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- PDB-7br0: Crystal structure of AclR, a thioredoxin oxidoreductase fold prot... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7br0
タイトルCrystal structure of AclR, a thioredoxin oxidoreductase fold protein carrying the CXXH catalytic motif
要素Pyr_redox_2 domain-containing protein
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / thioredoxin oxidoreductase
機能・相同性FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / oxidoreductase activity / フラビンアデニンジヌクレオチド / Pyr_redox_2 domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Aspergillus flavus (カビ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.003 Å
データ登録者Hara, K. / Hashimoto, H. / Maeda, N. / Watanabe, K. / Hertweck, C. / Tsunematsu, Y.
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2021
タイトル: Specialized Flavoprotein Promotes Sulfur Migration and Spiroaminal Formation in Aspirochlorine Biosynthesis.
著者: Tsunematsu, Y. / Maeda, N. / Sato, M. / Hara, K. / Hashimoto, H. / Watanabe, K. / Hertweck, C.
履歴
登録2020年3月26日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年12月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年2月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Pyr_redox_2 domain-containing protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,8602
ポリマ－37,0751
非ポリマー7861
水3,441191
1
A: Pyr_redox_2 domain-containing protein
ヘテロ分子

A: Pyr_redox_2 domain-containing protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,7214
ポリマ－74,1492
非ポリマー1,5712
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+11
Buried area8190 Å2
ΔGint-50 kcal/mol
Surface area25630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.959, 57.959, 199.865
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-649-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Pyr_redox_2 domain-containing protein / AclR


分子量: 37074.707 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Aspergillus flavus (strain ATCC 200026 / FGSC A1120 / NRRL 3357 / JCM 12722 / SRRC 167) (カビ)
遺伝子: AFLA_064480 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: B8NI43
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD / フラビンアデニンジヌクレオチド


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 191 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.66 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: PEG 6000, MES, Lithium chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年5月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→19.59 Å / Num. obs: 23864 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 12.8 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.101 / Rrim(I) all: 0.106 / Net I/σ(I): 20.61
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / Rmerge(I) obs: 0.661 / Num. unique obs: 2298 / CC1/2: 0.936

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4NTC

4ntc


解像度: 2.003→19.586 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 19.69
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2162 1158 4.85 %
Rwork0.1697 --
obs0.1719 23860 99.86 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.003→19.586 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2468 0 53 191 2712
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0042584
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8053512
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.951923
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.032379
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003453
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.003-2.09390.25661350.18532735X-RAY DIFFRACTION99
2.0939-2.20420.23221470.17282770X-RAY DIFFRACTION100
2.2042-2.34210.22071280.17172799X-RAY DIFFRACTION100
2.3421-2.52260.22541350.16722811X-RAY DIFFRACTION100
2.5226-2.77580.24161340.1832829X-RAY DIFFRACTION100
2.7758-3.1760.21891600.18632825X-RAY DIFFRACTION100
3.176-3.99580.22561540.16572869X-RAY DIFFRACTION100
3.9958-19.5860.18461650.15523064X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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