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- PDB-7zrp: 2.65 Angstrom crystal structure of Ca/CaM:CaMKIIdelta peptide complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7zrp
タイトル2.65 Angstrom crystal structure of Ca/CaM:CaMKIIdelta peptide complex
要素
  • Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit delta
  • Calmodulin-1
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / calcium-binding protein / calmodulin / CaM / CaMKII / kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of relaxation of cardiac muscle / regulation of cellular localization / negative regulation of sodium ion transmembrane transport / regulation of cardiac muscle cell action potential involved in regulation of contraction / calcium- and calmodulin-dependent protein kinase complex / regulation of cell communication by electrical coupling / : / Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase / regulation of membrane depolarization / regulation of the force of heart contraction ...regulation of relaxation of cardiac muscle / regulation of cellular localization / negative regulation of sodium ion transmembrane transport / regulation of cardiac muscle cell action potential involved in regulation of contraction / calcium- and calmodulin-dependent protein kinase complex / regulation of cell communication by electrical coupling / : / Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase / regulation of membrane depolarization / regulation of the force of heart contraction / Trafficking of AMPA receptors / endoplasmic reticulum calcium ion homeostasis / cardiac muscle cell contraction / sodium channel inhibitor activity / calcium/calmodulin-dependent protein kinase activity / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / regulation of calcium ion transmembrane transport via high voltage-gated calcium channel / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / relaxation of cardiac muscle / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / PKA activation / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / presynaptic endocytosis / regulation of heart contraction / regulation of cardiac muscle cell action potential / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / Phase 0 - rapid depolarisation / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / RHO GTPases activate PAKs / calcineurin-mediated signaling / regulation of heart rate by cardiac conduction / Ion transport by P-type ATPases / Uptake and function of anthrax toxins / regulation of neuronal synaptic plasticity / Long-term potentiation / Regulation of MECP2 expression and activity / Calcineurin activates NFAT / protein phosphatase activator activity / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / DARPP-32 events / Smooth Muscle Contraction / catalytic complex / detection of calcium ion / HSF1-dependent transactivation / regulation of cardiac muscle contraction / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / presynaptic cytosol / calcium channel inhibitor activity / regulation of protein localization to plasma membrane / cellular response to interferon-beta / Protein methylation / Activation of AMPK downstream of NMDARs / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / Ion homeostasis / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / eNOS activation / regulation of calcium-mediated signaling / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / titin binding / voltage-gated potassium channel complex / sarcoplasmic reticulum membrane / sperm midpiece / substantia nigra development / calcium channel complex / calyx of Held / peptidyl-threonine phosphorylation / FCERI mediated Ca+2 mobilization / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / adenylate cyclase activator activity / regulation of heart rate / cellular response to calcium ion / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / protein serine/threonine kinase activator activity / VEGFR2 mediated cell proliferation / sarcomere / regulation of cytokinesis / VEGFR2 mediated vascular permeability / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Calcium/calmodulin-dependent protein kinase II, association-domain / Calcium/calmodulin dependent protein kinase II association domain / NTF2-like domain superfamily / EF-hand / : / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. ...Calcium/calmodulin-dependent protein kinase II, association-domain / Calcium/calmodulin dependent protein kinase II association domain / NTF2-like domain superfamily / EF-hand / : / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
IMIDAZOLE / Calmodulin-1 / Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit delta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.65 Å
データ登録者Helassa, N. / Antonyuk, S.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
British Heart FoundationFS/17/56/32925 英国
Wellcome Trust102172/B/13/Z 英国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2022
タイトル: Calmodulin variant E140G associated with long QT syndrome impairs CaMKII delta autophosphorylation and L-type calcium channel inactivation.
著者: Prakash, O. / Gupta, N. / Milburn, A. / McCormick, L. / Deugi, V. / Fisch, P. / Wyles, J. / Thomas, N.L. / Antonyuk, S. / Dart, C. / Helassa, N.
履歴
登録2022年5月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年12月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年1月11日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.title
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calmodulin-1
B: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit delta
C: Calmodulin-1
D: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit delta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,90925
ポリマ－38,4734
非ポリマー1,43621
水64936
1
A: Calmodulin-1
B: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit delta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,18114
ポリマ－19,2362
非ポリマー94512
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Calmodulin-1
D: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit delta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,72711
ポリマ－19,2362
非ポリマー4919
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)64.283, 72.590, 78.156
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21A
32A
42A

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
111A3 - 145
211A3 - 145
322A1 - 22
422A2 - 23

NCSアンサンブル:
ID詳細
1Local NCS retraints between domains: 1 2
2Local NCS retraints between domains: 3 4

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要素

-
タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 Calmodulin-1


分子量: 16721.350 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CALM1, CALM, CAM, CAM1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0DP23
#2: タンパク質・ペプチド Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit delta / CaM kinase II subunit delta / CaMK-II subunit delta


分子量: 2515.011 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q13557, Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase

-
非ポリマー , 5種, 57分子

#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-IMD / IMIDAZOLE / 1H-イミダゾ-ル-3-カチオン


分子量: 69.085 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H5N2
#6: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 36 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.47 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 200 mM Zinc acetate, 100 mM Imidazole pH8.0, 18% PEG3000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年12月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.65→53.25 Å / Num. obs: 11133 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 5.8 % / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.154 / Rpim(I) all: 0.102 / Rrim(I) all: 0.185 / Net I/σ(I): 5.9
反射 シェル解像度: 2.65→2.78 Å / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 1.921 / Num. unique obs: 1442 / CC1/2: 0.576 / Rpim(I) all: 1.249 / Rrim(I) all: 2.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DIALSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC5.8.0350精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2WEL

2wel


解像度: 2.65→53.244 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.905 / WRfactor Rfree: 0.272 / WRfactor Rwork: 0.205 / SU B: 18.34 / SU ML: 0.356 / Average fsc free: 0.9334 / Average fsc work: 0.9573 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.373 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2724 555 5.004 %RANDOM
Rwork0.2071 10537 --
all0.21 ---
obs-11092 99.964 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 66.088 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.179 Å20 Å20 Å2
2--2.633 Å2-0 Å2
3----1.454 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.65→53.244 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2636 0 47 36 2719
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0122760
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.0162424
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2881.6483595
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.4611.5625673
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8515329
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg13.7841018
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.50310507
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_6_deg14.51310147
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0590.2395
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.023083
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02509
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2230.2677
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.1880.22308
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1740.21342
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0770.21465
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2280.256
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0140.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.2160.216
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1760.233
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.2390.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined0.0370.21
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it5.1916.5421336
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other5.1866.5411336
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it7.6749.7861653
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other7.6739.7861654
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it6.1377.1781424
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other6.1357.1771425
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it9.10710.5291942
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other9.10410.5281943
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it11.56491.0173078
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other11.52890.63074
X-RAY DIFFRACTIONr_ncsr_local_group_10.0980.054453
X-RAY DIFFRACTIONr_ncsr_local_group_20.1290.05592
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
11AX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.098160.05008
12AX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.098160.05008
23AX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.129190.05006
24AX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.129190.05006
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRfactor allNum. reflection allFsc freeFsc work% reflection obs (%)WRfactor Rwork
2.65-2.7190.371450.3097420.3137880.8820.91699.87310.312
2.719-2.7930.282460.3057630.3048090.930.9241000.307
2.793-2.8740.293510.2936890.2937400.9330.9341000.291
2.874-2.9620.385390.2796970.2857370.8910.94299.86430.274
2.962-3.0590.306430.2876870.2887300.9380.9411000.285
3.059-3.1660.334320.2746580.2786900.9220.9451000.264
3.166-3.2850.345370.2546340.2596710.9180.9571000.241
3.285-3.4180.335390.2236050.236440.9440.9681000.211
3.418-3.570.349250.2166080.226330.9360.9711000.199
3.57-3.7430.319240.2325730.2355970.9430.9681000.219
3.743-3.9440.29210.2015470.2055680.9490.9731000.196
3.944-4.1820.21250.1525200.1555450.9650.9841000.151
4.182-4.4690.231180.1394920.1425110.9610.98699.80430.14
4.469-4.8240.247200.1544660.1584870.9570.98699.79470.166
4.824-5.280.201190.1794240.184430.9720.9821000.185
5.28-5.8970.243180.1863920.1884100.9550.9771000.191
5.897-6.7950.39150.1953420.2023570.9170.9741000.206
6.795-8.2880.148140.1483060.1483200.9880.9851000.175
8.288-11.5820.127130.1682410.1662540.9890.9791000.202
11.582-53.2440.345110.3051510.3081620.9020.9231000.37

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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