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- PDB-7mi2: Seb1-G476S RNA binding domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7mi2
タイトルSeb1-G476S RNA binding domain
要素Rpb7-binding protein seb1
キーワードRNA BINDING PROTEIN (RNA結合タンパク質) / RRM / termination factor / transcription interference
機能・相同性
機能・相同性情報


Mei2 nuclear dot complex / sno(s)RNA 3'-end processing / co-transcriptional mRNA 3'-end processing, cleavage and polyadenylation pathway / regulatory ncRNA 3'-end processing / mRNA 3'-end processing / lncRNA binding / RNA polymerase II C-terminal domain binding / RNA binding / 細胞核
類似検索 - 分子機能
: / Nrd1/Seb1, domain 2 / Nrd1/Seb1, RNA recognition motif / CID domain / RPR / CID domain / CID domain profile. / ENTH/VHS / RNA認識モチーフ / RNA認識モチーフ ...: / Nrd1/Seb1, domain 2 / Nrd1/Seb1, RNA recognition motif / CID domain / RPR / CID domain / CID domain profile. / ENTH/VHS / RNA認識モチーフ / RNA認識モチーフ / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Rpb7-binding protein seb1
類似検索 - 構成要素
生物種Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Jacewicz, A. / Shuman, S.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35-GM126945 米国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2021
タイトル: Genetic screen for suppression of transcriptional interference identifies a gain-of-function mutation in Pol2 termination factor Seb1.
著者: Schwer, B. / Garg, A. / Jacewicz, A. / Shuman, S.
履歴
登録2021年4月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年7月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年8月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Rpb7-binding protein seb1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,2523
ポリマ－17,0531
非ポリマー1982
水2,252125
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area450 Å2
ΔGint4 kcal/mol
Surface area7770 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)111.649, 46.307, 32.296
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 99.005, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質 Rpb7-binding protein seb1


分子量: 17053.432 Da / 分子数: 1 / 断片: RNA binding domain / 変異: G476S / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: transcription termination factor
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
遺伝子: seb1, SPAC222.09 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UTE3
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル / ジエチレングリコール


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 125 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.12 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2M KCl, 0.025M MgSO4, 20% (v/v) PEG200, 0.05 M HEPES-Na, pH 7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年12月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→50 Å / Num. obs: 29365 / % possible obs: 91.2 % / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 12.72 Å2 / CC1/2: 0.994 / Rpim(I) all: 0.03 / Net I/σ(I): 25.9
反射 シェル解像度: 1.4→1.42 Å / Num. unique obs: 744 / CC1/2: 0.922 / CC star: 0.979 / Rrim(I) all: 0.979 / % possible all: 47.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
Cootモデル構築
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 5mdu

5mdu


解像度: 1.4→42.7 Å / SU ML: 0.156 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.44 / 位相誤差: 19.6561
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.188 1999 6.82 %
Rwork0.1711 27332 -
obs0.1722 29331 91.15 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 17.41 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→42.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1141 0 13 125 1279
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01331210
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.34251644
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0944183
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0101212
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.0032178
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.4-1.430.3749790.30841069X-RAY DIFFRACTION50.44
1.44-1.470.28051220.23771671X-RAY DIFFRACTION78.26
1.47-1.520.25371460.21591983X-RAY DIFFRACTION94.2
1.52-1.570.23381520.20272078X-RAY DIFFRACTION97.21
1.57-1.620.19971520.17692091X-RAY DIFFRACTION97.78
1.62-1.690.17621530.16772091X-RAY DIFFRACTION98.12
1.69-1.760.21511520.16682083X-RAY DIFFRACTION97.68
1.76-1.860.191500.16692054X-RAY DIFFRACTION96.54
1.86-1.970.17021530.15262093X-RAY DIFFRACTION98.12
1.97-2.130.16421520.15312073X-RAY DIFFRACTION96.74
2.13-2.340.17811490.15942033X-RAY DIFFRACTION93.93
2.34-2.680.19021440.1691979X-RAY DIFFRACTION91.83
2.68-3.370.17511440.15881966X-RAY DIFFRACTION91.42
3.37-42.70.1761510.17672068X-RAY DIFFRACTION93.55
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 36.0257278235 Å / Origin y: 19.2030081685 Å / Origin z: 6.0060218219 Å
111213212223313233
T0.0725387467397 Å20.0090197406506 Å20.0206228621632 Å2-0.100298899676 Å2-0.00407415531556 Å2--0.0997478422037 Å2
L1.72129309377 °20.984893352949 °2-0.748304496264 °2-0.95280421804 °2-0.559565481319 °2--0.802666066087 °2
S0.0266383071303 Å °-0.0488146471909 Å °0.0233799372 Å °0.0245477078485 Å °-0.0249723345139 Å °0.0644930560457 Å °0.0247123661984 Å °0.0496744896296 Å °-0.00324720694355 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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