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- PDB-7lhe: Structure of full-length IP3R1 channel reconstituted into lipid n... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7lhe
タイトルStructure of full-length IP3R1 channel reconstituted into lipid nanodisc in the apo-state
要素Inositol 1,4,5-trisphosphate receptor type 1
キーワードMEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質) / Calcium channel (カルシウムチャネル) / lipid nanodisc
機能・相同性
機能・相同性情報


Effects of PIP2 hydrolysis / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / inositol 1,4,5-trisphosphate receptor activity involved in regulation of postsynaptic cytosolic calcium levels / Elevation of cytosolic Ca2+ levels / cGMP effects / smooth endoplasmic reticulum membrane / platelet dense tubular network / negative regulation of calcium-mediated signaling / calcineurin complex / platelet dense granule membrane ...Effects of PIP2 hydrolysis / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / inositol 1,4,5-trisphosphate receptor activity involved in regulation of postsynaptic cytosolic calcium levels / Elevation of cytosolic Ca2+ levels / cGMP effects / smooth endoplasmic reticulum membrane / platelet dense tubular network / negative regulation of calcium-mediated signaling / calcineurin complex / platelet dense granule membrane / epithelial fluid transport / ion channel modulating, G protein-coupled receptor signaling pathway / phospholipase C-activating G protein-coupled acetylcholine receptor signaling pathway / inositol 1,4,5-trisphosphate-gated calcium channel activity / regulation of postsynaptic cytosolic calcium ion concentration / voluntary musculoskeletal movement / inositol 1,4,5 trisphosphate binding / positive regulation of calcium ion transport / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / endoplasmic reticulum calcium ion homeostasis / positive regulation of hepatocyte proliferation / nuclear inner membrane / transport vesicle membrane / Ion homeostasis / dendrite development / intracellularly gated calcium channel activity / ligand-gated ion channel signaling pathway / GABA-ergic synapse / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / calcium channel inhibitor activity / cellular response to cAMP / release of sequestered calcium ion into cytosol / phosphatidylinositol binding / post-embryonic development / secretory granule membrane / 筋小胞体 / synaptic membrane / liver regeneration / calcium-mediated signaling / calcium ion transmembrane transport / Schaffer collateral - CA1 synapse / cell morphogenesis / positive regulation of neuron projection development / positive regulation of insulin secretion / calcium ion transport / presynapse / 核膜 / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / cellular response to hypoxia / postsynapse / protein phosphatase binding / transmembrane transporter binding / postsynaptic density / response to hypoxia / positive regulation of apoptotic process / protein domain specific binding / 樹状突起 / neuronal cell body / シナプス / calcium ion binding / protein-containing complex binding / endoplasmic reticulum membrane / 核小体 / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / 小胞体 / protein-containing complex / 生体膜 / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Inositol 1,4,5-trisphosphate receptor / RyR/IP3 receptor binding core, RIH domain superfamily / : / RyR/IP3R Homology associated domain / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / RyR and IP3R Homology associated / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / MIR motif ...Inositol 1,4,5-trisphosphate receptor / RyR/IP3 receptor binding core, RIH domain superfamily / : / RyR/IP3R Homology associated domain / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / RyR and IP3R Homology associated / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / MIR motif / MIR domain / MIR domain profile. / Domain in ryanodine and inositol trisphosphate receptors and protein O-mannosyltransferases / Mir domain superfamily / Ion transport domain / Ion transport protein / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-PLX / Inositol 1,4,5-trisphosphate receptor type 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Baker, M.R. / Fan, G. / Baker, M.L. / Serysheva, I.I.
資金援助 米国, 7件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM072804 米国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)R21NS106968 米国
Welch FoundationAU-2014-20190330 米国
American Heart Association18CDA34110086 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P01GM063210 米国
National Institutes of Health/National Eye Institute (NIH/NEI)R01EY025218 米国
National Institutes of Health/National Eye Institute (NIH/NEI)R01EY026545 米国
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2021
タイトル: Cryo-EM structure of type 1 IPR channel in a lipid bilayer.
著者: Mariah R Baker / Guizhen Fan / Alexander B Seryshev / Melina A Agosto / Matthew L Baker / Irina I Serysheva /
要旨: Type 1 inositol 1,4,5-trisphosphate receptor (IPR1) is the predominant Ca-release channel in neurons. IPR1 mediates Ca release from the endoplasmic reticulum into the cytosol and thereby is involved ...Type 1 inositol 1,4,5-trisphosphate receptor (IPR1) is the predominant Ca-release channel in neurons. IPR1 mediates Ca release from the endoplasmic reticulum into the cytosol and thereby is involved in many physiological processes. Here, we present the cryo-EM structures of full-length rat IPR1 reconstituted in lipid nanodisc and detergent solubilized in the presence of phosphatidylcholine determined in ligand-free, closed states by single-particle electron cryo-microscopy. Notably, both structures exhibit the well-established IPR1 protein fold and reveal a nearly complete representation of lipids with similar locations of ordered lipids bound to the transmembrane domains. The lipid-bound structures show improved features that enabled us to unambiguously build atomic models of IPR1 including two membrane associated helices that were not previously resolved in the TM region. Our findings suggest conserved locations of protein-bound lipids among homotetrameric ion channels that are critical for their structural and functional integrity despite the diversity of structural mechanisms for their gating.
履歴
登録2021年1月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年6月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-23337
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Inositol 1,4,5-trisphosphate receptor type 1
D: Inositol 1,4,5-trisphosphate receptor type 1
C: Inositol 1,4,5-trisphosphate receptor type 1
B: Inositol 1,4,5-trisphosphate receptor type 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,269,13436
ポリマ－1,247,3934
非ポリマー21,74132
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area60410 Å2
ΔGint-338 kcal/mol
Surface area464290 Å2

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要素

#1: タンパク質
Inositol 1,4,5-trisphosphate receptor type 1 / IP3 receptor isoform 1 / InsP3R1 / Type 1 inositol 1 / 4 / 5-trisphosphate receptor / Type 1 InsP3 receptor


分子量: 311848.250 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 器官: cerebellum小脳 / 参照: UniProt: P29994
#2: 化合物...
ChemComp-PLX / (9R,11S)-9-({[(1S)-1-HYDROXYHEXADECYL]OXY}METHYL)-2,2-DIMETHYL-5,7,10-TRIOXA-2LAMBDA~5~-AZA-6LAMBDA~5~-PHOSPHAOCTACOSANE-6,6,11-TRIOL


分子量: 767.132 Da / 分子数: 28 / 由来タイプ: 合成 / 式: C42H89NO8P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: リン脂質*YM
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Type 1 inositol 1,4,5-trisphosphate receptor tetrameric protein complex
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: NATURAL
分子量値: 1.3 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 細胞内の位置: membrane / 器官: cerebellum / Organelle: endoplasmic reticulum
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: Quantifoil
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 130000 X / 倍率（補正後）: 46943 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm / Cs: 2.7 mm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 0.2 sec. / 電子線照射量: 56 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
実像数: 22000
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV
画像スキャンサンプリングサイズ: 5 µm / 横: 3840 / 縦: 3712 / 動画フレーム数/画像: 35 / 利用したフレーム数/画像: 2-35

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: dev_svn: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2EPU画像取得
4CTFFIND4CTF補正
7Cootモデルフィッティング
9cryoSPARC初期オイラー角割当
10cryoSPARC最終オイラー角割当
11cryoSPARC分類
12RELION3３次元再構成
13PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: NONE
対称性点対称性: C4 (4回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 573723 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 6MU2

6mu2


Accession code: 6MU2 / Source name: PDB / タイプ: experimental model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00474907
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.015100791
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d10.10810911
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.05411432
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00612676

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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