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- PDB-7jw4: Crystal structure of PdGH110B in complex with D-galactose -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7jw4
タイトルCrystal structure of PdGH110B in complex with D-galactose
要素Glycoside hydrolase family 110
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / beta helix (Βヘリックス)
機能・相同性beta-D-galactopyranose / alpha-D-galactopyranose / NICKEL (II) ION
機能・相同性情報
生物種Pseudoalteromonas distincta (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.342 Å
データ登録者Hettle, A.G. / Boraston, A.B.
資金援助1件
組織認可番号国
Natural Sciences and Engineering Research Council (NSERC, Canada)
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2020
タイトル: The structure of a family 110 glycoside hydrolase provides insight into the hydrolysis of alpha-1,3-galactosidic linkages in lambda-carrageenan and blood group antigens.
著者: McGuire, B.E. / Hettle, A.G. / Vickers, C. / King, D.T. / Vocadlo, D.J. / Boraston, A.B.
履歴
登録2020年8月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年11月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年11月18日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22021年1月6日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.32024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycoside hydrolase family 110
B: Glycoside hydrolase family 110
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)140,4229
ポリマ－139,6932
非ポリマー7297
水16,232901
1
A: Glycoside hydrolase family 110
ヘテロ分子

A: Glycoside hydrolase family 110
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)140,60210
ポリマ－139,6932
非ポリマー9098
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_556-x,y,-z+11
Buried area6670 Å2
ΔGint-51 kcal/mol
Surface area40850 Å2
手法PISA
2
B: Glycoside hydrolase family 110
ヘテロ分子

B: Glycoside hydrolase family 110
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)140,2428
ポリマ－139,6932
非ポリマー5496
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_454-x-1,y,-z-11
Buried area5790 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area40540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)169.786, 128.093, 100.014
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 123.160, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Glycoside hydrolase family 110


分子量: 69846.672 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pseudoalteromonas distincta (バクテリア)
プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)

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糖 , 2種, 3分子

#2: 糖 ChemComp-GLA / alpha-D-galactopyranose / alpha-D-galactose / D-galactose / galactose / ALPHA D-GALACTOSE / α-D-ガラクトピラノ-ス / ガラクトース


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H12O6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
識別子タイププログラム
DGalpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-galactopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-GalpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GalSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 糖 ChemComp-GAL / beta-D-galactopyranose / beta-D-galactose / D-galactose / galactose / β-D-ガラクトピラノ-ス / ガラクトース


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DGalpbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
b-D-galactopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GalpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GalSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 3種, 905分子

#3: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION / ニッケル


分子量: 58.693 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 901 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.51 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: PEG 6000, HEPES, MPD

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-002 / 波長: 1.514 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 200K / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年12月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.514 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.342→30 Å / Num. obs: 74084 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 4 % / CC1/2: 0.989 / Net I/σ(I): 10.4
反射 シェル解像度: 2.35→2.39 Å / Num. unique obs: 4528 / CC1/2: 0.888

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.15.2_3472精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Wildtype PdGH110B

解像度: 2.342→24.982 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 24.84 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2311 3684 4.97 %
Rwork0.1848 70400 -
obs0.187 74084 98.47 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 92.82 Å2 / Biso mean: 34.8971 Å2 / Biso min: 14.66 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.342→24.982 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9287 0 40 901 10228
Biso mean--35.72 40.66 -
残基数----1182
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.342-2.37260.34251260.2621249190
2.3726-2.40510.28291340.222270999
2.4051-2.43940.23331320.2175275099
2.4394-2.47580.30141550.2232702100
2.4758-2.51440.26731640.21722712100
2.5144-2.55560.29571470.20282733100
2.5556-2.59970.28471400.20772723100
2.5997-2.64690.26291350.19882746100
2.6469-2.69770.25641250.19122765100
2.6977-2.75270.26091350.20242715100
2.7527-2.81250.27481320.20282790100
2.8125-2.87780.27161490.21042724100
2.8778-2.94970.29541690.19142712100
2.9497-3.02930.24751600.18662708100
3.0293-3.11830.24911580.19332734100
3.1183-3.21870.24121300.2011272299
3.2187-3.33350.25611510.1922271099
3.3335-3.46670.29061690.2437256895
3.4667-3.6240.2471210.1926270798
3.624-3.81440.22891240.20082771100
3.8144-4.05250.23361180.1923263195
4.0525-4.36380.2011470.1568258695
4.3638-4.80020.14931480.1171270898
4.8002-5.48840.16771410.1361272799
5.4884-6.89060.17651240.17142771100
6.8906-24.9820.17351500.165278599

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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