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Yorodumi- PDB-1u1e: Structure of e. coli uridine phosphorylase complexed to 5(phenyls... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 1u1e | ||||||
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Title | Structure of e. coli uridine phosphorylase complexed to 5(phenylseleno)acyclouridine (PSAU) | ||||||
Components | Uridine phosphorylase | ||||||
Keywords | TRANSFERASE / PYRIMIDINE NUCLEOSIDE PHOSPHORYLASE / URIDINE SALVAGE / PSAU / 5-(PHENYLSELENO)ACYCLOURIDINE | ||||||
Function / homology | Function and homology information uridine catabolic process / uridine phosphorylase / nucleotide catabolic process / uridine phosphorylase activity / UMP salvage / potassium ion binding / DNA damage response / protein-containing complex / ATP binding / identical protein binding / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Escherichia coli (E. coli) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.001 Å | ||||||
Authors | Bu, W. / Settembre, E.C. / Ealick, S.E. | ||||||
Citation | Journal: Acta Crystallogr.,Sect.D / Year: 2005 Title: Structural basis for inhibition of Escherichia coli uridine phosphorylase by 5-substituted acyclouridines. Authors: Bu, W. / Settembre, E.C. / el Kouni, M.H. / Ealick, S.E. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 1u1e.cif.gz | 296.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb1u1e.ent.gz | 238.4 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 1u1e.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 1u1e_validation.pdf.gz | 2.6 MB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 1u1e_full_validation.pdf.gz | 2.6 MB | Display | |
Data in XML | 1u1e_validation.xml.gz | 58.4 KB | Display | |
Data in CIF | 1u1e_validation.cif.gz | 78.6 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/u1/1u1e ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/u1/1u1e | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 1u1cC 1u1dC 1u1fC 1u1gC 1tgw C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: LEU / Beg label comp-ID: LEU / End auth comp-ID: ILE / End label comp-ID: ILE / Refine code: 6 / Auth seq-ID: 90 - 220 / Label seq-ID: 93 - 223
|
-Components
#1: Protein | Mass: 27471.334 Da / Num. of mol.: 6 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli (E. coli) / Gene: UDP, B3831 / Plasmid: pET-28 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P12758, uridine phosphorylase #2: Chemical | ChemComp-PO4 / #3: Chemical | #4: Chemical | ChemComp-182 / #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.41 Å3/Da / Density % sol: 48.6 % |
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Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.2 Details: PEG 4000, MES, GLYCEROL, PH 6.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 8-BM / Wavelength: 0.979 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Jul 25, 2003 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.979 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2→50 Å / Num. all: 108334 / Num. obs: 108334 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 |
Reflection shell | Resolution: 2→2.07 Å / % possible all: 94.6 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.001→48.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / SU B: 5.452 / SU ML: 0.147 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.223 / ESU R Free: 0.174 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 12.968 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.001→48.8 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS | Ens-ID: 1 / Number: 964 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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LS refinement shell | Resolution: 2.001→2.053 Å / Total num. of bins used: 20 /
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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