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万見
- PDB-7op5: Cryo-EM structure of P5B-ATPase E2P -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7op5
タイトルCryo-EM structure of P5B-ATPase E2P
要素P5B-ATPase
キーワードTRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質) / SPM transporter
機能・相同性
機能・相同性情報


トランスロカーゼ; 無機カチオンとそのキレートの輸送を触媒; ヌクレオシド三リン酸の加水分解を伴う / P-type ion transporter activity / ATPase-coupled monoatomic cation transmembrane transporter activity / ATP hydrolysis activity / ATP binding / 生体膜 / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Hypothetical cof family signature 2. / : / : / P5-type ATPase cation transporter / P-type ATPase, subfamily V / Cation-transporting P-type ATPase, N-terminal / Cation transporter/ATPase, N-terminus / E1-E2 ATPase / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain / P-type ATPase, phosphorylation site ...Hypothetical cof family signature 2. / : / : / P5-type ATPase cation transporter / P-type ATPase, subfamily V / Cation-transporting P-type ATPase, N-terminal / Cation transporter/ATPase, N-terminus / E1-E2 ATPase / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain / P-type ATPase, phosphorylation site / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / E1-E2 ATPases phosphorylation site. / P-type ATPase, A domain superfamily / P-type ATPase / P-type ATPase, transmembrane domain superfamily / HAD superfamily / HAD-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION / Cation-transporting ATPase
類似検索 - 構成要素
生物種Chaetomium thermophilum var. thermophilum DSM 1495 (菌類)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Li, P. / Gourdon, P.
資金援助 スウェーデン, デンマーク, 4件
組織認可番号国
Knut and Alice Wallenberg Foundation2020.0194, 2015.0131 スウェーデン
LundbeckfondenR313-2019-774, R218-2016-1548, R133-A12689 デンマーク
Danish Council for Independent Research9039-00273, 6108-00479 デンマーク
Swedish Research Council2016-04474 スウェーデン
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: Structure and transport mechanism of P5B-ATPases.
著者: Ping Li / Kaituo Wang / Nina Salustros / Christina Grønberg / Pontus Gourdon /
要旨: In human cells, P5B-ATPases execute the active export of physiologically important polyamines such as spermine from lysosomes to the cytosol, a function linked to a palette of disorders. Yet, the ...In human cells, P5B-ATPases execute the active export of physiologically important polyamines such as spermine from lysosomes to the cytosol, a function linked to a palette of disorders. Yet, the overall shape of P5B-ATPases and the mechanisms of polyamine recognition, uptake and transport remain elusive. Here we describe a series of cryo-electron microscopy structures of a yeast homolog of human ATP13A2-5, Ypk9, determined at resolutions reaching 3.4 Å, and depicting three separate transport cycle intermediates, including spermine-bound conformations. Surprisingly, in the absence of cargo, Ypk9 rests in a phosphorylated conformation auto-inhibited by the N-terminus. Spermine uptake is accomplished through an electronegative cleft lined by transmembrane segments 2, 4 and 6. Despite the dramatically different nature of the transported cargo, these findings pinpoint shared principles of transport and regulation among the evolutionary related P4-, P5A- and P5B-ATPases. The data also provide a framework for analysis of associated maladies, such as Parkinson's disease.
履歴
登録2021年5月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年6月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年7月7日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: audit_author / citation / citation_author
Item: _audit_author.name / _citation.country ..._audit_author.name / _citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22021年9月1日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: audit_author / database_2
Item: _audit_author.name / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-13013
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: P5B-ATPase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)155,4383
ポリマ－155,3471
非ポリマー902
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: NMR relaxation study
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area360 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area52770 Å2

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要素

#1: タンパク質 P5B-ATPase


分子量: 155347.188 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Chaetomium thermophilum var. thermophilum DSM 1495 (菌類)
発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: G0S7G9
#2: 化合物 ChemComp-BEF / BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION


分子量: 66.007 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: BeF3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: P5B-ATPase / タイプ: CELL / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Chaetomium thermophilum var. thermophilum DSM 1495 (菌類)
由来(組換発現)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
phenix.real_space_refine1.18.2_3874精密化
PHENIX1.18.2_3874精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
7UCSF Chimera1.14モデルフィッティング
8CootWincoot 0.9.2モデル精密化
14PHENIX1.18.2モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 141028 / 対称性のタイプ: POINT
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 55.89 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00368756
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.676511888
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.04591360
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00491486
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d23.6581173

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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