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- PDB-3j48: Cryo-EM structure of Poliovirus 135S particles -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3j48
タイトルCryo-EM structure of Poliovirus 135S particles
要素
  • Protein VP1
  • Protein VP2
  • Protein VP3
キーワードVIRUS (ウイルス) / cell entry / single particle analysis (単粒子解析法)
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated suppression of host translation initiation / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MDA-5 activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / ピコルナイン2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid ...symbiont-mediated suppression of host translation initiation / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MDA-5 activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / ピコルナイン2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / endocytosis involved in viral entry into host cell / : / nucleoside-triphosphate phosphatase / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / RNA helicase activity / induction by virus of host autophagy / RNA依存性RNAポリメラーゼ / symbiont-mediated suppression of host gene expression / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / host cell nucleus / virion attachment to host cell / structural molecule activity / タンパク質分解 / RNA binding / ATP binding / 生体膜 / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 / Picornavirus coat protein (VP4) / Picornavirales 3C/3C-like protease domain ...Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 / Picornavirus coat protein (VP4) / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / ヘリカーゼ / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Human poliovirus 1 (ポリオウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.5 Å
データ登録者Butan, C. / Fiman, D.J. / Hogle, J.M.
引用ジャーナル: J Virol / 年: 2014
タイトル: Cryo-electron microscopy reconstruction shows poliovirus 135S particles poised for membrane interaction and RNA release.
著者: Carmen Butan / David J Filman / James M Hogle /
要旨: During infection, binding of mature poliovirus to cell surface receptors induces an irreversible expansion of the capsid, to form an infectious cell-entry intermediate particle that sediments at 135S. ...During infection, binding of mature poliovirus to cell surface receptors induces an irreversible expansion of the capsid, to form an infectious cell-entry intermediate particle that sediments at 135S. In these expanded virions, the major capsid proteins (VP1 to VP3) adopt an altered icosahedral arrangement to open holes in the capsid at 2-fold and quasi-3-fold axes, and internal polypeptides VP4 and the N terminus of VP1, which can bind membranes, become externalized. Cryo-electron microscopy images for 117,330 particles were collected using Leginon and reconstructed using FREALIGN. Improved rigid-body positioning of major capsid proteins established reliably which polypeptide segments become disordered or rearranged. The virus-to-135S transition includes expansion of 4%, rearrangements of the GH loops of VP3 and VP1, and disordering of C-terminal extensions of VP1 and VP2. The N terminus of VP1 rearranges to become externalized near its quasi-3-fold exit, binds to rearranged GH loops of VP3 and VP1, and attaches to the top surface of VP2. These details improve our understanding of subsequent stages of infection, including endocytosis and RNA transfer into the cytoplasm.
履歴
登録2013年6月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年12月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年12月25日Group: Database references
改定 1.22014年1月29日Group: Database references
改定 1.32018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_software / Item: _em_software.image_processing_id / _em_software.name
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-5710
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-5710
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
1: Protein VP1
2: Protein VP2
3: Protein VP3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,1123
ポリマ－90,1123
非ポリマー00
水0
1
1: Protein VP1
2: Protein VP2
3: Protein VP3
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,406,713180
ポリマ－5,406,713180
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
1: Protein VP1
2: Protein VP2
3: Protein VP3
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 451 kDa, 15 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)450,55915
ポリマ－450,55915
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
1: Protein VP1
2: Protein VP2
3: Protein VP3
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 541 kDa, 18 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)540,67118
ポリマ－540,67118
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

#1: タンパク質 Protein VP1 / P1D / Virion protein 1 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 33488.613 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 580-881 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human poliovirus 1 (ポリオウイルス)
株: Mahoney / 細胞株 (発現宿主): HeLa / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P03300
#2: タンパク質 Protein VP2 / P1B / Virion protein 2 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 30075.783 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 70-341 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human poliovirus 1 (ポリオウイルス)
株: Mahoney / 細胞株 (発現宿主): HeLa / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P03300
#3: タンパク質 Protein VP3 / P1C / Virion protein 3 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 26547.482 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 342-579 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human poliovirus 1 (ポリオウイルス)
株: Mahoney / 細胞株 (発現宿主): HeLa / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P03300

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Poliovirus 1 Mahoney 135S particle / タイプ: VIRUS
詳細: icosahedrally ordered capsid: 60 copies of VP1, VP2, VP3
分子量
IDEntity assembly-ID値 (°)実験値
118.6 MDaYES
219 MDaNO
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / ホストのカテゴリ: VERTEBRATES / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Homo sapiens
緩衝液名称: 20 mM HEPES, 2 mM CaCl2 / pH: 7.4 / 詳細: 20 mM HEPES, 2 mM CaCl2
試料濃度: 0.3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: glow-discharged holey carbon-grids (200 mesh C-flat grids)
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / Temp: 90 K
詳細: Blotted manually in ambient atmosphere before plunging into ethane cooled by liquid nitrogen.
手法: Blotted manually before plunge freezing into liquid ethane

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20 / 日付: 2011年2月28日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 62000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 980 nm / Cs: 2 mm / 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected
試料ホルダ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
資料ホルダタイプ: Side entry liquid nitrogen-cooled cryo specimen holder
温度: 90 K / 最高温度: 93 K / 最低温度: 90 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 15 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F415 (4k x 4k)
画像スキャンデジタル画像の数: 1020
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1Cootモデルフィッティング
2REFMACモデルフィッティング
3FREALIGN３次元再構成
CTF補正詳細: Each micrograph
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成手法: FREALIGN randomized search / 解像度: 5.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 117330 / ピクセルサイズ（公称値）: 1.37 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 1.37 Å
詳細: Single particle details: The particles were selected using an automatic selection program (Single particle--Applied symmetry: I)
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: RECIPROCAL
Target criteria: mean amplitude-weighted cosine of the phase difference
詳細: METHOD--rigid body REFINEMENT PROTOCOL--rigid body DETAILS--Most of the model was docked, with specific areas of discrepancy fitted. The fitting was rigid body with flexible fitting or ...詳細: METHOD--rigid body REFINEMENT PROTOCOL--rigid body DETAILS--Most of the model was docked, with specific areas of discrepancy fitted. The fitting was rigid body with flexible fitting or deletion of selected polypeptide segments. Rigid bodies for VP1, VP2, VP3, and the VP3 beta tube were defined to include beta barrels and non-covalently attached polypeptides. Each rigid body was repeatedly fitted manually and then refined. Disordered polypeptide segments were removed. Several rearranged segments were included as approximate backbone traces and refined.
原子モデル構築

3D fitting-ID: 1 / Accession code: 1POV / Initial refinement model-ID: 1 / PDB-ID: 1POV

1pov

/ Source name: PDB / タイプ: experimental model

IDPDB chain-ID
10
21
33
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数690 0 0 0 690

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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