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- PDB-7djl: Structure of four truncated and mutated forms of quenching protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7djl
タイトルStructure of four truncated and mutated forms of quenching protein
要素Protein SUPPRESSOR OF QUENCHING 1, chloroplastic
キーワードPLANT PROTEIN (植物) / Suppressor / Quenching (焼入れ)
機能・相同性
機能・相同性情報


nonphotochemical quenching / チラコイド / chloroplast thylakoid / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 1価のリン酸エステル加水分解酵素 / 葉緑体 / chloroplast thylakoid membrane / 葉緑体 / hydrolase activity / metal ion binding / 細胞核
類似検索 - 分子機能
NHL2, NHL repeat domain / Thioredoxin-like / NHL repeat / NHL repeat / Haloacid dehalogenase-like hydrolase / Haloacid dehalogenase-like hydrolase / LDLR class B repeat / Low-density lipoprotein-receptor YWTD domain / Thioredoxin-like fold / Phosphoglycolate phosphatase-like, domain 2 ...NHL2, NHL repeat domain / Thioredoxin-like / NHL repeat / NHL repeat / Haloacid dehalogenase-like hydrolase / Haloacid dehalogenase-like hydrolase / LDLR class B repeat / Low-density lipoprotein-receptor YWTD domain / Thioredoxin-like fold / Phosphoglycolate phosphatase-like, domain 2 / HAD hydrolase, subfamily IA / Six-bladed beta-propeller, TolB-like / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / HAD superfamily / HAD-like superfamily / Thioredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein SUPPRESSOR OF QUENCHING 1, chloroplastic
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.96077824385 Å
データ登録者Yu, G.M. / Pan, X.W. / Li, M.
資金援助 中国, 6件
組織認可番号国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2016YFA0502900 中国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2017YFA0503702 中国
Chinese Academy of SciencesXDB27020106 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31600609 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31770778 中国
Chinese Academy of Sciences2018128 中国
引用ジャーナル: Nat.Plants / 年: 2022
タイトル: Structure of Arabidopsis SOQ1 lumenal region unveils C-terminal domain essential for negative regulation of photoprotective qH.
著者: Yu, G. / Hao, J. / Pan, X. / Shi, L. / Zhang, Y. / Wang, J. / Fan, H. / Xiao, Y. / Yang, F. / Lou, J. / Chang, W. / Malnoe, A. / Li, M.
履歴
登録2020年11月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年6月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年12月21日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Protein SUPPRESSOR OF QUENCHING 1, chloroplastic
A: Protein SUPPRESSOR OF QUENCHING 1, chloroplastic
B: Protein SUPPRESSOR OF QUENCHING 1, chloroplastic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)162,4656
ポリマ－162,3713
非ポリマー943
水95553
1
C: Protein SUPPRESSOR OF QUENCHING 1, chloroplastic


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,1241
ポリマ－54,1241
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area20490 Å2
手法PISA
2
A: Protein SUPPRESSOR OF QUENCHING 1, chloroplastic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,1943
ポリマ－54,1241
非ポリマー712
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area220 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area20610 Å2
手法PISA
3
B: Protein SUPPRESSOR OF QUENCHING 1, chloroplastic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,1472
ポリマ－54,1241
非ポリマー231
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area120 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area20200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)153.933, 166.298, 95.740
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 116.824, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z

-
要素

#1: タンパク質 Protein SUPPRESSOR OF QUENCHING 1, chloroplastic


分子量: 54123.543 Da / 分子数: 3 / 断片: NHL-CTD / 変異: E859K / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: SOQ1, At1g56500, F13N6.21 / 発現宿主: Komagataella phaffii GS115 (菌類)
参照: UniProt: Q8VZ10, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 1価のリン酸エステル加水分解酵素
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 53 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.47 %
結晶化温度: 287.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.3 / 詳細: 25% PEG 3350, 0.2 M (NH4)2SO4, 0.1 M MES, pH 5.3

-
データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年9月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.95→50 Å / Num. obs: 43808 / % possible obs: 98.3 % / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 65.1490505897 Å2 / Rrim(I) all: 0.114 / Net I/σ(I): 13.86
反射 シェル解像度: 2.95→3 Å / Num. unique obs: 2195 / CC1/2: 0.78

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.12_2829精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
AutoSol位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6GCI

6gci


解像度: 2.96077824385→44.5984906764 Å / SU ML: 0.336572799659 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34753457772 / 位相誤差: 25.8798813777
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.22622644028 2131 4.86440832725 %
Rwork0.168459538606 41677 -
obs0.171264525779 43808 98.0022818281 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 68.5710276364 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.96077824385→44.5984906764 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10834 0 3 53 10890
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.010959265878811113
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2937569991215067
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.07639967752741693
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01077855349881993
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.62451486944106
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9608-3.02960.3203939718091330.2424649404762670X-RAY DIFFRACTION95.1782682513
3.0296-3.10540.3326931658371710.2252320703272791X-RAY DIFFRACTION99.4293387043
3.1054-3.18930.283034466581410.2239919645162825X-RAY DIFFRACTION99.1973244147
3.1893-3.28310.3249472083861390.2204731245392776X-RAY DIFFRACTION99.2171545269
3.2831-3.38910.271275512691530.2057355297272808X-RAY DIFFRACTION99.1959798995
3.3891-3.51020.3028611224811450.2160519009182741X-RAY DIFFRACTION97.1717171717
3.5102-3.65060.2616150580081410.1874845863052707X-RAY DIFFRACTION95.5384099296
3.6506-3.81670.2371567198691310.1902271078112759X-RAY DIFFRACTION97.6021614319
3.8167-4.01780.2428102073451390.1805147404092783X-RAY DIFFRACTION97.9879275654
4.0178-4.26930.2156036066011280.1349914027162825X-RAY DIFFRACTION99.2271505376
4.2693-4.59870.1650455314251490.1206762511562789X-RAY DIFFRACTION98.6236992279
4.5987-5.06090.1628416946241250.1196272500942790X-RAY DIFFRACTION98.0491086445
5.0609-5.79190.2168001349431360.1436420241912755X-RAY DIFFRACTION96.5275459098
5.7919-7.2920.244299495041550.1783393505472829X-RAY DIFFRACTION99.4998332778
7.292-44.59849067640.170893826861450.1698061012312829X-RAY DIFFRACTION97.6042008533
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 181.92177557 Å / Origin y: -11.026169049 Å / Origin z: 15.9441565202 Å
111213212223313233
T0.556506246738 Å20.00388768215468 Å2-0.0256584649635 Å2-0.50445419847 Å20.00051915493815 Å2--0.524033777597 Å2
L0.347788900144 °20.0601065665972 °2-0.15663928714 °2-0.149517853422 °20.0301135265793 °2--0.48537464558 °2
S0.0222714786241 Å °0.0248480867163 Å °-0.00878549797976 Å °-0.0295193946025 Å °-0.0224065438334 Å °0.0323953231947 Å °-0.0459671102028 Å °-0.0674800332412 Å °-0.0043991435896 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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