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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8eat | ||||||
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タイトル | Yeast VO missing subunits a, e, and f in complex with Vma12-22p | ||||||
要素 |
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キーワード | MEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質) / V-type proton ATPase | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Vma12-Vma22 assembly complex / extrinsic component of endoplasmic reticulum membrane / vacuolar proton-transporting V-type ATPase complex assembly / proton-transporting V-type ATPase, V1 domain / P-type proton-exporting transporter activity / Insulin receptor recycling / Transferrin endocytosis and recycling / ROS and RNS production in phagocytes / Amino acids regulate mTORC1 / Golgi lumen acidification ...Vma12-Vma22 assembly complex / extrinsic component of endoplasmic reticulum membrane / vacuolar proton-transporting V-type ATPase complex assembly / proton-transporting V-type ATPase, V1 domain / P-type proton-exporting transporter activity / Insulin receptor recycling / Transferrin endocytosis and recycling / ROS and RNS production in phagocytes / Amino acids regulate mTORC1 / Golgi lumen acidification / vacuolar transport / vacuolar proton-transporting V-type ATPase, V0 domain / endosomal lumen acidification / protein targeting to vacuole / proton-transporting V-type ATPase complex / vacuolar proton-transporting V-type ATPase complex / vacuole organization / fungal-type vacuole / vacuolar acidification / fungal-type vacuole membrane / vacuolar membrane / proton transmembrane transporter activity / intracellular copper ion homeostasis / 細胞内膜系 / Neutrophil degranulation / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton transmembrane transport / cell periphery / エンドサイトーシス / unfolded protein binding / protein-containing complex assembly / intracellular iron ion homeostasis / membrane => GO:0016020 / ゴルジ体 / endoplasmic reticulum membrane / 小胞体 / 生体膜 / 細胞核 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å | ||||||
データ登録者 | Wang, H. / Bueler, S.A. / Rubinstein, J.L. | ||||||
資金援助 | カナダ, 1件
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引用 | ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2023 タイトル: Structural basis of V-ATPase V region assembly by Vma12p, 21p, and 22p. 著者: Hanlin Wang / Stephanie A Bueler / John L Rubinstein / 要旨: Vacuolar-type adenosine triphosphatases (V-ATPases) are rotary proton pumps that acidify specific intracellular compartments in almost all eukaryotic cells. These multi-subunit enzymes consist of a ...Vacuolar-type adenosine triphosphatases (V-ATPases) are rotary proton pumps that acidify specific intracellular compartments in almost all eukaryotic cells. These multi-subunit enzymes consist of a soluble catalytic V region and a membrane-embedded proton-translocating V region. V is assembled in the endoplasmic reticulum (ER) membrane, and V is assembled in the cytosol. However, V binds V only after V is transported to the Golgi membrane, thereby preventing acidification of the ER. We isolated V complexes and subcomplexes from bound to V-ATPase assembly factors Vma12p, Vma21p, and Vma22p. Electron cryomicroscopy shows how the Vma12-22p complex recruits subunits a, e, and f to the rotor ring of V while blocking premature binding of V. Vma21p, which contains an ER-retrieval motif, binds the V:Vma12-22p complex, "mature" V, and a complex that appears to contain a ring of loosely packed rotor subunits and the proteins YAR027W and YAR028W. The structures suggest that Vma21p binds assembly intermediates that contain a rotor ring and that activation of proton pumping following assembly of V with V removes Vma21p, allowing V-ATPase to remain in the Golgi. Together, these structures show how Vma12-22p and Vma21p function in V-ATPase assembly and quality control, ensuring the enzyme acidifies only its intended cellular targets. #1: ジャーナル: Biorxiv / 年: 2022 タイトル: Structural basis of V-ATPase V0 region assembly by Vma12p, 21p, and 22p 著者: Wang, H. / Bueler, S.A. / Rubinstein, J.L. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 8eat.cif.gz | 708.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb8eat.ent.gz | 593.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 8eat.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ea/8eat ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ea/8eat | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
-Vacuolar ATPase assembly ... , 2種, 2分子 AB
#1: タンパク質 | 分子量: 21104.717 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P38784 |
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#2: タンパク質 | 分子量: 25325.648 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P32341 |
-V-type proton ATPase subunit ... , 5種, 12分子 Fcdghijklmno
#3: タンパク質 | 分子量: 13479.170 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: A0A6A5PYF6 | ||
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#5: タンパク質 | 分子量: 22610.641 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P23968 | ||
#6: タンパク質 | 分子量: 39822.484 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P32366 | ||
#7: タンパク質 | 分子量: 16357.501 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P25515 #8: タンパク質 | | 分子量: 17046.361 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P32842 |
-タンパク質 , 1種, 1分子 b
#4: タンパク質 | 分子量: 29694.885 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P53262 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Yeast VO missing subunits a, e, and f in complex with Vma12-22p タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL |
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由来(天然) | 生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) |
緩衝液 | pH: 7.4 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER/RHODIUM / グリッドのタイプ: Homemade |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE / 湿度: 80 % / 凍結前の試料温度: 277 K |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス(公称値): 2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 500 nm |
撮影 | 電子線照射量: 45 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k) |
-解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 114346 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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