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万見
- PDB-1g6x: ULTRA HIGH RESOLUTION STRUCTURE OF BOVINE PANCREATIC TRYPSIN INHI... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1g6x
タイトルULTRA HIGH RESOLUTION STRUCTURE OF BOVINE PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR (BPTI) MUTANT WITH ALTERED BINDING LOOP SEQUENCE
要素PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR
キーワードHYDROLASE INHIBITOR / SERINE PROTEASE INHIBITOR (セルピン)
機能・相同性
機能・相同性情報


trypsinogen activation / negative regulation of serine-type endopeptidase activity / sulfate binding / potassium channel inhibitor activity / negative regulation of platelet aggregation / zymogen binding / molecular function inhibitor activity / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway / serine protease inhibitor complex / serine-type endopeptidase inhibitor activity ...trypsinogen activation / negative regulation of serine-type endopeptidase activity / sulfate binding / potassium channel inhibitor activity / negative regulation of platelet aggregation / zymogen binding / molecular function inhibitor activity / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway / serine protease inhibitor complex / serine-type endopeptidase inhibitor activity / protease binding / calcium ion binding / extracellular space
類似検索 - 分子機能
Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Factor Xa Inhibitor / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / Few Secondary Structures / イレギュラー
類似検索 - ドメイン・相同性
Pancreatic trypsin inhibitor
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / EXISTING MODEL / 解像度: 0.86 Å
データ登録者Addlagatta, A. / Czapinska, H. / Krzywda, S. / Otlewski, J. / Jaskolski, M.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2001
タイトル: Ultrahigh-resolution structure of a BPTI mutant.
著者: Addlagatta, A. / Krzywda, S. / Czapinska, H. / Otlewski, J. / Jaskolski, M.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: High-Resolution Structure of Bovine Pancreatic Trypsin Inhibitor with Altered Binding Loop Sequenc
著者: Czapinska, H. / Otlewski, J. / Krzywda, S. / Sheldrick, G.M. / Jaskolski, M.
#2: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1996
タイトル: Structure of Bovine Pancreatic Trypsin Inhibitor at 125 K: Definition of Carboxyl-Terminal Residues Gly57 and Ala58
著者: Parkin, S. / Rupp, B. / Hope, H.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1992
タイトル: Determination of a High Quality Nuclear Magnetic Resonance Solution Structure of the Bovine Pancreatic Trypsin Inhibitor and Comparison with Three Crystal Structures
著者: Berndt, K. / Guentert, P. / Orbons, L.P. / Wuethrich, K.
#4: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1984
タイトル: Structure of Bovine Pancreatic Trypsin Inhibitor . Results of Joint Neutron and X-Ray Refinement of Crystal Form II
著者: Wlodawer, A. / Walter, J. / Huber, R. / Sjolin, L.
#5: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.B / 年: 1975
タイトル: Crystallographic Refinement of the Structure of Bovine Pancreatic Trypsin Inhibitor at 1.5 A Resolution
著者: Deisenhofer, J. / Steigemann, W.
履歴
登録2000年11月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年5月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / diffrn_source ...database_2 / diffrn_source / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月9日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,37411
ポリマ－6,4811
非ポリマー89310
水3,063170
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
A: PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR
ヘテロ分子

A: PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,74822
ポリマ－12,9632
非ポリマー1,78520
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_665-y+1,-x+1,-z+1/21
Buried area4390 Å2
ΔGint-182 kcal/mol
Surface area7410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.891, 51.891, 43.035
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-64-

SO4

21A-65-

SO4

31A-121-

HOH

41A-133-

HOH

51A-164-

HOH

61A-203-

HOH

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要素

#1: タンパク質 PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR / BPTI / APROTININ / TRASYLOL / BASIC PROTEASE INHIBITOR


分子量: 6481.481 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / プラスミド: PAED4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) PLYSS / 参照: UniProt: P00974
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル / エチレングリコール


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 170 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 46 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 2% PEG 400, 2 M AMMONIUM SULFATE, 0.1 M NA HEPES. A PROTEIN SAMPLE, LYOPHILIZED AFTER HPLC PURIFICATION FROM TFA/ACETONITRILE MIXTURE, WAS DISSOLVED IN WATER TO A CONCENTRATION OF 9 MG/2 UL ...詳細: 2% PEG 400, 2 M AMMONIUM SULFATE, 0.1 M NA HEPES. A PROTEIN SAMPLE, LYOPHILIZED AFTER HPLC PURIFICATION FROM TFA/ACETONITRILE MIXTURE, WAS DISSOLVED IN WATER TO A CONCENTRATION OF 9 MG/2 UL DROPS OF THE PROTEIN SOLUTION WERE MIXED WITH 2 UL OF RESERVOIR SOLUTION CONTAINING 2% PEG 400, 2 M AMMONIUM SULFATE AND 0.1 M NA HEPES, PH 7.5. THE HANGING DROPLETS WERE EQUILIBRATED AT 19 DEG C THROUGH THE GAS PHASE WITH THE RESERVOIR. PRISMATIC CRYSTALS MEASURING UP TO 0.4 MM GREW WITHIN 12 HOURS. FOR LOW-TEMPERATURE DATA COLLECTION (100 K), THE CRYSTAL WAS CRYOPROTECTED IN THE RESERVOIR SOLUTION SUPPLEMENTED BY 30 % ETHYLENE GLYCOL., VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K
結晶化
*PLUS
温度: 19 ℃ / pH: 7 / 詳細: Czapinska, H., (2000) J.Mol.Biol., 295, 1237.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
114 mg/mlprotein1drop
22 %PEG4001reservoir
32.0 Mammonium sulfate1reservoir
40.1 Msodium HEPES1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.909
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年7月7日
放射モノクロメーター: SI / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.909 Å / 相対比: 1
反射解像度: 0.86→20 Å / Num. obs: 47018 / % possible obs: 94.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 17.3 % / Rmerge(I) obs: 0.036 / Net I/σ(I): 54.1
反射 シェル解像度: 0.86→0.9 Å / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.488 / Mean I/σ(I) obs: 3.61 / % possible all: 88.6
反射
*PLUS
Num. measured all: 814213
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 88.6 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHELXモデル構築
SHELXL-97精密化
SHELX位相決定
精密化構造決定の手法: EXISTING MODEL
開始モデル: 1QLQ

1qlq


解像度: 0.86→10 Å / Num. parameters: 6499 / Num. restraintsaints: 7361 / 交差検証法: FREE R
StereochEM target val spec case: ETHYLENE GLYCOL (EDO) AND SULFATE (SO4) GEOMETRY BASED ON DATA FROM CSD
立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
詳細: ANISOTROPIC REFINEMENT WITHOUT STEREOCHEMICAL RESTRAINTS ON ORDERED MAIN CHAIN. THE COMPLETE C-TERMINUS IS VISIBLE. IT FORMS A SALT-BRIDGE WITH THE N-TERMINUS. ARG 39 IS DISORDERED IN TWO ...詳細: ANISOTROPIC REFINEMENT WITHOUT STEREOCHEMICAL RESTRAINTS ON ORDERED MAIN CHAIN. THE COMPLETE C-TERMINUS IS VISIBLE. IT FORMS A SALT-BRIDGE WITH THE N-TERMINUS. ARG 39 IS DISORDERED IN TWO CONFORMATIONS. IN ADDITION, IT IS ADJACENT TO CYS 38 OF THE DISORDERED 14-38 DISULFIDE AND IS PART OF A DISORDERED ARGININE CAGE. ALA 58 IS THE C-TERMINAL RESIDUE. IT IMMEDIATELY FOLLOWS THE DISORDERED GLY 56 - GLY 57 DOUBLET. THE CYS14-CYS38 DISULFIDE BRIDGE IS OBSERVED IN TWO DISTINCT CHIRALITIES (60 % RIGHT-HANDED, 40 % LEFT-HANDED). THE MAIN CHAIN OF THREE RESIDUES AND THE SIDE CHAINS OF 10 RESIDUES ARE MODELED IN TWO CONFORMATIONS. EIGHT SULFATE ANIONS (TWO WITH TWO-FOLD SYMMETRY) ARE PRESENT IN THE ASYMMETRIC UNIT. ONE OF THEM SHARES A SITE WITH THREE WATER MOLECULES. TWO ETHYLENE GLYCOL MOLECULES MODELED PER ONE PROTEIN MOLECULE. REFINEMENT CONCLUDED USING ONE CYCLE OF BLOCKED FULL-MATRIX LEAST-SQUARES ALGORITHM.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.14 1883 4 %RANDOM
all0.1072 46998 --
obs0.1068 -94.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER, J.MOL.BIOL.91(1973)201-228
Refine analyzeNum. disordered residues: 12 / Occupancy sum hydrogen: 426 / Occupancy sum non hydrogen: 603
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 0.86→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数452 0 44 170 666
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.023
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.043
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.035
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.06
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.083
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.081
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.007
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.041
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.094
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL-97 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 4 % / Rfactor Rfree: 0.14 / Rfactor Rwork: 0.107
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: s_chiral_restr / Dev ideal: 0.113

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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