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- PDB-7pvo: Adenylosuccinate Synthetase from H. pylori in complex with IMP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7pvo
タイトルAdenylosuccinate Synthetase from H. pylori in complex with IMP
要素Adenylosuccinate synthetaseアデニロコハク酸シンターゼ
キーワードLIGASE (リガーゼ) / purine salvage pathway (サルベージ経路) / complex with one of substrates / AMP precursos synthesis
機能・相同性
機能・相同性情報


アデニロコハク酸シンターゼ / adenylosuccinate synthase activity / IMP metabolic process / 'de novo' AMP biosynthetic process / GTP binding / magnesium ion binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Adenylosuccinate synthase, active site / Adenylosuccinate synthetase active site. / Adenylosuccinate synthase, GTP-binding site / Adenylosuccinate synthetase, domain 2 / Adenylosuccinate synthetase, domain 3 / Adenylosuccinate synthetase GTP-binding site. / アデニロコハク酸シンターゼ / Adenylosuccinate synthetase, domain 1 / アデニロコハク酸シンターゼ / アデニロコハク酸シンターゼ / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
イノシン酸 / アデニロコハク酸シンターゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Helicobacter pylori (ピロリ菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Narczyk, M. / Bzowska, A. / Maksymiuk, W.
資金援助 ポーランド, 2件
組織認可番号国
Polish National Science Centre2015/18/M/NZ1/00776 ポーランド
Ministry of Science and Higher Education (Poland)BST-173300/BF ポーランド
引用ジャーナル: Int.J.Biol.Macromol. / 年: 2023
タイトル: The pursuit of new alternative ways to eradicate Helicobacter pylori continues: Detailed characterization of interactions in the adenylosuccinate synthetase active site.
著者: Bubic, A. / Narczyk, M. / Petek, A. / Wojtys, M.I. / Maksymiuk, W. / Wielgus-Kutrowska, B. / Winiewska-Szajewska, M. / Pavkov-Keller, T. / Bertosa, B. / Stefanic, Z. / Luic, M. / Bzowska, A. / Lescic Asler, I.
履歴
登録2021年10月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年11月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月7日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年2月7日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adenylosuccinate synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,3504
ポリマ－45,8101
非ポリマー5403
水4,270237
1
A: Adenylosuccinate synthetase
ヘテロ分子

A: Adenylosuccinate synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,7008
ポリマ－91,6192
非ポリマー1,0816
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_455-x-1,y,-z1
Buried area7370 Å2
ΔGint-104 kcal/mol
Surface area29430 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.105, 61.326, 119.636
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 98.417, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MI121
Space group name HallC2y(x,y,-x+z)
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z+1/2
#4: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Adenylosuccinate synthetase / アデニロコハク酸シンターゼ / AMPSase / AdSS / IMP--aspartate ligase


分子量: 45809.695 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Helicobacter pylori (strain ATCC 700392 / 26695) (ピロリ菌)
株: ATCC 700392 / 26695 / 遺伝子: purA, HP_0255 / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
参照: UniProt: P56137, アデニロコハク酸シンターゼ
#2: 化合物 ChemComp-IMP / INOSINIC ACID / IMP / イノシン酸


分子量: 348.206 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H13N4O8P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 237 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.19 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.35 / 詳細: PEG 3350, ammonium sulphate, Bis-Tris Propane

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: SEALED TUBE / タイプ: OXFORD DIFFRACTION SUPERNOVA / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: AGILENT ATLAS CCD / 検出器: CCD / 日付: 2021年6月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→23.51 Å / Num. obs: 33613 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 13.6 % / Biso Wilson estimate: 16.55 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.053 / Rpim(I) all: 0.015 / Rrim(I) all: 0.055 / Net I/σ(I): 38.7
反射 シェル解像度: 2→2.05 Å / 冗長度: 9.3 % / Num. unique obs: 2477 / CC1/2: 0.987 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
PHENIX1.19.2_4158精密化
CrysalisProデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4m9d

4m9d


解像度: 2→23.45 Å / SU ML: 0.1791 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.91 / 位相誤差: 21.0791
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.21 1679 5 %
Rwork0.1773 31913 -
obs0.1789 33592 99.93 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 17.88 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→23.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3196 0 33 237 3466
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073303
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.88554465
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0573500
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006566
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.3126456
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.060.24521380.2052632X-RAY DIFFRACTION100
2.06-2.130.23211250.19292649X-RAY DIFFRACTION100
2.13-2.20.21861240.18392692X-RAY DIFFRACTION100
2.2-2.290.1981510.18482611X-RAY DIFFRACTION99.96
2.29-2.390.24121340.19352654X-RAY DIFFRACTION99.96
2.39-2.520.23851400.1952646X-RAY DIFFRACTION100
2.52-2.680.25611360.19742660X-RAY DIFFRACTION100
2.68-2.880.2451450.20522667X-RAY DIFFRACTION100
2.88-3.170.24091480.19322638X-RAY DIFFRACTION99.93
3.17-3.630.19291550.17732662X-RAY DIFFRACTION99.93
3.63-4.570.17351470.13772655X-RAY DIFFRACTION99.79
4.57-23.450.16171360.1532747X-RAY DIFFRACTION99.62

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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