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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6z2f | ||||||
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タイトル | Crystal structure of human AGX1 mutant complexed with UDPGLCNAC | ||||||
要素 | (UDP-N-acetylhexosamine pyrophosphorylase) x 2 | ||||||
キーワード | BIOSYNTHETIC PROTEIN (生合成) / Hexosamine biosynthetic pathway AGX1 Disease mutant | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 protein serine pyrophosphorylase activity / UDP-N-acetylgalactosamine diphosphorylase / UDP-N-acetylgalactosamine diphosphorylase activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; リン酸基に移すもの / Synthesis of UDP-N-acetyl-glucosamine / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase activity / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / antiviral innate immune response / positive regulation of type I interferon production ...protein serine pyrophosphorylase activity / UDP-N-acetylgalactosamine diphosphorylase / UDP-N-acetylgalactosamine diphosphorylase activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; リン酸基に移すもの / Synthesis of UDP-N-acetyl-glucosamine / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase activity / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / antiviral innate immune response / positive regulation of type I interferon production / 核質 / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å | ||||||
データ登録者 | Chen, X. / van Aalten, D.M.F. | ||||||
引用 | ジャーナル: To Be Published タイトル: Crystal structure of human AGX1 mutant complexed with UDPGLCNAC 著者: Chen, X. / van Aalten, D.M.F. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6z2f.cif.gz | 220.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6z2f.ent.gz | 170 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6z2f.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/z2/6z2f ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/z2/6z2f | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 1jv1S S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 57547.465 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UAP1, SPAG2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: Q16222, UDP-N-acetylgalactosamine diphosphorylase, UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase | ||||
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#2: タンパク質 | 分子量: 57604.520 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UAP1, SPAG2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: Q16222, UDP-N-acetylgalactosamine diphosphorylase, UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase | ||||
#3: 化合物 | #4: 水 | ChemComp-HOH / | 研究の焦点であるリガンドがあるか | N | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 1.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.45 % |
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結晶化 | 温度: 289.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.2 M MgCl2, 0.1 M Tris, pH 8.5, 30% PEG 4000 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.97628 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年9月24日 | ||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 0.97628 Å / 相対比: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 1.7→79.56 Å / Num. obs: 93417 / % possible obs: 96.5 % / 冗長度: 3.5 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.043 / Rpim(I) all: 0.027 / Rrim(I) all: 0.051 / Net I/σ(I): 16.4 | ||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル | Diffraction-ID: 1
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-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 1JV1 解像度: 1.7→29.26 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / SU B: 2.641 / SU ML: 0.087 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.127 / ESU R Free: 0.121 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 87.58 Å2 / Biso mean: 24.492 Å2 / Biso min: 9.97 Å2
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精密化ステップ | サイクル: final / 解像度: 1.7→29.26 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.7→1.743 Å / Rfactor Rfree error: 0
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