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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7bic | ||||||
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タイトル | Crystal structure of human GSTA1-1 bound to allyl-isothiocyanate | ||||||
要素 | Glutathione S-transferase A1 | ||||||
キーワード | TRANSFERASE (転移酵素) / Glutathione transferase (グルタチオン-S-トランスフェラーゼ) / ligandin (グルタチオン-S-トランスフェラーゼ) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 異性化酵素; 分子内で酸化還元酵素として働くもの; C=C結合の転位 / glutathione derivative biosynthetic process / steroid delta-isomerase activity / linoleic acid metabolic process / 薬物代謝 / glutathione peroxidase activity / Azathioprine ADME / Heme degradation / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / prostaglandin metabolic process ...異性化酵素; 分子内で酸化還元酵素として働くもの; C=C結合の転位 / glutathione derivative biosynthetic process / steroid delta-isomerase activity / linoleic acid metabolic process / 薬物代謝 / glutathione peroxidase activity / Azathioprine ADME / Heme degradation / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / prostaglandin metabolic process / グルタチオン-S-トランスフェラーゼ / glutathione transferase activity / 酸化還元酵素; 過酸化物を電子受容体にする; ペルオキシダーゼ / glutathione metabolic process / epithelial cell differentiation / xenobiotic metabolic process / fatty acid binding / extracellular exosome / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.46 Å | ||||||
データ登録者 | Schwartz, M. / Neiers, F. | ||||||
資金援助 | フランス, 1件
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引用 | ジャーナル: Food Chem / 年: 2022 タイトル: Role of human salivary enzymes in bitter taste perception. 著者: Schwartz, M. / Brignot, H. / Feron, G. / Hummel, T. / Zhu, Y. / von Koskull, D. / Heydel, J.M. / Lirussi, F. / Canon, F. / Neiers, F. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7bic.cif.gz | 186.9 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7bic.ent.gz | 137.3 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7bic.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bi/7bic ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bi/7bic | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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2 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 25670.121 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GSTA1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: P08263, グルタチオン-S-トランスフェラーゼ, 酸化還元酵素; 過酸化物を電子受容体にする; ペルオキシダーゼ, 異性化酵素; ...参照: UniProt: P08263, グルタチオン-S-トランスフェラーゼ, 酸化還元酵素; 過酸化物を電子受容体にする; ペルオキシダーゼ, 異性化酵素; 分子内で酸化還元酵素として働くもの; C=C結合の転位 #2: 化合物 | ChemComp-9AI / | #3: 水 | ChemComp-HOH / | 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.95 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: Tris-HCl 0.1M pH 7.5, PEG4000 18% |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.97857 Å |
検出器 | タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年1月31日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.97857 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.46→47.33 Å / Num. obs: 35305 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 7.09 % / Biso Wilson estimate: 45.25 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.2 / Net I/σ(I): 9.11 |
反射 シェル | 解像度: 2.46→2.6 Å / Rmerge(I) obs: 1.3 / Num. unique obs: 5550 / CC1/2: 0.88 / % possible all: 97.5 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 6YAW 解像度: 2.46→47.33 Å / SU ML: 0.4115 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 34.8986 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 53.38 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.46→47.33 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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