACP dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)189,5638
ポリマ－186,4214
非ポリマー3,1424
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area20080 Å2
ΔGint-137 kcal/mol
Surface area50450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.442, 191.184, 132.492
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 98.940, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Prolyl-ACP dehydrogenase


分子量: 46605.234 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Oscillatoria sp. (バクテリア) / 株: PCC 6506 / 遺伝子: anaB, OSCI_4070008 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) codon plus
参照: UniProt: C4NCB7, 酸化還元酵素; CH-CH結合に対し酸化酵素として働く; その他の電子受容体を用いる
#2: 化合物
ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD / フラビンアデニンジヌクレオチド


分子量: 785.550 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 455 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.12 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 24% PEG 4000, 100mM Tris-HCl pH 8.5 100mM MgCl2 , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8726 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年6月8日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8726 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→130.882 Å / Num. all: 76832 / Num. obs: 76832 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 49.05 Å2 / Rsym value: 0.118 / Net I/σ(I): 9.2
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.8-2.953.10.372.134899111670.3798.9
2.95-3.133.20.2742.833400105650.27499
3.13-3.353.20.1983.93184599710.19899.1
3.35-3.613.20.1385.52997693130.13899.1
3.61-3.963.20.0977.82754985350.09799.1
3.96-4.433.20.075102493077310.07599.1
4.43-5.113.20.06710.92204868420.06799
5.11-6.263.20.08491866557970.08499.1
6.26-8.853.20.06211.71431044560.06298.7
8.85-47.7963.20.03318.1777024550.03397.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.16データスケーリング
BUSTER-TNT精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
MxCuBEデータ収集
XDSデータ削減
PHASER位相決定
BUSTER2.10.0精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1JQI

1jqi


解像度: 2.8→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.895 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8675 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2187 3857 5.03 %RANDOM
Rwork0.1878 ---
obs0.1893 76749 98.82 %-
all-77664 --
原子変位パラメータBiso max: 101.17 Å2 / Biso mean: 29.5233 Å2 / Biso min: 3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.8892 Å20 Å20.7658 Å2
2--11.673 Å20 Å2
3----12.5622 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.314 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数23904 0 424 455 24783
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d8792SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes632HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes3832HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it24856HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion3224SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact28003SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d24856HARMONIC20.008
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg33624HARMONIC21.02
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.13
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion17.52
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.87 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2589 285 5.07 %
Rwork0.2128 5339 -
all0.2152 5624 -
obs-5624 98.82 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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