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Yorodumi- PDB-4eiw: Whole cytosolic region of atp-dependent metalloprotease FtsH (G399L) -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4eiw | ||||||
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Title | Whole cytosolic region of atp-dependent metalloprotease FtsH (G399L) | ||||||
Components | ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH | ||||||
Keywords | HYDROLASE / Walker motif / ATPase | ||||||
Function / homology | Function and homology information Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Metalloendopeptidases / ATP-dependent peptidase activity / protein catabolic process / metalloendopeptidase activity / ATP hydrolysis activity / proteolysis / zinc ion binding / ATP binding / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Thermus thermophilus (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MIR / Resolution: 3.9 Å | ||||||
Authors | Suno, R. / Niwa, H. / Tsuchiya, D. / Yoshida, M. / Morikawa, K. | ||||||
Citation | Journal: Mol.Cell / Year: 2006 Title: Structure of the whole cytosolic region of ATP-dependent protease FtsH Authors: Suno, R. / Niwa, H. / Tsuchiya, D. / Zhang, X. / Yoshida, M. / Morikawa, K. #1: Journal: Structure / Year: 2002 Title: Hexameric ring structure of the ATPase domain of the membrane-integrated metalloprotease FtsH from Thermus thermophilus HB8 Authors: Niwa, H. / Tsuchiya, D. / Makyio, H. / Yoshida, M. / Morikawa, K. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4eiw.cif.gz | 1.1 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4eiw.ent.gz | 919.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4eiw.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4eiw_validation.pdf.gz | 1.8 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 4eiw_full_validation.pdf.gz | 2.2 MB | Display | |
Data in XML | 4eiw_validation.xml.gz | 121.4 KB | Display | |
Data in CIF | 4eiw_validation.cif.gz | 166.8 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ei/4eiw ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ei/4eiw | HTTPS FTP |
-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS oper:
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-Components
#1: Protein | Mass: 56178.215 Da / Num. of mol.: 6 / Fragment: soluble region, UNP residues 126-624 / Mutation: G399L Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / Gene: ftsH, TTHA1492 / Production host: Escherichia coli (E. coli) References: UniProt: Q5SI82, Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Metalloendopeptidases #2: Chemical | ChemComp-ADP / |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.19 Å3/Da / Density % sol: 61.48 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.2 Details: 0.1M TRIS-HCL, 1% PEG 8000, 0.2mM ZN ACETATE, 2.5MM ADP, 5mM MgCl2, pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SPring-8 / Beamline: BL41XU / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: May 20, 2005 |
Radiation | Monochromator: SI / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.9→100 Å / Num. all: 40304 / Num. obs: 37156 / % possible obs: 97.12 % / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): 0 |
Reflection shell | Resolution: 3.9→4.1 Å / % possible all: 100 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MIR / Resolution: 3.9→71.53 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.752 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.715 / SU B: 150.225 / SU ML: 1.011 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.948 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 112.472 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.9→71.53 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 3.9→4.001 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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