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- PDB-7zrq: 1.68 Angstrom crystal structure of Ca/CaM-E140G:CaMKIIdelta pepti... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7zrq
タイトル1.68 Angstrom crystal structure of Ca/CaM-E140G:CaMKIIdelta peptide complex
要素
  • Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit delta
  • Calmodulin-1カルモジュリン
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / calcium-binding protein (カルシウム結合タンパク質) / calmodulin (カルモジュリン) / CaM / CaMKII (Ca2+/カルモジュリン依存性プロテインキナーゼII) / kinase (キナーゼ)
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of relaxation of cardiac muscle / regulation of cellular localization / negative regulation of sodium ion transmembrane transport / calcium- and calmodulin-dependent protein kinase complex / regulation of cardiac muscle cell action potential involved in regulation of contraction / regulation of cell communication by electrical coupling / negative regulation of sodium ion transmembrane transporter activity / Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase / regulation of the force of heart contraction / Trafficking of AMPA receptors ...regulation of relaxation of cardiac muscle / regulation of cellular localization / negative regulation of sodium ion transmembrane transport / calcium- and calmodulin-dependent protein kinase complex / regulation of cardiac muscle cell action potential involved in regulation of contraction / regulation of cell communication by electrical coupling / negative regulation of sodium ion transmembrane transporter activity / Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase / regulation of the force of heart contraction / Trafficking of AMPA receptors / cardiac muscle cell contraction / endoplasmic reticulum calcium ion homeostasis / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / sodium channel inhibitor activity / calmodulin-dependent protein kinase activity / CAM型光合成 / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / regulation of heart contraction / Calmodulin induced events / regulation of calcium ion transmembrane transport via high voltage-gated calcium channel / Reduction of cytosolic Ca++ levels / relaxation of cardiac muscle / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / organelle localization by membrane tethering / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / regulation of cardiac muscle cell action potential / autophagosome membrane docking / regulation of membrane depolarization / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / Phase 0 - rapid depolarisation / regulation of heart rate by cardiac conduction / protein phosphatase activator activity / RHO GTPases activate PAKs / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / positive regulation of phosphoprotein phosphatase activity / Ion transport by P-type ATPases / 長期増強 / Uptake and function of anthrax toxins / Calcineurin activates NFAT / Regulation of MECP2 expression and activity / HSF1-dependent transactivation / catalytic complex / DARPP-32 events / detection of calcium ion / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Smooth Muscle Contraction / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of cardiac muscle contraction / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / Protein methylation / voltage-gated potassium channel complex / eNOS activation / Activation of AMPK downstream of NMDARs / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / regulation of calcium-mediated signaling / positive regulation of protein dephosphorylation / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / titin binding / Ion homeostasis / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / positive regulation of protein autophosphorylation / sperm midpiece / sarcoplasmic reticulum membrane / calcium channel complex / cellular response to calcium ion / substantia nigra development / adenylate cyclase activator activity / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / regulation of heart rate / protein serine/threonine kinase activator activity / sarcomere / FCERI mediated Ca+2 mobilization / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / VEGFR2 mediated vascular permeability / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / VEGFR2 mediated cell proliferation / regulation of cytokinesis / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / regulation of cell growth
類似検索 - 分子機能
Calcium/calmodulin-dependent protein kinase II, association-domain / Calcium/calmodulin dependent protein kinase II association domain / NTF2-like domain superfamily / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair ...Calcium/calmodulin-dependent protein kinase II, association-domain / Calcium/calmodulin dependent protein kinase II association domain / NTF2-like domain superfamily / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit delta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.68 Å
データ登録者Helassa, N. / Antonyuk, S.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
British Heart FoundationFS/17/56/32925 英国
Wellcome Trust102172/B/13/Z 英国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2022
タイトル: Calmodulin variant E140G associated with long QT syndrome impairs CaMKII delta autophosphorylation and L-type calcium channel inactivation.
著者: Prakash, O. / Gupta, N. / Milburn, A. / McCormick, L. / Deugi, V. / Fisch, P. / Wyles, J. / Thomas, N.L. / Antonyuk, S. / Dart, C. / Helassa, N.
履歴
登録2022年5月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年12月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年1月11日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.title
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calmodulin-1
B: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit delta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,4177
ポリマ－19,1642
非ポリマー2525
水70339
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3280 Å2
ΔGint-72 kcal/mol
Surface area8940 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.380, 54.520, 57.500
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Calmodulin-1 / カルモジュリン


分子量: 16649.287 Da / 分子数: 1 / 変異: E140G / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CALM1, CALM, CAM, CAM1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0DP23
#2: タンパク質・ペプチド Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit delta / CaM kinase II subunit delta / CaMK-II subunit delta


分子量: 2515.011 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q13557, Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / 参照: Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 39 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶溶媒含有率: 27.04 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1 M Na+-HEPES, 0.1 M MOPS (acid), pH 7.5, 0.03 M magnesium chloride hexahydrate, 0.03 M calcium chloride dihydrate, 12.5% v/v MPD; 12.5% PEG 1000; 12.5% w/v PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年12月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.68→39.59 Å / Num. obs: 15287 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 6.3 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.048 / Rpim(I) all: 0.03 / Rrim(I) all: 0.057 / Net I/σ(I): 13.5
反射 シェル解像度: 1.68→1.71 Å / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 2.042 / Mean I/σ(I) obs: 0.6 / Num. unique obs: 684 / CC1/2: 0.311 / Rpim(I) all: 1.452 / Rrim(I) all: 2.522 / % possible all: 87.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC5.8.0350精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2WEL

2wel


解像度: 1.68→39.59 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.962 / SU B: 9.797 / SU ML: 0.136 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.136 / ESU R Free: 0.128 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2439 802 5.261 %
Rwork0.2052 14442 -
all0.207 --
obs-15244 99.084 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 29.842 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.559 Å20 Å2-0 Å2
2--0.736 Å20 Å2
3---2.823 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.68→39.59 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1288 0 10 39 1337
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0121343
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0161201
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3661.6481772
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.4671.5622811
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0275166
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg14.283109
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.86610252
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_6_deg15.3881071
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0660.2198
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021523
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02245
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2510.2322
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.1960.21110
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1820.2674
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0750.2694
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2110.247
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1690.23
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.3580.220
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2230.284
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.540.211
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined0.120.21
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.2082.872665
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.1592.873665
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.1574.294825
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.1554.298826
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.0763.249678
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.0743.254679
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.6674.76946
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.6644.765947
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it6.75248.7691554
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other6.73648.7861554
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.68-1.7240.36600.43930X-RAY DIFFRACTION88.551
1.724-1.7710.357580.3761011X-RAY DIFFRACTION99.0732
1.771-1.8220.359570.3421010X-RAY DIFFRACTION99.9064
1.822-1.8780.267490.302981X-RAY DIFFRACTION100
1.878-1.940.342430.275955X-RAY DIFFRACTION99.8999
1.94-2.0070.277600.244884X-RAY DIFFRACTION99.8942
2.007-2.0830.223510.232909X-RAY DIFFRACTION100
2.083-2.1680.354370.231850X-RAY DIFFRACTION100
2.168-2.2640.277330.215830X-RAY DIFFRACTION100
2.264-2.3740.257460.199789X-RAY DIFFRACTION100
2.374-2.5020.224380.192752X-RAY DIFFRACTION100
2.502-2.6530.339530.181703X-RAY DIFFRACTION100
2.653-2.8350.29340.197677X-RAY DIFFRACTION100
2.835-3.0610.222320.204634X-RAY DIFFRACTION100
3.061-3.3510.255350.19575X-RAY DIFFRACTION100
3.351-3.7440.175360.174532X-RAY DIFFRACTION100
3.744-4.3160.225220.159475X-RAY DIFFRACTION100
4.316-5.2710.238280.162413X-RAY DIFFRACTION100
5.271-7.3890.345110.238331X-RAY DIFFRACTION100
7.389-39.590.175190.213201X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.66291.48730.96981.19710.6121.0242-0.05330.07630.2738-0.19020.0395-0.0305-0.03580.03570.01390.1770.0340.02050.05870.00220.056417.1754-0.03961.8951
23.6941-3.50540.57587.5505-0.56032.50290.03880.05530.1483-0.1108-0.0153-0.0355-0.05360.0074-0.02340.0553-0.0252-0.00380.0618-0.01260.018720.6308-2.08691.329
精密化 TLSグループSelection: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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