+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6cxt | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal structure of FAD-dependent dehydrogenase | ||||||
Components |
| ||||||
Keywords | OXIDOREDUCTASE / acyl carrier protein / FAD-dependent enzyme / natural product biosynthesis | ||||||
Function / homology | Function and homology information short-chain acyl-CoA dehydrogenase / : / flavin adenine dinucleotide binding / hydrolase activity Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Marinomonas mediterranea (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.9 Å | ||||||
Authors | Agarwal, V. | ||||||
Funding support | United States, 1items
| ||||||
Citation | Journal: Biochemistry / Year: 2019 Title: Insights into Thiotemplated Pyrrole Biosynthesis Gained from the Crystal Structure of Flavin-Dependent Oxidase in Complex with Carrier Protein. Authors: Thapa, H.R. / Robbins, J.M. / Moore, B.S. / Agarwal, V. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6cxt.cif.gz | 114.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb6cxt.ent.gz | 84 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6cxt.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6cxt_validation.pdf.gz | 980.6 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 6cxt_full_validation.pdf.gz | 986.1 KB | Display | |
Data in XML | 6cxt_validation.xml.gz | 22.1 KB | Display | |
Data in CIF | 6cxt_validation.cif.gz | 33.1 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cx/6cxt ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cx/6cxt | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 6cy8C 4etwS 4irnS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
Unit cell |
| ||||||||
Components on special symmetry positions |
|
-Components
-Protein , 2 types, 2 molecules AB
#1: Protein | Mass: 8592.757 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Marinomonas mediterranea (strain ATCC 700492 / JCM 21426 / NBRC 103028 / MMB-1) (bacteria) Strain: ATCC 700492 / JCM 21426 / NBRC 103028 / MMB-1 / Gene: Marme_4088 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: F2K074 |
---|---|
#2: Protein | Mass: 41703.918 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Marinomonas mediterranea (strain ATCC 700492 / JCM 21426 / NBRC 103028 / MMB-1) (bacteria) Strain: ATCC 700492 / JCM 21426 / NBRC 103028 / MMB-1 / Gene: Marme_4091 / Production host: Escherichia coli (E. coli) References: UniProt: F2K077, short-chain acyl-CoA dehydrogenase |
-Non-polymers , 4 types, 349 molecules
#3: Chemical | ChemComp-FK4 / | ||
---|---|---|---|
#4: Chemical | ChemComp-FAD / | ||
#5: Chemical | #6: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.66 Å3/Da / Density % sol: 66.42 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 279 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6 Details: 15 mM magnesium acetate, 50 mM sodium cacodylate, pH 6.0, 1.8 M ammonium sulfate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 8.2.1 / Wavelength: 1 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Nov 7, 2016 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.9→45 Å / Num. obs: 60078 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 23.1 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Rpim(I) all: 0.021 / Rrim(I) all: 0.102 / Χ2: 1.357 / Net I/σ(I): 7.7 / Num. measured all: 1386667 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
|
-Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB entries 4IRN & 4ETW Resolution: 1.9→45 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.945 / SU B: 2.497 / SU ML: 0.073 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.109 / ESU R Free: 0.108 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 30.042 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: 1 / Resolution: 1.9→45 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
|