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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7abi | ||||||
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タイトル | Human pre-Bact-2 spliceosome | ||||||
要素 |
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キーワード | SPLICING / Complex / spliceosome (スプライセオソーム) / catalytic activation | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 microfibril / RES complex / somatic diversification of immunoglobulins / U11/U12 snRNP / snRNP binding / post-mRNA release spliceosomal complex / U2 snRNP binding / regulation of retinoic acid receptor signaling pathway / U7 snRNA binding / histone pre-mRNA DCP binding ...microfibril / RES complex / somatic diversification of immunoglobulins / U11/U12 snRNP / snRNP binding / post-mRNA release spliceosomal complex / U2 snRNP binding / regulation of retinoic acid receptor signaling pathway / U7 snRNA binding / histone pre-mRNA DCP binding / 3'-5' RNA helicase activity / U7 snRNP / B-WICH complex / generation of catalytic spliceosome for first transesterification step / histone pre-mRNA 3'end processing complex / cis assembly of pre-catalytic spliceosome / regulation of vitamin D receptor signaling pathway / SLBP independent Processing of Histone Pre-mRNAs / SLBP Dependent Processing of Replication-Dependent Histone Pre-mRNAs / spliceosome conformational change to release U4 (or U4atac) and U1 (or U11) / embryonic brain development / splicing factor binding / miRNA processing / protein methylation / U12-type spliceosomal complex / methylosome / 7-methylguanosine cap hypermethylation / nuclear retinoic acid receptor binding / U2-type catalytic step 1 spliceosome / U1 snRNP binding / pICln-Sm protein complex / Prp19 complex / RNA splicing, via transesterification reactions / blastocyst formation / poly(A) binding / positive regulation of androgen receptor activity / mRNA 3'-end processing / spliceosomal tri-snRNP complex / small nuclear ribonucleoprotein complex / P granule / pre-mRNA binding / sno(s)RNA-containing ribonucleoprotein complex / SMN-Sm protein complex / mRNA cis splicing, via spliceosome / U2-type spliceosomal complex / telomerase RNA binding / U2-type precatalytic spliceosome / positive regulation of mRNA splicing, via spliceosome / : / telomerase holoenzyme complex / regulation of mRNA splicing, via spliceosome / U2-type prespliceosome assembly / U2-type catalytic step 2 spliceosome / commitment complex / positive regulation by host of viral transcription / U4 snRNP / positive regulation of vitamin D receptor signaling pathway / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / Notch binding / transcription regulator inhibitor activity / U2 snRNP / nuclear vitamin D receptor binding / SAGA complex / Regulation of gene expression in late stage (branching morphogenesis) pancreatic bud precursor cells / RNA Polymerase II Transcription Termination / RUNX3 regulates NOTCH signaling / positive regulation of transcription by RNA polymerase III / Basigin interactions / U1 snRNP / RHOBTB1 GTPase cycle / NOTCH4 Intracellular Domain Regulates Transcription / U2-type prespliceosome / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / WD40-repeat domain binding / NOTCH3 Intracellular Domain Regulates Transcription / positive regulation of neurogenesis / precatalytic spliceosome / nuclear androgen receptor binding / cyclosporin A binding / spliceosomal complex assembly / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / Notch-HLH transcription pathway / mRNA Splicing - Minor Pathway / Formation of paraxial mesoderm / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / regulation of RNA splicing / SMAD binding / mRNA 3'-splice site recognition / blastocyst development / protein localization to nucleus / spliceosomal tri-snRNP complex assembly / transcription-coupled nucleotide-excision repair / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / U5 snRNA binding / U5 snRNP / retinoic acid receptor signaling pathway / positive regulation of viral genome replication 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) synthetic construct (人工物) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8 Å | ||||||
データ登録者 | Townsend, C. / Kastner, B. / Leelaram, M.N. / Bertram, K. / Stark, H. / Luehrmann, R. | ||||||
資金援助 | ドイツ, 1件
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引用 | ジャーナル: Science / 年: 2020 タイトル: Mechanism of protein-guided folding of the active site U2/U6 RNA during spliceosome activation. 著者: Cole Townsend / Majety N Leelaram / Dmitry E Agafonov / Olexandr Dybkov / Cindy L Will / Karl Bertram / Henning Urlaub / Berthold Kastner / Holger Stark / Reinhard Lührmann / 要旨: Spliceosome activation involves extensive protein and RNA rearrangements that lead to formation of a catalytically active U2/U6 RNA structure. At present, little is known about the assembly pathway ...Spliceosome activation involves extensive protein and RNA rearrangements that lead to formation of a catalytically active U2/U6 RNA structure. At present, little is known about the assembly pathway of the latter and the mechanism whereby proteins aid its proper folding. Here, we report the cryo-electron microscopy structures of two human, activated spliceosome precursors (that is, pre-B complexes) at core resolutions of 3.9 and 4.2 angstroms. These structures elucidate the order of the numerous protein exchanges that occur during activation, the mutually exclusive interactions that ensure the correct order of ribonucleoprotein rearrangements needed to form the U2/U6 catalytic RNA, and the stepwise folding pathway of the latter. Structural comparisons with mature B complexes reveal the molecular mechanism whereby a conformational change in the scaffold protein PRP8 facilitates final three-dimensional folding of the U2/U6 catalytic RNA. | ||||||
履歴 |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
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PDBx/mmCIF形式 | 7abi.cif.gz | 2.6 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7abi.ent.gz | 1.7 MB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7abi.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ab/7abi ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ab/7abi | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 11697MC 7aavC 7abfC 7abgC 7abhC C: 同じ文献を引用 (文献) M: このデータのモデリングに利用したマップデータ |
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類似構造データ | |
電子顕微鏡画像生データ | EMPIAR-10616 (タイトル: Cryo-EM dataset of human pre-Bact spliceosome / Data size: 584.5 Data #1: Motion-corrected micrographs (without dose-weighting) of human pre-Bact spliceosome [micrographs - single frame] Data #2: Motion-corrected micrographs (with dose-weighting) of human pre-Bact spliceosome [micrographs - single frame]) |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
-U5 small nuclear ribonucleoprotein ... , 2種, 2分子 Ds
#1: タンパク質 | 分子量: 39359.492 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q96DI7 |
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#13: タンパク質 | 分子量: 244823.422 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O75643, ヘリカーゼ |
-Splicing factor 3B subunit ... , 6種, 6分子 EwxzuT
#2: タンパク質 | 分子量: 135718.844 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q15393 |
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#5: タンパク質 | 分子量: 44436.570 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q15427 |
#8: タンパク質 | 分子量: 10149.369 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9BWJ5 |
#11: タンパク質 | 分子量: 14606.900 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9Y3B4 |
#48: タンパク質 | 分子量: 146024.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O75533 |
#49: タンパク質 | 分子量: 100377.812 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q13435 |
-Small nuclear ribonucleoprotein ... , 6種, 12分子 bidkhalejcng
#3: タンパク質 | 分子量: 9734.171 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: Hela / 参照: UniProt: P62306 #6: タンパク質 | 分子量: 8508.084 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P62308 #32: タンパク質 | 分子量: 13551.928 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P62316 #37: タンパク質 | 分子量: 13940.308 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P62318 #40: タンパク質 | 分子量: 10817.601 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P62304 #42: タンパク質 | 分子量: 13310.653 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P62314 |
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-U2 small nuclear ribonucleoprotein ... , 2種, 2分子 WB
#4: タンパク質 | 分子量: 28456.584 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P09661 |
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#10: タンパク質 | 分子量: 25524.367 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P08579 |
+タンパク質 , 23種, 24分子 Uqv30Q1LNSrRY7KOyGotmfA8
-RNA鎖 , 4種, 4分子 62Z5
#9: RNA鎖 | 分子量: 34098.270 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: accession number: NR_004394.1 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) |
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#30: RNA鎖 | 分子量: 60186.445 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: accession number: NR_002716.3 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: GenBank: 36516 |
#36: RNA鎖 | 分子量: 103963.148 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) |
#44: RNA鎖 | 分子量: 36908.668 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: accession number: X01691.1 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: GenBank: 36515 |
-Pre-mRNA-splicing factor ... , 3種, 3分子 MIP
#26: タンパク質 | 分子量: 100148.711 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9HCS7 |
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#41: タンパク質 | 分子量: 37563.863 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8NAV1 |
#43: タンパク質 | 分子量: 46959.555 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9NW64 |
-Splicing factor 3A subunit ... , 3種, 3分子 pF4
#45: タンパク質 | 分子量: 88991.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q15459 |
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#46: タンパク質 | 分子量: 49327.355 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q15428 |
#47: タンパク質 | 分子量: 58934.844 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q12874 |
-非ポリマー , 3種, 3分子
#50: 化合物 | ChemComp-GTP / |
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#51: 化合物 | ChemComp-MG / |
#52: 化合物 | ChemComp-IHP / |
-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 |
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分子量 | 単位: MEGADALTONS / 実験値: NO | ||||||||||||||||||||||||
由来(天然) |
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由来(組換発現) | 生物種: synthetic construct (人工物) | ||||||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.9 | ||||||||||||||||||||||||
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: Quantifoil R3.5/1 | ||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy |
撮影 | 平均露光時間: 1 sec. / 電子線照射量: 2.27 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) |
-解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 39336 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL |