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Yorodumi- PDB-4r71: Structure of the Qbeta holoenzyme complex in the P1211 crystal form -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4r71 | ||||||
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Title | Structure of the Qbeta holoenzyme complex in the P1211 crystal form | ||||||
Components |
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Keywords | VIRAL PROTEIN/RIBOSOMAL PROTEIN / OB FOLD / TRANSLATION / VIRAL PROTEIN-RIBOSOMAL PROTEIN complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information RNA secondary structure unwinding / guanyl-nucleotide exchange factor complex / positive regulation of cytoplasmic translation / guanosine tetraphosphate binding / translational elongation / negative regulation of cytoplasmic translation / translation elongation factor activity / guanyl-nucleotide exchange factor activity / ribosomal small subunit assembly / cytosolic small ribosomal subunit ...RNA secondary structure unwinding / guanyl-nucleotide exchange factor complex / positive regulation of cytoplasmic translation / guanosine tetraphosphate binding / translational elongation / negative regulation of cytoplasmic translation / translation elongation factor activity / guanyl-nucleotide exchange factor activity / ribosomal small subunit assembly / cytosolic small ribosomal subunit / cytoplasmic translation / single-stranded RNA binding / structural constituent of ribosome / translation / RNA-directed RNA polymerase / response to antibiotic / viral RNA genome replication / RNA-dependent RNA polymerase activity / GTPase activity / mRNA binding / nucleotide binding / GTP binding / RNA binding / zinc ion binding / membrane / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Escherichia coli (E. coli) Enterobacteria phage Qbeta (virus) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / Resolution: 3.21 Å | ||||||
Authors | Gytz, H. / Seweryn, P. / Kutlubaeva, Z. / Chetverin, A.B. / Brodersen, D.E. / Knudsen, C.R. | ||||||
Citation | Journal: Nucleic Acids Res. / Year: 2015 Title: Structural basis for RNA-genome recognition during bacteriophage Q beta replication. Authors: Gytz, H. / Mohr, D. / Seweryn, P. / Yoshimura, Y. / Kutlubaeva, Z. / Dolman, F. / Chelchessa, B. / Chetverin, A.B. / Mulder, F.A. / Brodersen, D.E. / Knudsen, C.R. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4r71.cif.gz | 1 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4r71.ent.gz | 889.7 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4r71.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4r71_validation.pdf.gz | 489.1 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 4r71_full_validation.pdf.gz | 567.2 KB | Display | |
Data in XML | 4r71_validation.xml.gz | 98.1 KB | Display | |
Data in CIF | 4r71_validation.cif.gz | 130.2 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/r7/4r71 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/r7/4r71 | HTTPS FTP |
-Related structure data
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-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: 1
NCS ensembles :
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-Components
#1: Protein | Mass: 75392.141 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli (E. coli) / Strain: K12 / Gene: tsf, b0170, JW0165, tufB, b3980, JW3943 / Plasmid: PBAD33 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: P0A6P1, UniProt: P0CE48 #2: Protein | Mass: 65997.641 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Enterobacteria phage Qbeta (virus) / Plasmid: PBAD33 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: P14647, RNA-directed RNA polymerase #3: Protein | Mass: 18797.234 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: N-terminal domains OB1 and OB2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli (E. coli) / Strain: K12 / Gene: rpsA, ssyF, b0911, JW0894 / Plasmid: pET11c / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21 (DE3) / References: UniProt: P0AG67 Compound details | CLEAVAGE BETWEEN THE EF-TS AND EF-TU SUBUNITS OCCUR DURING CRYSTALLIZATION. HENCE THERE ARE LARGE ...CLEAVAGE BETWEEN THE EF-TS AND EF-TU SUBUNITS OCCUR DURING CRYSTALLIZ | Sequence details | THE CHIMERIC CONSTRUCT EXPRESSED IN ESCHERICHIA COLI IS EF-TS-EF-TU_GASGAAGGGGENLYFQSGGGGS_BETA- ...THE CHIMERIC CONSTRUCT EXPRESSED IN ESCHERICHI | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.19 Å3/Da / Density % sol: 61.4 % |
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Crystal grow | Temperature: 292 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7 Details: 20% PEG 4000, 5% PEG 400, 0.4M ammonium sulfate, 0.1M sodium acetate, 0.01M betaine hydrochloride, pH 7, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 292K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X06DA / Wavelength: 1.00004 Å |
Detector | Type: PILATUS 2M / Detector: PIXEL / Date: Feb 6, 2014 |
Radiation | Monochromator: Bartels Monochromator / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.00004 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.21→67.32 Å / Num. all: 66067 / Num. obs: 65129 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 |
Reflection shell | Resolution: 3.21→3.29 Å / Redundancy: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.594 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 99.5 |
-Processing
Software |
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Refinement | Resolution: 3.21→59.827 Å / SU ML: 0.48 / σ(F): 1.34 / Phase error: 28.12 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 78.851 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.21→59.827 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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