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Yorodumi- PDB-3dzh: Crystal structure of human CD38 extracellular domain, GTP complex -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3dzh | ||||||
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Title | Crystal structure of human CD38 extracellular domain, GTP complex | ||||||
Components | ADP-ribosyl cyclase 1 | ||||||
Keywords | HYDROLASE / GTP COMPLEX / BETA SHEETS / ALPHA BUNDLE / Diabetes mellitus / Glycoprotein / Membrane / NAD / Receptor / Signal-anchor / Transmembrane | ||||||
Function / homology | Function and homology information 2'-phospho-ADP-ribosyl cyclase/2'-phospho-cyclic-ADP-ribose transferase / phosphorus-oxygen lyase activity / artery smooth muscle contraction / Nicotinate metabolism / ADP-ribosyl cyclase/cyclic ADP-ribose hydrolase / NAD+ nucleosidase activity / NAD metabolic process / NAD+ nucleotidase, cyclic ADP-ribose generating / negative regulation of bone resorption / long-term synaptic depression ...2'-phospho-ADP-ribosyl cyclase/2'-phospho-cyclic-ADP-ribose transferase / phosphorus-oxygen lyase activity / artery smooth muscle contraction / Nicotinate metabolism / ADP-ribosyl cyclase/cyclic ADP-ribose hydrolase / NAD+ nucleosidase activity / NAD metabolic process / NAD+ nucleotidase, cyclic ADP-ribose generating / negative regulation of bone resorption / long-term synaptic depression / response to hydroperoxide / Hydrolases; Glycosylases; Hydrolysing N-glycosyl compounds / B cell proliferation / positive regulation of vasoconstriction / response to retinoic acid / positive regulation of B cell proliferation / response to interleukin-1 / response to progesterone / female pregnancy / apoptotic signaling pathway / B cell receptor signaling pathway / positive regulation of insulin secretion / negative regulation of neuron projection development / response to estradiol / positive regulation of cell growth / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / basolateral plasma membrane / transferase activity / nuclear membrane / response to hypoxia / response to xenobiotic stimulus / negative regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of apoptotic process / cell surface / signal transduction / extracellular exosome / identical protein binding / membrane / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.6 Å | ||||||
Authors | Liu, Q. / Kriksunov, I.A. / Jiang, H. / Graeff, R. / Lin, H. / Lee, H.C. / Hao, Q. | ||||||
Citation | Journal: Chem.Biol. / Year: 2008 Title: Covalent and Noncovalent Intermediates of an NAD Utilizing Enzyme, Human CD38. Authors: Liu, Q. / Kriksunov, I.A. / Jiang, H. / Graeff, R. / Lin, H. / Lee, H.C. / Hao, Q. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3dzh.cif.gz | 127.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3dzh.ent.gz | 98.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3dzh.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3dzh_validation.pdf.gz | 1 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 3dzh_full_validation.pdf.gz | 1 MB | Display | |
Data in XML | 3dzh_validation.xml.gz | 15.5 KB | Display | |
Data in CIF | 3dzh_validation.cif.gz | 23.6 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/dz/3dzh ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/dz/3dzh | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 3dzfC 3dzgC 3dziC 3dzjC 3dzkC 1yh3S C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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2 |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Beg auth comp-ID: ARG / Beg label comp-ID: ARG / End auth comp-ID: CYS / End label comp-ID: CYS / Refine code: 6 / Auth seq-ID: 45 - 296 / Label seq-ID: 7 - 258
NCS ensembles :
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-Components
#1: Protein | Mass: 30380.393 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: Enzymatic domain: UNP residues 45-300 / Mutation: Q49T, N100D, N164D, N209D, N219D Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: CD38 / Plasmid: pPICZ(alpha)A / Production host: Pichia pastoris (fungus) / Strain (production host): X-33 (Invitrogen) / References: UniProt: P28907, NAD+ glycohydrolase #2: Chemical | #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.25 Å3/Da / Density % sol: 45.34 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / pH: 6 Details: 100 mM MES pH 6.0, 15% PEG 4000, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: CHESS / Beamline: A1 / Wavelength: 0.9778 |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 210 / Detector: CCD / Date: Apr 13, 2007 |
Radiation | Monochromator: SI 111 CHANNEL / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9778 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.6→30 Å / Num. obs: 65992 / % possible obs: 95.5 % / Observed criterion σ(I): 2.5 / Redundancy: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.053 / Rsym value: 0.053 / Net I/σ(I): 21.6 |
Reflection shell | Resolution: 1.6→1.66 Å / Redundancy: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.352 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Rsym value: 0.352 / % possible all: 81.6 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 1YH3 Resolution: 1.6→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.946 / SU B: 3.549 / SU ML: 0.064 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.092 / ESU R Free: 0.096 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 29.49 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.6→20 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS | Number: 2050 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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LS refinement shell | Resolution: 1.6→1.65 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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