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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7.0E+15 | ||||||
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タイトル | Protein ternary complex working for DNA replication initiation | ||||||
要素 |
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キーワード | DNA BINDING PROTEIN/REPLICATION / DNA replication (DNA複製) / DNA BINDING PROTEIN-REPLICATION COMPLEX / REPLICATION (DNA複製) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 DNA polymerase complex / エキソデオキシリボヌクレアーゼI / single-stranded DNA 3'-5' DNA exonuclease activity / DNA catabolic process / exonuclease activity / DNA strand elongation involved in DNA replication / nucleic acid binding / DNAポリメラーゼ / DNA-directed DNA polymerase activity / DNA binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Thermococcus kodakarensis (古細菌) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.45 Å | ||||||
データ登録者 | Oyama, T. / Ishino, Y. | ||||||
資金援助 | 日本, 1件
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引用 | ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2022 タイトル: Family D DNA polymerase interacts with GINS to promote CMG-helicase in the archaeal replisome. 著者: Oki, K. / Nagata, M. / Yamagami, T. / Numata, T. / Ishino, S. / Oyama, T. / Ishino, Y. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7e15.cif.gz | 266.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7e15.ent.gz | 183.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7e15.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/e1/7e15 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/e1/7e15 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 5ghrS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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2 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 52910.023 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Thermococcus kodakarensis (strain ATCC BAA-918 / JCM 12380 / KOD1) (古細菌) 株: ATCC BAA-918 / JCM 12380 / KOD1 / 遺伝子: TK1252 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5JGL0 #2: タンパク質 | 分子量: 9008.398 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Thermococcus kodakarensis (strain ATCC BAA-918 / JCM 12380 / KOD1) (古細菌) 株: ATCC BAA-918 / JCM 12380 / KOD1 / 遺伝子: TK0536 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5JF31 #3: タンパク質 | 分子量: 7251.381 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Thermococcus kodakarensis (strain ATCC BAA-918 / JCM 12380 / KOD1) (古細菌) 株: ATCC BAA-918 / JCM 12380 / KOD1 / 遺伝子: polB, TK1902 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) 参照: UniProt: Q5JET1, DNAポリメラーゼ, エキソデオキシリボヌクレアーゼI #4: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.31 % 解説: The entry contains friedel pairs in F_plus/minus columns and I_plus/minus columns |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 0.15 M DL-malic acid (pH 7.0), 20 % (w/v) PEG 3350 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL26B1 / 波長: 1 Å |
検出器 | タイプ: DECTRIS EIGER X 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年7月29日 / 詳細: two dimensional focusing mirror |
放射 | モノクロメーター: Si double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.45→50 Å / Num. obs: 93014 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 31.22 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.078 / Rpim(I) all: 0.077 / Rrim(I) all: 0.11 / Net I/σ(I): 6.9 |
反射 シェル | 解像度: 2.45→2.49 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.398 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique obs: 16322 / CC1/2: 0.927 / Rpim(I) all: 0.395 / Rrim(I) all: 0.56 / % possible all: 99.7 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 5ghr 解像度: 2.45→47.01 Å / SU ML: 0.34 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.16 / 位相誤差: 30.6113 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2 詳細: The entry contains friedel pairs in F_plus/minus columns and I_plus/minus columns
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 37.54 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.45→47.01 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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