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万見
- PDB-7vwx: CryoEM structure of football-shaped GroEL:ES2 with RuBisCO -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7vwx
タイトルCryoEM structure of football-shaped GroEL:ES2 with RuBisCO
要素
  • Chaperonin GroEL
  • Co-chaperonin GroES
  • Ribulose bisphosphate carboxylaseリブロース1,5-ビスリン酸カルボキシラーゼ/オキシゲナーゼ
キーワードCHAPERONE (シャペロン) / GroEL/ES system / substrate folding / folding assistance
機能・相同性
機能・相同性情報


GroEL-GroES complex / リブロース1,5-ビスリン酸カルボキシラーゼ/オキシゲナーゼ / ribulose-bisphosphate carboxylase activity / reductive pentose-phosphate cycle / chaperonin ATPase / virion assembly / chaperone cofactor-dependent protein refolding / protein folding chaperone / isomerase activity / monooxygenase activity ...GroEL-GroES complex / リブロース1,5-ビスリン酸カルボキシラーゼ/オキシゲナーゼ / ribulose-bisphosphate carboxylase activity / reductive pentose-phosphate cycle / chaperonin ATPase / virion assembly / chaperone cofactor-dependent protein refolding / protein folding chaperone / isomerase activity / monooxygenase activity / ATP-dependent protein folding chaperone / response to radiation / unfolded protein binding / フォールディング / response to heat / protein-folding chaperone binding / protein refolding / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / 生体膜 / identical protein binding / metal ion binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Ribulose bisphosphate carboxylase large subunit, type II / Chaperonin GroES, conserved site / Chaperonins cpn10 signature. / Chaperonin 10 Kd subunit / GroES chaperonin family / GroES chaperonin superfamily / Chaperonin 10 Kd subunit / Ribulose bisphosphate carboxylase, large chain, active site / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain active site. / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, ferrodoxin-like N-terminal ...Ribulose bisphosphate carboxylase large subunit, type II / Chaperonin GroES, conserved site / Chaperonins cpn10 signature. / Chaperonin 10 Kd subunit / GroES chaperonin family / GroES chaperonin superfamily / Chaperonin 10 Kd subunit / Ribulose bisphosphate carboxylase, large chain, active site / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain active site. / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, ferrodoxin-like N-terminal / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain, N-terminal domain / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, C-terminal / リブロース1,5-ビスリン酸カルボキシラーゼ/オキシゲナーゼ / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, C-terminal domain superfamily / RuBisCO large subunit, N-terminal domain superfamily / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain, catalytic domain / Chaperonin Cpn60, conserved site / Chaperonins cpn60 signature. / Chaperonin Cpn60/GroEL / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily / TCP-1/cpn60 chaperonin family / Chaperonin Cpn60/GroEL/TCP-1 family / GroES-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chaperonin GroEL / Co-chaperonin GroES / リブロース1,5-ビスリン酸カルボキシラーゼ/オキシゲナーゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
Rhodospirillum rubrum ATCC 11170 (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.6 Å
データ登録者Kim, H. / Roh, S.H.
資金援助 韓国, 1件
組織認可番号国
National Research Foundation (NRF, Korea) 韓国
引用ジャーナル: iScience / 年: 2022
タイトル: Cryo-EM structures of GroEL:ES with RuBisCO visualize molecular contacts of encapsulated substrates in a double-cage chaperonin.
著者: Hyunmin Kim / Junsun Park / Seyeon Lim / Sung-Hoon Jun / Mingyu Jung / Soung-Hun Roh /
要旨: The GroEL/GroES chaperonin system assists the folding of many proteins, through conformational transitions driven by ATP hydrolysis. Although structural information about bullet-shaped GroEL:ES ...The GroEL/GroES chaperonin system assists the folding of many proteins, through conformational transitions driven by ATP hydrolysis. Although structural information about bullet-shaped GroEL:ES complexes has been extensively reported, the substrate interactions of another functional complex, the football-shaped GroEL:ES, remain elusive. Here, we report single-particle cryo-EM structures of reconstituted wild-type GroEL:ES complexes with a chemically denatured substrate, ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase oxygenase (RuBisCO). Our structures demonstrate that native-like folded RuBisCO density is captured at the lower part of the GroEL chamber and that GroEL's bulky hydrophobic residues Phe281, Tyr360, and Phe44 contribute to direct contact with RuBisCO density. In addition, our analysis found that GroEL:ES can be occupied by two substrates simultaneously, one in each chamber. Together, these observations provide insights to the football-shaped GroEL:ES complex as a functional state to assist the substrate folding with visualization.
履歴
登録2021年11月12日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年1月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年2月16日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_last ..._citation.journal_volume / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-32164
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
1: Co-chaperonin GroES
2: Co-chaperonin GroES
A: Chaperonin GroEL
B: Chaperonin GroEL
C: Chaperonin GroEL
D: Chaperonin GroEL
E: Chaperonin GroEL
F: Chaperonin GroEL
G: Chaperonin GroEL
H: Chaperonin GroEL
I: Chaperonin GroEL
J: Chaperonin GroEL
K: Chaperonin GroEL
L: Chaperonin GroEL
M: Chaperonin GroEL
N: Chaperonin GroEL
O: Co-chaperonin GroES
P: Co-chaperonin GroES
Q: Co-chaperonin GroES
R: Co-chaperonin GroES
S: Co-chaperonin GroES
T: Co-chaperonin GroES
U: Co-chaperonin GroES
V: Co-chaperonin GroES
W: Co-chaperonin GroES
X: Co-chaperonin GroES
Y: Co-chaperonin GroES
Z: Co-chaperonin GroES
a: Ribulose bisphosphate carboxylase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)999,63629
ポリマ－999,63629
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Co-chaperonin GroES / 10 kDa chaperonin / Chaperonin-10 / Cpn10


分子量: 10400.938 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 遺伝子: groES, groS, mopB, b4142, JW4102 / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A6F9
#2: タンパク質
Chaperonin GroEL / 60 kDa chaperonin / Chaperonin-60 / Cpn60 / GroEL protein


分子量: 57391.711 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 遺伝子: groEL, groL, mopA, b4143, JW4103 / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A6F5, chaperonin ATPase
#3: タンパク質 Ribulose bisphosphate carboxylase / リブロース1,5-ビスリン酸カルボキシラーゼ/オキシゲナーゼ / RuBisCO


分子量: 50538.918 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rhodospirillum rubrum ATCC 11170 (バクテリア)
遺伝子: cbbM, Rru_A2400 / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
参照: UniProt: Q2RRP5, リブロース1,5-ビスリン酸カルボキシラーゼ/オキシゲナーゼ

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Football-shaped GroEL:ES complex encapsulating native-like folded substrate RuBisCOCOMPLEXall0RECOMBINANT
2Football-shaped GroEL:ESCOMPLEX#1-#21RECOMBINANT
3RuBisCOリブロース1,5-ビスリン酸カルボキシラーゼ/オキシゲナーゼCOMPLEX#31RECOMBINANT
分子量
IDEntity assembly-ID値 (°)実験値
111 MDaNO
12
13
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Escherichia coli K-12 (大腸菌)83333
23Rhodospirillum rubrum ATCC 11170 (バクテリア)269796
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Escherichia coli K-12 (大腸菌)83333
23Escherichia coli K-12 (大腸菌)83333
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: JEOL 3200FSC
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影電子線照射量: 1 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: DIRECT ELECTRON DE-20 (5k x 3k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19.1_4122: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
7UCSF Chimera1.13.1モデルフィッティング
12cryoSPARC３次元再構成
19PHENIX1.19.1モデル精密化
CTF補正タイプ: NONE
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 7.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 35230 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
原子モデル構築
IDPDB-IDPDB chain-ID 3D fitting-ID
14PKO

4pko

1
29RUB

9rub

A1
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00368131
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.6891956
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.2359650
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.04511118
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00412034

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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