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Yorodumi- PDB-1p31: Crystal Structure of UDP-N-acetylmuramic acid:L-alanine Ligase (M... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 1p31 | ||||||
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Title | Crystal Structure of UDP-N-acetylmuramic acid:L-alanine Ligase (MurC) from Haemophilus influenzae | ||||||
Components | UDP-N-acetylmuramate--alanine ligase | ||||||
Keywords | LIGASE / alpha/beta protein | ||||||
Function / homology | Function and homology information UDP-N-acetylmuramate-L-alanine ligase / UDP-N-acetylmuramate-L-alanine ligase activity / peptidoglycan biosynthetic process / cell wall organization / regulation of cell shape / cell division / ATP binding / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Haemophilus influenzae (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / SAD / Resolution: 1.85 Å | ||||||
Authors | Mol, C.D. / Brooun, A. / Dougan, D.R. / Hilgers, M.T. / Tari, L.W. / Wijnands, R.A. / Knuth, M.W. / McRee, D.E. / Swanson, R.V. | ||||||
Citation | Journal: J.Bacteriol. / Year: 2003 Title: Crystal Structures of Active Fully Assembled Substrate- and Product-Bound Complexes of UDP-N-Acetylmuramic Acid:L-Alanine Ligase (MurC) from Haemophilus influenzae. Authors: Mol, C.D. / Brooun, A. / Dougan, D.R. / Hilgers, M.T. / Tari, L.W. / Wijnands, R.A. / Knuth, M.W. / McRee, D.E. / Swanson, R.V. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 1p31.cif.gz | 201.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb1p31.ent.gz | 169.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 1p31.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 1p31_validation.pdf.gz | 1 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 1p31_full_validation.pdf.gz | 1 MB | Display | |
Data in XML | 1p31_validation.xml.gz | 41.6 KB | Display | |
Data in CIF | 1p31_validation.cif.gz | 61.4 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/p3/1p31 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/p3/1p31 | HTTPS FTP |
-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 52760.590 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Haemophilus influenzae (bacteria) / Gene: MURC / Plasmid: pSX29 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): DL41 References: UniProt: P45066, UDP-N-acetylmuramate-L-alanine ligase #2: Chemical | ChemComp-MG / #3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.36 Å3/Da / Density % sol: 47.96 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: nanovolume / pH: 8.1 Details: PEG 4000, glycerol, magnesium chloride, Tris, pH 8.1, nanovolume, temperature 277K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Crystal grow | *PLUS Temperature: 4 ℃ / pH: 7.9 / Method: vapor diffusion, sitting drop | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Components of the solutions | *PLUS
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-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 5.0.3 / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 4 / Detector: CCD / Date: Jul 31, 2002 |
Radiation | Monochromator: Si crystal / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.85→25 Å / Num. all: 86600 / Num. obs: 77944 / % possible obs: 90 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Redundancy: 4.45 % / Biso Wilson estimate: 13.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.064 / Net I/σ(I): 10.8 |
Reflection shell | Resolution: 1.85→1.89 Å / Redundancy: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.45 / Mean I/σ(I) obs: 3 / Num. unique all: 5314 / % possible all: 93 |
Reflection | *PLUS % possible obs: 90 % / Num. measured all: 347154 |
Reflection shell | *PLUS % possible obs: 93 % |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: SAD / Resolution: 1.85→25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / SU B: 2.59 / SU ML: 0.08 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: isotropic / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.144 / ESU R Free: 0.134 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 13.859 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.85→25 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.85→1.898 Å / Total num. of bins used: 20 /
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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Refinement | *PLUS Lowest resolution: 25 Å / Rfactor Rfree: 0.208 / Rfactor Rwork: 0.169 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints | *PLUS
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LS refinement shell | *PLUS Highest resolution: 1.85 Å / Lowest resolution: 1.9 Å |