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万見
- PDB-7tkf: Yeast ATP synthase State 2binding(b) with 10 mM ATP backbone model -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7tkf
タイトルYeast ATP synthase State 2binding(b) with 10 mM ATP backbone model
要素
  • (ATP synthase subunit ...ATP合成酵素) x 13
  • ATP synthase protein 8ATP合成酵素
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / F1-ATPase / ATP Synthase (ATP合成酵素) / Nanomotor
機能・相同性
機能・相同性情報


cristae formation / mitochondrial proton-transporting ATP synthase, central stalk / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex assembly / mitochondrial proton-transporting ATP synthase, catalytic core / mitochondrial proton-transporting ATP synthase, stator stalk / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex, catalytic sector F(1) / mitochondrial nucleoid / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis ...cristae formation / mitochondrial proton-transporting ATP synthase, central stalk / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex assembly / mitochondrial proton-transporting ATP synthase, catalytic core / mitochondrial proton-transporting ATP synthase, stator stalk / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex, catalytic sector F(1) / mitochondrial nucleoid / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / proton motive force-driven ATP synthesis / proton transmembrane transporter activity / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / ATP合成酵素 / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton transmembrane transport / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ADP binding / ミトコンドリア / protein-containing complex assembly / ミトコンドリア内膜 / lipid binding / ATP hydrolysis activity / ミトコンドリア / ATP binding / identical protein binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
ATP synthase, F0 complex, subunit H / ATP synthase complex subunit h / ATP synthase, F0 complex, subunit J / ATP synthase protein 8, fungal type / ATP synthase, F0 complex, subunit F, mitochondria, fungi / ATP synthase j chain / Fungal ATP synthase protein 8 (A6L) / Mitochondrial F1-F0 ATP synthase subunit F of fungi / : / Fungal epsilon subunit of F1F0-ATP synthase C-terminal domain ...ATP synthase, F0 complex, subunit H / ATP synthase complex subunit h / ATP synthase, F0 complex, subunit J / ATP synthase protein 8, fungal type / ATP synthase, F0 complex, subunit F, mitochondria, fungi / ATP synthase j chain / Fungal ATP synthase protein 8 (A6L) / Mitochondrial F1-F0 ATP synthase subunit F of fungi / : / Fungal epsilon subunit of F1F0-ATP synthase C-terminal domain / ATP synthase, F0 complex, subunit B/MI25 / ATP synthase, F0 complex, subunit B / Mitochondrial ATP synthase B chain precursor (ATP-synt_B) / ATP synthase, F0 complex, subunit D, mitochondrial / ATP synthase D chain, mitochondrial (ATP5H) / ATP synthase, F0 complex, subunit D superfamily, mitochondrial / ATP synthase, F0 complex, subunit A, bacterial/mitochondria / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit, mitochondrial / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit superfamily, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase epsilon chain / ATPase, OSCP/delta subunit, conserved site / ATP synthase delta (OSCP) subunit signature. / F1F0 ATP synthase OSCP/delta subunit, N-terminal domain superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit A / ATP synthase, F0 complex, subunit A, active site / ATP synthase, F0 complex, subunit A superfamily / ATP synthase A chain / ATP synthase a subunit signature. / ATPase, OSCP/delta subunit / ATP synthase delta (OSCP) subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / ATP synthase, F0 complex, subunit C / F1F0 ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, DCCD-binding site / ATP synthase c subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP合成酵素 / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / V-ATPase proteolipid subunit C-like domain / F/V-ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase subunit C / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP synthase subunit beta, mitochondrial / ATP synthase subunit a / ATP synthase protein 8 / ATP synthase subunit 4, mitochondrial / ATP synthase subunit alpha, mitochondrial / ATP synthase subunit 5, mitochondrial / ATP synthase subunit epsilon, mitochondrial / ATP synthase subunit d, mitochondrial / ATP synthase subunit gamma, mitochondrial / ATP synthase subunit 9, mitochondrial ...ATP synthase subunit beta, mitochondrial / ATP synthase subunit a / ATP synthase protein 8 / ATP synthase subunit 4, mitochondrial / ATP synthase subunit alpha, mitochondrial / ATP synthase subunit 5, mitochondrial / ATP synthase subunit epsilon, mitochondrial / ATP synthase subunit d, mitochondrial / ATP synthase subunit gamma, mitochondrial / ATP synthase subunit 9, mitochondrial / ATP synthase subunit J, mitochondrial / ATP synthase subunit f, mitochondrial / ATP synthase subunit delta, mitochondrial / ATP synthase subunit H, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.1 Å
データ登録者Guo, H. / Rubinstein, J.L.
資金援助 カナダ, 3件
組織認可番号国
Canada Research ChairsElectron Cryomicroscopy カナダ
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)PJT162186 カナダ
Canada Foundation for Innovation カナダ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Structure of ATP synthase under strain during catalysis.
著者: Hui Guo / John L Rubinstein /
要旨: ATP synthases are macromolecular machines consisting of an ATP-hydrolysis-driven F motor and a proton-translocation-driven F motor. The F and F motors oppose each other's action on a shared rotor ...ATP synthases are macromolecular machines consisting of an ATP-hydrolysis-driven F motor and a proton-translocation-driven F motor. The F and F motors oppose each other's action on a shared rotor subcomplex and are held stationary relative to each other by a peripheral stalk. Structures of resting mitochondrial ATP synthases revealed a left-handed curvature of the peripheral stalk even though rotation of the rotor, driven by either ATP hydrolysis in F or proton translocation through F, would apply a right-handed bending force to the stalk. We used cryoEM to image yeast mitochondrial ATP synthase under strain during ATP-hydrolysis-driven rotary catalysis, revealing a large deformation of the peripheral stalk. The structures show how the peripheral stalk opposes the bending force and suggests that during ATP synthesis proton translocation causes accumulation of strain in the stalk, which relaxes by driving the relative rotation of the rotor through six sub-steps within F, leading to catalysis.
履歴
登録2022年1月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年5月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月21日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id ..._em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
0: ATP synthase subunit 9
1: ATP synthase subunit 9
2: ATP synthase subunit 9
3: ATP synthase subunit 9
4: ATP synthase subunit 9
5: ATP synthase subunit 9
6: ATP synthase subunit 9
7: ATP synthase subunit 9
8: ATP synthase subunit 9
9: ATP synthase subunit 9
A: ATP synthase subunit alpha
B: ATP synthase subunit alpha
C: ATP synthase subunit alpha
D: ATP synthase subunit beta
E: ATP synthase subunit beta
F: ATP synthase subunit beta
G: ATP synthase subunit gamma
H: ATP synthase subunit delta
I: ATP synthase subunit epsilon
O: ATP synthase subunit 5
T: ATP synthase subunit a
U: ATP synthase subunit 4
V: ATP synthase subunit d
W: ATP synthase subunit f
X: ATP synthase subunit H
Y: ATP synthase subunit J
Z: ATP synthase protein 8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)573,25927
ポリマ－573,25927
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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ATP synthase subunit ... , 13種, 26分子 0123456789ABCDEFGHIOTUVWXY

#1: タンパク質
ATP synthase subunit 9 / ATP合成酵素 / Lipid-binding protein / Oligomycin resistance protein 1


分子量: 7762.375 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: USY006 / 参照: UniProt: P61829
#2: タンパク質 ATP synthase subunit alpha / ATP合成酵素


分子量: 55007.402 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: USY006 / 参照: UniProt: P07251
#3: タンパク質 ATP synthase subunit beta / ATP合成酵素


分子量: 51181.082 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P00830, ATP合成酵素
#4: タンパク質 ATP synthase subunit gamma / ATP合成酵素 / F-ATPase gamma subunit


分子量: 30657.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: USY006 / 参照: UniProt: P38077
#5: タンパク質 ATP synthase subunit delta / ATP合成酵素 / F-ATPase delta subunit


分子量: 14565.385 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: USY006 / 参照: UniProt: Q12165
#6: タンパク質 ATP synthase subunit epsilon / ATP合成酵素 / ATPase subunit epsilon


分子量: 6618.359 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P21306
#7: タンパク質 ATP synthase subunit 5 / ATP合成酵素 / ATP synthase chain 5 / Oligomycin sensitivity conferral protein / OSCP


分子量: 20901.139 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: USY006 / 参照: UniProt: P09457
#8: タンパク質 ATP synthase subunit a / ATP合成酵素 / F-ATPase protein 6


分子量: 27900.430 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: USY006 / 参照: UniProt: P00854
#9: タンパク質 ATP synthase subunit 4 / ATP合成酵素


分子量: 23194.498 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: USY006 / 参照: UniProt: P05626
#10: タンパク質 ATP synthase subunit d / ATP合成酵素


分子量: 19709.424 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: USY006 / 参照: UniProt: P30902
#11: タンパク質 ATP synthase subunit f / ATP合成酵素


分子量: 10584.166 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: USY006 / 参照: UniProt: Q06405
#12: タンパク質 ATP synthase subunit H / ATP合成酵素


分子量: 10417.298 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: USY006 / 参照: UniProt: Q12349
#13: タンパク質 ATP synthase subunit J / ATP合成酵素


分子量: 6696.771 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: USY006 / 参照: UniProt: P81450

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タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 Z

#14: タンパク質・ペプチド ATP synthase protein 8 / ATP合成酵素 / A6L / ATP-associated protein 1 / F-ATPase subunit 8


分子量: 5825.215 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: USY006 / 参照: UniProt: P00856

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Yeast ATP synthase State 2binding(b) with 10 mM ATPv backbone model
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量値: 0.61 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: USY006
緩衝液pH: 7.4
試料濃度: 15 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER/RHODIUM / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Homemade
急速凍結装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE-PROPANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 59000 X / 倍率（補正後）: 103896 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1100 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: ZEMLIN TABLEAU
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 11.9 sec. / 電子線照射量: 40 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
実像数: 10037
画像スキャン横: 4096 / 縦: 4096

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解析

ソフトウェア名称: UCSF ChimeraX / バージョン: 1.2/v9 / 分類: モデル構築 / URL: https://www.rbvi.ucsf.edu/chimerax/ / Os: macOS / タイプ: package
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2EPU画像取得
4cryoSPARC3.1.0CTF補正
7UCSF Chimera1.2モデルフィッティング
9Coot0.9.2モデル精密化
10ISOLDE1.2.0モデル精密化
11PHENIX1.19.2モデル精密化
12cryoSPARC3.1.0初期オイラー角割当
13cryoSPARC3.1.0最終オイラー角割当
14cryoSPARC3.1.0分類
15cryoSPARC3.1.0３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 2534488
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 7.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 9157 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: RECIPROCAL
原子モデル構築PDB-ID: 2HLD

2hld


Accession code: 2HLD / Source name: PDB / タイプ: experimental model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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