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万見
- PDB-4v1w: 3D structure of horse spleen apoferritin determined by electron c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4v1w
タイトル3D structure of horse spleen apoferritin determined by electron cryomicroscopy
要素FERRITIN LIGHT CHAIN
キーワードSTORAGE PROTEIN (貯蔵タンパク質) / IRON STORAGE / IRON TRANSPORT / FERRITINS / APOFERRITINS / HORSES / METALS / SPLEEN
機能・相同性
機能・相同性情報


intracellular ferritin complex / intracellular sequestering of iron ion / ferric iron binding / ferrous iron binding / iron ion transport / iron ion binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Ferritin iron-binding regions signature 1. / Ferritin iron-binding regions signature 2. / Ferritin, conserved site / フェリチン / Ferritin-like diiron domain / Ferritin-like diiron domain profile. / Ferritin/DPS protein domain / Ferritin-like domain / Ferritin-like / Ferritin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ferritin light chain
類似検索 - 構成要素
生物種EQUUS CABALLUS (ウマ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.7 Å
データ登録者Russo, C.J. / Passmore, L.A.
引用ジャーナル: Science / 年: 2014
タイトル: Electron microscopy: Ultrastable gold substrates for electron cryomicroscopy.
著者: Christopher J Russo / Lori A Passmore /
要旨: Despite recent advances, the structures of many proteins cannot be determined by electron cryomicroscopy because the individual proteins move during irradiation. This blurs the images so that they ...Despite recent advances, the structures of many proteins cannot be determined by electron cryomicroscopy because the individual proteins move during irradiation. This blurs the images so that they cannot be aligned with each other to calculate a three-dimensional density. Much of this movement stems from instabilities in the carbon substrates used to support frozen samples in the microscope. Here we demonstrate a gold specimen support that nearly eliminates substrate motion during irradiation. This increases the subnanometer image contrast such that α helices of individual proteins are resolved. With this improvement, we determine the structure of apoferritin, a smooth octahedral shell of α-helical subunits that is particularly difficult to solve by electron microscopy. This advance in substrate design will enable the solution of currently intractable protein structures.
履歴
登録2014年10月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年12月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月31日Group: Database references
改定 1.22017年8月2日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: em_3d_fitting / em_image_scans / em_software
Item: _em_3d_fitting.target_criteria / _em_software.fitting_id ..._em_3d_fitting.target_criteria / _em_software.fitting_id / _em_software.image_processing_id / _em_software.name

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-2788
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FERRITIN LIGHT CHAIN
B: FERRITIN LIGHT CHAIN
C: FERRITIN LIGHT CHAIN
D: FERRITIN LIGHT CHAIN
E: FERRITIN LIGHT CHAIN
F: FERRITIN LIGHT CHAIN
G: FERRITIN LIGHT CHAIN
H: FERRITIN LIGHT CHAIN
I: FERRITIN LIGHT CHAIN
J: FERRITIN LIGHT CHAIN
K: FERRITIN LIGHT CHAIN
L: FERRITIN LIGHT CHAIN
M: FERRITIN LIGHT CHAIN
N: FERRITIN LIGHT CHAIN
O: FERRITIN LIGHT CHAIN
P: FERRITIN LIGHT CHAIN
Q: FERRITIN LIGHT CHAIN
R: FERRITIN LIGHT CHAIN
S: FERRITIN LIGHT CHAIN
T: FERRITIN LIGHT CHAIN
U: FERRITIN LIGHT CHAIN
V: FERRITIN LIGHT CHAIN
W: FERRITIN LIGHT CHAIN
X: FERRITIN LIGHT CHAIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)476,93824
ポリマ－476,93824
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(-0.000196, -1, -6.0E-5), (1, -0.000196, 0.000815), (-0.000815, -6.0E-5, 1)177.56935, -0.09345, 0.04647

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要素

#1: タンパク質 ...
FERRITIN LIGHT CHAIN / / FERRITIN L SUBUNIT


分子量: 19872.428 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) EQUUS CABALLUS (ウマ) / 組織: SPLEEN / 参照: UniProt: P02791

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: HORSE SPLEEN APOFERRITIN / タイプ: COMPLEX
緩衝液名称: PBS / pH: 7.4 / 詳細: PBS
試料濃度: 3.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: OTHER
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 詳細: LIQUID ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI POLARA 300 / 日付: 2013年3月8日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 59000 X / 倍率（補正後）: 104012 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3639 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1573 nm / Cs: 2 mm
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1REFMACモデルフィッティング
2RELION３次元再構成
CTF補正詳細: PER PARTICLE
対称性点対称性: O (正8面体型対称)
3次元再構成解像度: 4.7 Å / 粒子像の数: 483 / ピクセルサイズ（実測値）: 1.346 Å
詳細: SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-2788. (DEPOSITION ID: 12832).
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / Target criteria: Maximum likelihood / 詳細: METHOD--FLEXIBLE REFINEMENT PROTOCOL--X-RAY
原子モデル構築PDB-ID: 2W0O

2w0o

精密化最高解像度: 4.7 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 4.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数32736 0 0 0 32736

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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