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- PDB-1jqi: Crystal Structure of Rat Short Chain Acyl-CoA Dehydrogenase Compl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jqi
タイトルCrystal Structure of Rat Short Chain Acyl-CoA Dehydrogenase Complexed With Acetoacetyl-CoA
要素short chain acyl-CoA dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / FLAVOPROTEIN (フラボタンパク質) / ENZYME-INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Beta oxidation of hexanoyl-CoA to butanoyl-CoA / Beta oxidation of butanoyl-CoA to acetyl-CoA / butyrate catabolic process / 短鎖アシルCoAデヒドロゲナーゼ / butyryl-CoA dehydrogenase activity / fatty acid beta-oxidation using acyl-CoA dehydrogenase / acyl-CoA dehydrogenase activity / fatty-acyl-CoA binding / fatty acid beta-oxidation / response to starvation ...Beta oxidation of hexanoyl-CoA to butanoyl-CoA / Beta oxidation of butanoyl-CoA to acetyl-CoA / butyrate catabolic process / 短鎖アシルCoAデヒドロゲナーゼ / butyryl-CoA dehydrogenase activity / fatty acid beta-oxidation using acyl-CoA dehydrogenase / acyl-CoA dehydrogenase activity / fatty-acyl-CoA binding / fatty acid beta-oxidation / response to starvation / response to glucocorticoid / ミトコンドリア / flavin adenine dinucleotide binding / ミトコンドリアマトリックス / ミトコンドリア / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Acyl-CoA dehydrogenases signature 1. / Acyl-CoA dehydrogenases signature 2. / Acyl-CoA dehydrogenase, conserved site / Butyryl-Coa Dehydrogenase, subunit A; domain 1 / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal domain / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A, domain 2 / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 2 / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase C-terminal / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal / Acyl-CoA dehydrogenase, C-terminal domain ...Acyl-CoA dehydrogenases signature 1. / Acyl-CoA dehydrogenases signature 2. / Acyl-CoA dehydrogenase, conserved site / Butyryl-Coa Dehydrogenase, subunit A; domain 1 / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal domain / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A, domain 2 / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 2 / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase C-terminal / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal / Acyl-CoA dehydrogenase, C-terminal domain / Acyl-CoA dehydrogenase, N-terminal domain / Acyl-CoA oxidase/dehydrogenase, middle domain / Acyl-CoA dehydrogenase, middle domain / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal domain superfamily / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A, domain 3 / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal and middle domain superfamily / Acyl-CoA dehydrogenase-like, C-terminal / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 3 / Up-down Bundle / Βバレル / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETOACETYL-COENZYME A / フラビンアデニンジヌクレオチド / Short-chain specific acyl-CoA dehydrogenase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Battaile, K.P. / Molin-Case, J. / Paschke, R. / Wang, M. / Bennett, D. / Vockley, J. / Kim, J.-J.P.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: Crystal structure of rat short chain acyl-CoA dehydrogenase complexed with acetoacetyl-CoA: comparison with other acyl-CoA dehydrogenases.
著者: Battaile, K.P. / Molin-Case, J. / Paschke, R. / Wang, M. / Bennett, D. / Vockley, J. / Kim, J.J.
履歴
登録2001年8月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年2月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: short chain acyl-CoA dehydrogenase
B: short chain acyl-CoA dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,7136
ポリマ－84,4382
非ポリマー3,2744
水4,684260
1
A: short chain acyl-CoA dehydrogenase
B: short chain acyl-CoA dehydrogenase
ヘテロ分子

A: short chain acyl-CoA dehydrogenase
B: short chain acyl-CoA dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)175,42512
ポリマ－168,8774
非ポリマー6,5498
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_556-x,-x+y,-z+11
Buried area28060 Å2
ΔGint-80 kcal/mol
Surface area48560 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)143.610, 143.610, 77.460
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number150
Space group name H-MP321
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(-0.5, -0.86603), (-0.86603, 0.5), (-1)0.00042, -0.00058, 77.45969

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要素

#1: タンパク質 short chain acyl-CoA dehydrogenase


分子量: 42219.211 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / プラスミド: pKK-223-3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): XL1-BLUE / 参照: UniProt: P15651, EC: 1.3.99.2
#2: 化合物 ChemComp-CAA / ACETOACETYL-COENZYME A / 3-オキソブチリルCoA / アセトアセチルCoA


分子量: 851.607 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H40N7O18P3S
#3: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD / フラビンアデニンジヌクレオチド


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 260 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.94 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 85 mM Tris-acetate, pH 7.0, 270 mM ammonium sulfate, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 292K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
18.8 mg/mlprotein1drop
285 mMTris-acetate1droppH7.0
3270 mMammonium sulfate1drop
485 mMTris-acetate1reservoirpH7.0
53.78 Mammonium sulfate1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 277 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS II / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1993年10月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射最高解像度: 2.1 Å / Num. obs: 113237 / Biso Wilson estimate: 14.6 Å2
反射 シェル解像度: 2.1→30 Å / % possible all: 76.4
反射
*PLUS
最高解像度: 2.25 Å / Num. obs: 36527 / Num. measured all: 113237 / Rmerge(I) obs: 0.066

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MERLOT位相決定
CNS1精密化
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.25→29.89 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 495255.68 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.206 2799 7.7 %RANDOM
Rwork0.168 ---
obs-36527 83.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 46.198 Å2 / ksol: 0.345391 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 27.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.54 Å22.56 Å20 Å2
2--0.54 Å20 Å2
3----1.09 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.26 Å0.2 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.24 Å0.19 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→29.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5854 0 214 260 6328
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.431.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.482
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.922
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it5.422.5
LS精密化 シェル解像度: 2.25→2.39 Å / Rfactor Rfree error: 0.013 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.255 380 7.7 %
Rwork0.198 4572 -
obs--68.2 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 7.7 % / Rfactor obs: 0.16
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 27.4 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg20.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.8
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.431.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.922
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.482
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it5.422.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.255 / % reflection Rfree: 7.7 % / Rfactor Rwork: 0.198

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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